پیوند پپتیدی ساختار و خواص بیولوژیکی پپتیدها

پلی پپتیدها پروتئین هایی هستند که تراکم بالایی دارند. آنها در میان موجودات با منشاء گیاهی و حیوانی گسترده هستند. یعنی در اینجا صحبت از اجزایی است که اجباری هستند. آنها بسیار متنوع هستند و هیچ خط مشخصی بین این مواد و پروتئین های معمولی وجود ندارد. اگر در مورد تنوع چنین موادی صحبت کنیم، باید توجه داشت که هنگام تشکیل آنها، حداقل 20 اسید آمینه از نوع پروتنوژنیک در این فرآیند دخیل هستند و اگر در مورد تعداد ایزومرها صحبت کنیم، می توان آنها را تشکیل داد. نامعین.

به همین دلیل است که مولکول های نوع پروتئین دارای امکانات بسیار زیادی هستند که در مورد چند کارکردی آنها تقریباً نامحدود است. بنابراین، واضح است که چرا پروتئین ها، پروتئین های اصلی همه موجودات زنده روی زمین نامیده می شوند. پروتئین ها یکی از پیچیده ترین موادی هستند که تا به حال توسط طبیعت تشکیل شده اند و همچنین بسیار منحصر به فرد هستند. درست مانند پروتئین، پروتئین ها به رشد فعال موجودات زنده کمک می کنند.

برای مشخص بودن تا حد امکان، ما در مورد موادی صحبت می کنیم که پلیمرهای زیستی مبتنی بر اسیدهای آمینه حاوی حداقل صدها باقی مانده از نوع اسید آمینه هستند. علاوه بر این، یک تقسیم بندی نیز در اینجا وجود دارد - موادی وجود دارد که به گروه کم مولکولی تعلق دارند، آنها فقط چند ده باقی مانده اسید آمینه را شامل می شوند، همچنین موادی وجود دارد که به گروه های مولکولی بالا تعلق دارند، آنها به میزان قابل توجهی دارای چنین باقی مانده هایی هستند. پلی پپتید ماده ای است که واقعاً با تنوع زیادی در ساختار و سازمان آن متمایز می شود.

گروه های پلی پپتید

همه این مواد به طور معمول به دو گروه تقسیم می شوند؛ این تقسیم بندی ویژگی های ساختار آنها را در نظر می گیرد که تأثیر مستقیمی بر عملکرد آنها دارد:

• گروه اول شامل موادی است که در ساختار پروتئینی معمولی متفاوت هستند، یعنی این شامل یک زنجیره خطی و خود اسیدهای آمینه است. آنها در همه موجودات زنده یافت می شوند و موادی با فعالیت هورمونی افزایش یافته در اینجا بیشترین علاقه را دارند.
• در مورد گروه دوم، در اینجا آن دسته از ترکیباتی هستند که ساختار آنها معمول ترین ویژگی های پروتئین ها را ندارد.

زنجیره پلی پپتیدی چیست؟

زنجیره پلی پپتیدی یک ساختار پروتئینی است که شامل اسیدهای آمینه است که همه آنها توسط ترکیبات نوع پپتیدی به هم متصل هستند. اگر در مورد ساختار اولیه صحبت می کنیم، پس در مورد ساده ترین سطح ساختار یک مولکول پروتئینی صحبت می کنیم. این شکل سازمانی با افزایش ثبات مشخص می شود.

هنگامی که پیوندهای پپتیدی در سلول ها شروع به تشکیل می کنند، اولین چیزی که فعال می شود گروه کربوکسیل یک اسید آمینه است و تنها پس از آن ارتباط فعال با گروه مشابه دیگری آغاز می شود. یعنی زنجیره های پلی پپتیدی با قطعات متناوب این گونه پیوندها مشخص می شوند. تعدادی از عوامل خاص وجود دارند که تأثیر قابل توجهی بر شکل ساختار نوع اولیه دارند، اما تأثیر آنها به این محدود نمی شود. بر آن دسته از سازمان‌های زنجیره‌ای که بالاترین سطح را دارند، نفوذ فعالی وجود دارد.

اگر در مورد ویژگی های این فرم سازمانی صحبت کنیم، آنها به شرح زیر هستند:

• یک تناوب منظم از ساختارهای متعلق به نوع صلب وجود دارد.
• مناطقی وجود دارند که تحرک نسبی دارند؛ آنها توانایی چرخش در اطراف پیوندها را دارند. این ویژگی‌هایی از این دست هستند که بر نحوه قرار گرفتن زنجیره پلی پپتیدی در فضا تأثیر می‌گذارند. علاوه بر این، انواع مختلفی از مسائل سازمانی می تواند با زنجیره های پپتیدی تحت تأثیر عوامل بسیاری رخ دهد. هنگامی که پپتیدها به یک گروه جداگانه تبدیل می شوند و از یک زنجیره جدا می شوند، ممکن است یکی از ساختارها جدا شود.

ساختار ثانویه پروتئین

در اینجا ما در مورد نوعی از تخمگذار زنجیره صحبت می کنیم به گونه ای که یک ساختار منظم سازماندهی شده است؛ این امر به دلیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدهای یک زنجیره با گروه های مشابه از زنجیره دیگر امکان پذیر می شود. اگر پیکربندی چنین ساختاری را در نظر بگیریم، می تواند:

1. نوع مارپیچی، این نام از شکل منحصر به فرد آن می آید.
2. نوع تاشوی لایه ای.

اگر در مورد یک گروه مارپیچ صحبت کنیم، پس این یک ساختار پروتئینی است که به شکل یک مارپیچ تشکیل شده است که بدون فراتر رفتن از یک زنجیره پلی پپتیدی شکل می گیرد. اگر در مورد ظاهر صحبت کنیم، از بسیاری جهات شبیه به یک مارپیچ الکتریکی معمولی است که در کاشی هایی که با برق کار می کنند یافت می شود.

در مورد ساختار چین لایه ای، در اینجا زنجیره با یک پیکربندی منحنی متمایز می شود؛ تشکیل آن بر اساس پیوندهای نوع هیدروژنی انجام می شود، و در اینجا همه چیز به محدودیت های یک بخش از یک زنجیره خاص محدود می شود.

پیوند پپتیدی در ماهیت شیمیایی خود کووالانسی است و استحکام بالایی به ساختار اولیه مولکول پروتئین می دهد. پیوند پپتیدی به عنوان یک عنصر تکرارشونده از زنجیره پلی پپتیدی و داشتن ویژگی های ساختاری خاص، نه تنها بر شکل ساختار اولیه، بلکه بر سطوح بالاتر سازماندهی زنجیره پلی پپتیدی نیز تأثیر می گذارد.

L. Pauling و R. Corey سهم بزرگی در مطالعه ساختار مولکول پروتئین داشتند. با توجه به اینکه مولکول پروتئین حاوی بیشترین پیوندهای پپتیدی است، اولین کسانی بودند که مطالعات پردردسر پرتو ایکس این پیوند را انجام دادند. ما طول پیوند، زوایایی که اتم ها در آن قرار دارند و جهت اتم ها نسبت به پیوند را مطالعه کردیم. بر اساس تحقیقات انجام شده، ویژگی های اصلی پیوند پپتیدی زیر ایجاد شد.

1. چهار اتم از پیوند پپتیدی (C، O، N، H) و دو اتم متصل
a-اتم های کربن در یک صفحه قرار دارند. گروه های R و H اتم های کربن a در خارج از این صفحه قرار دارند.

2. اتم های O و H پیوند پپتیدی و دو اتم کربن a و همچنین گروه های R دارای جهت گیری ترانس نسبت به پیوند پپتیدی هستند.

3. طول پیوند C-N، برابر با 1.32 Å، حد واسط بین طول یک پیوند کووالانسی دوگانه (1.21 Å) و یک پیوند کووالانسی منفرد (1.47 Å) است. نتیجه این است که پیوند C-N تا حدی غیر اشباع است. این پیش نیازها را ایجاد می کند تا بازآرایی های توتومری در پیوند دوگانه با تشکیل فرم انول رخ دهد، یعنی. پیوند پپتیدی می تواند به شکل کتو انول وجود داشته باشد.

چرخش حول پیوند –C=N– دشوار است و تمام اتم‌های موجود در گروه پپتید دارای یک پیکربندی ترانس مسطح هستند. پیکربندی سیس از نظر انرژی کمتر مطلوب است و فقط در برخی از پپتیدهای حلقوی یافت می شود. هر قطعه پپتید مسطح شامل دو پیوند با اتم های a-کربن است که قادر به چرخش هستند.

ارتباط بسیار نزدیکی بین ساختار اولیه پروتئین و عملکرد آن در یک موجود زنده وجود دارد. برای اینکه یک پروتئین عملکرد ذاتی خود را انجام دهد، یک توالی بسیار خاص از اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی این پروتئین مورد نیاز است. این توالی خاص از اسیدهای آمینه، ترکیب کیفی و کمی از نظر ژنتیکی ثابت شده است (DNA → RNA → پروتئین). هر پروتئین با توالی خاصی از اسیدهای آمینه مشخص می شود؛ جایگزینی حداقل یک اسید آمینه در یک پروتئین نه تنها منجر به بازآرایی ساختاری می شود، بلکه منجر به تغییر در خواص فیزیکوشیمیایی و عملکردهای بیولوژیکی می شود. ساختار اولیه موجود ساختارهای بعدی (ثانویه، سوم، چهارم) را از پیش تعیین می کند. به عنوان مثال، گلبول های قرمز خون افراد سالم حاوی پروتئینی به نام هموگلوبین با توالی خاصی از اسیدهای آمینه است. تعداد کمی از افراد دارای یک ناهنجاری مادرزادی در ساختار هموگلوبین هستند: گلبول های قرمز خون آنها حاوی هموگلوبین است که در یک موقعیت حاوی اسید آمینه والین (آب گریز، غیرقطبی) به جای اسید گلوتامیک (باردار، قطبی) است. چنین هموگلوبین از نظر خواص فیزیکی و شیمیایی و بیولوژیکی به طور قابل توجهی با نرمال متفاوت است. ظهور یک اسید آمینه آبگریز منجر به ظهور یک تماس آبگریز "چسبنده" می شود (گلبول های قرمز خون به خوبی در رگ های خونی حرکت نمی کنند)، تا تغییر شکل گلبول قرمز (از دو مقعر به هلالی شکل) و همچنین بدتر شدن انتقال اکسیژن و غیره. کودکانی که با این ناهنجاری متولد می شوند در اوایل کودکی به دلیل کم خونی سلول داسی می میرند.

شواهد جامع به نفع این بیانیه که فعالیت بیولوژیکی توسط توالی اسید آمینه تعیین می شود، پس از سنتز مصنوعی آنزیم ریبونوکلئاز (Merrifield) به دست آمد. یک پلی پپتید سنتز شده با توالی اسید آمینه مشابه با آنزیم طبیعی، فعالیت آنزیمی یکسانی داشت.

تحقیقات در دهه های اخیر نشان داده است که ساختار اولیه از نظر ژنتیکی ثابت است، یعنی. توالی اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی توسط کد ژنتیکی DNA تعیین می شود و به نوبه خود ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم مولکول پروتئین و ترکیب کلی آن را تعیین می کند. اولین پروتئینی که ساختار اولیه آن ایجاد شد، هورمون پروتئینی انسولین (حاوی 51 اسید آمینه) بود. این کار در سال 1953 توسط فردریک سانگر انجام شد. تا به امروز، ساختار اولیه بیش از ده هزار پروتئین رمزگشایی شده است، اما با توجه به اینکه حدود 1012 پروتئین در طبیعت وجود دارد، این عدد بسیار کمی است. در نتیجه چرخش آزاد، زنجیره های پلی پپتیدی می توانند به ساختارهای مختلف بپیچند (تا شوند).

ساختار ثانویهساختار ثانویه یک مولکول پروتئین به نحوه آرایش زنجیره پلی پپتیدی در فضا اشاره دارد. ساختار ثانویه یک مولکول پروتئین در نتیجه یک یا نوع دیگری از چرخش آزاد به دور پیوندهای متصل کننده اتم های کربن a در زنجیره پلی پپتیدی تشکیل می شود. در نتیجه این چرخش آزاد، زنجیره های پلی پپتیدی قادر به پیچیدن (تا شدن) هستند. در فضا به ساختارهای مختلف تبدیل شود.

سه نوع ساختار اصلی در زنجیره های پلی پپتیدی طبیعی یافت می شود:

- a-helix;

- ساختار β (ورق تا شده)؛

- پیچیدگی آماری

محتمل ترین نوع ساختار پروتئین های کروی در نظر گرفته می شود α-مارپیچچرخش در جهت عقربه های ساعت (مارپیچ سمت راست) رخ می دهد که به دلیل ترکیب اسید آمینه L پروتئین های طبیعی است. نیروی محرکه در ظهور مارپیچ αتوانایی اسیدهای آمینه برای تشکیل پیوندهای هیدروژنی است. گروه های اسید آمینه R از محور مرکزی به سمت بیرون اشاره می کنند a-helices. دوقطبی های >C=O و>N-H پیوندهای پپتیدی همسایه به طور بهینه برای برهمکنش دوقطبی جهت گیری می کنند، در نتیجه سیستم گسترده ای از پیوندهای هیدروژنی مشارکتی درون مولکولی تشکیل می دهند که مارپیچ a را تثبیت می کند.

گام مارپیچ (یک دور کامل) 5.4Å شامل 3.6 باقی مانده اسید آمینه است.

شکل 2 - ساختار و پارامترهای مارپیچ a پروتئین

هر پروتئین با درجه خاصی از مارپیچ بودن زنجیره پلی پپتیدی خود مشخص می شود

ساختار مارپیچی می تواند توسط دو عامل مختل شود:

1) وجود یک باقیمانده پرولین در زنجیره که ساختار حلقوی آن باعث شکستن زنجیره پلی پپتیدی می شود - گروه -NH 2 وجود ندارد، بنابراین تشکیل پیوند هیدروژنی درون زنجیره ای غیرممکن است.

2) اگر در یک زنجیره پلی پپتیدی تعداد زیادی بقایای اسید آمینه در یک ردیف وجود داشته باشد که دارای بار مثبت (لیزین، آرژنین) یا بار منفی (گلوتامیک، اسیدهای آسپارتیک) هستند، در این حالت دافعه قوی متقابل گروه های دارای بار مشابه (- COO- یا -NH 3 +) به طور قابل توجهی از تأثیر تثبیت کننده پیوندهای هیدروژنی در آن فراتر می رود a-helices.

نوع دیگری از پیکربندی زنجیره پلی پپتیدی موجود در مو، ابریشم، ماهیچه و سایر پروتئین های فیبریلری نامیده می شود. ساختارهای βیا ورق تا شده ساختار ورقه تا شده نیز توسط پیوندهای هیدروژنی بین همان دوقطبی -NH تثبیت می شود...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

زنجیره های پلی پپتیدی که به طور یکسان جهت یا ضد موازی هستند،

که به دلیل پیوندهای هیدروژنی بین این زنجیره ها تقویت می شوند. به چنین ساختارهایی ورق های تا شده b می گویند (شکل 2).

شکل 3 - ساختار b زنجیره های پلی پپتیدی

الف-مارپیچ و ورق های تا شده ساختارهای مرتبی هستند؛ آنها آرایش منظمی از بقایای اسید آمینه در فضا دارند. برخی از نواحی زنجیره پلی پپتیدی هیچ سازمان فضایی دوره ای منظمی ندارند، آنها به عنوان نامنظم یا نامنظم تعیین می شوند. پیچیدگی آماری

همه این ساختارها خود به خود و به طور خودکار به دلیل این واقعیت ایجاد می شوند که یک پلی پپتید معین دارای یک توالی اسید آمینه خاص است که از نظر ژنتیکی از پیش تعیین شده است. ساختارهای a-helice و b توانایی مشخصی از پروتئین ها را برای انجام عملکردهای بیولوژیکی خاص تعیین می کنند. بنابراین، ساختار a-helical (a-keratin) به خوبی برای تشکیل ساختارهای محافظ خارجی - پر، مو، شاخ، سم سازگار است. ساختار b تشکیل نخ‌های ابریشمی و تار را افزایش می‌دهد و ساختار پروتئین کلاژن استحکام کششی بالایی را برای تاندون‌ها فراهم می‌کند. وجود تنها a-helices یا b-ساختار مشخصه پروتئین های رشته ای (فیبریلار) است. در ترکیب پروتئین های کروی (کروی)، محتوای a-helices و b-ساختارها و مناطق بدون ساختار بسیار متفاوت است. به عنوان مثال: انسولین 60٪ مارپیچ شده است، آنزیم ریبونوکلئاز - 57٪، پروتئین تخم مرغ مرغ - لیزوزیم - 40٪.

ساختار سوم.ساختار سوم به روشی اطلاق می شود که یک زنجیره پلی پپتیدی در فضا در یک حجم مشخص قرار گرفته است.

ساختار سوم پروتئین ها با تا زدن اضافی زنجیره پپتیدی حاوی یک مارپیچ a، ساختارهای b و مناطق سیم پیچ تصادفی تشکیل می شود. ساختار سوم یک پروتئین کاملاً به طور خودکار، خود به خود و کاملاً توسط ساختار اولیه از پیش تعیین شده تشکیل می شود و مستقیماً با شکل مولکول پروتئین مرتبط است که می تواند متفاوت باشد: از کروی تا رشته ای. شکل یک مولکول پروتئین با چنین شاخصی مانند درجه عدم تقارن (نسبت محور بلند به محور کوتاه) مشخص می شود. U فیبریلاریا پروتئین های رشته ای، درجه عدم تقارن بیشتر از 80 است. با درجه عدم تقارن کمتر از 80، پروتئین ها به عنوان طبقه بندی می شوند. کروی. اکثر آنها دارای درجه عدم تقارن 3-5 هستند، یعنی. ساختار سوم با یک بسته بندی نسبتاً متراکم از زنجیره پلی پپتیدی مشخص می شود که به شکل یک توپ نزدیک می شود.

در طول تشکیل پروتئین های کروی، رادیکال های اسید آمینه آبگریز غیرقطبی در مولکول پروتئین گروه بندی می شوند، در حالی که رادیکال های قطبی به سمت آب جهت گیری می کنند. در نقطه ای، مطلوب ترین ترکیب پایدار مولکول از نظر ترمودینامیکی، یک گلبول، ظاهر می شود. در این شکل، مولکول پروتئین با حداقل انرژی آزاد مشخص می شود. ساختار گلبول حاصل تحت تأثیر عواملی مانند pH محلول، قدرت یونی محلول و همچنین برهمکنش مولکول های پروتئین با مواد دیگر است.

نیروی محرکه اصلی در پیدایش یک ساختار سه بعدی، برهمکنش رادیکال های اسید آمینه با مولکول های آب است.

پروتئین های فیبریلاردر طول تشکیل ساختار سوم، آنها گلبول تشکیل نمی دهند - زنجیره های پلی پپتیدی آنها تا نمی شود، اما به شکل زنجیره های خطی کشیده می مانند و به الیاف فیبریل گروه بندی می شوند.

طراحی – ساختار فیبریل کلاژن (قطعه).

اخیراً شواهدی به دست آمده است که فرآیند تشکیل ساختار سوم به صورت خودکار نیست، بلکه توسط مکانیسم‌های مولکولی خاصی تنظیم و کنترل می‌شود. این فرآیند شامل پروتئین های خاص - چپرون ها است. عملکرد اصلی آنها توانایی جلوگیری از تشکیل سیم پیچ های تصادفی غیر اختصاصی (آشوب) از زنجیره پلی پپتیدی و اطمینان از تحویل (حمل و نقل) آنها به اهداف درون سلولی است و شرایطی را برای تکمیل تاخوردگی مولکول پروتئین ایجاد می کند.

تثبیت ساختار سوم به دلیل برهمکنش های غیر کووالانسی بین گروه های اتمی رادیکال های جانبی تضمین می شود.

شکل 4- انواع پیوندهایی که ساختار سوم پروتئین را تثبیت می کنند

آ) نیروهای الکترواستاتیکجاذبه بین رادیکال های حامل گروه های یونی با بار مخالف (برهم کنش های یون-یون)، به عنوان مثال، گروه کربوکسیل با بار منفی (-COO-) اسید آسپارتیک و (NH 3 +) گروه e-آمینه با بار مثبت باقیمانده لیزین.

ب) پیوند های هیدروژنیبین گروه های عاملی رادیکال های جانبی. به عنوان مثال، بین گروه OH تیروزین و اکسیژن کربوکسیلیک اسید آسپارتیک

V) فعل و انفعالات آبگریزتوسط نیروهای واندروالسی بین رادیکال های اسید آمینه غیر قطبی ایجاد می شوند. (مثلا به صورت گروهی
-CH 3 - آلانین، والین و غیره

ز) برهمکنش های دوقطبی-دوقطبی

د) پیوندهای دی سولفیدی(–S–S–) بین باقی مانده های سیستئین. این پیوند بسیار قوی است و در همه پروتئین ها وجود ندارد. این ارتباط نقش مهمی در مواد پروتئینی غلات و آرد دارد، زیرا بر کیفیت گلوتن، خواص ساختاری و مکانیکی خمیر و بر این اساس، کیفیت محصول نهایی - نان و غیره تأثیر می گذارد.

یک گلبول پروتئینی ساختار کاملاً سفت و سختی نیست: در محدوده های معین، حرکات برگشت پذیر بخش هایی از زنجیره پپتیدی نسبت به یکدیگر با شکستن تعداد کمی از پیوندهای ضعیف و تشکیل پیوندهای جدید امکان پذیر است. به نظر می رسد مولکول نفس می کشد و در قسمت های مختلف خود می تپد. این ضربان‌ها طرح ساختار اولیه مولکول را مختل نمی‌کنند، همانطور که ارتعاشات حرارتی اتم‌ها در یک کریستال ساختار بلور را تغییر نمی‌دهند، اگر دما آنقدر بالا نباشد که ذوب رخ دهد.

تنها پس از اینکه یک مولکول پروتئین ساختار سوم طبیعی و بومی را به دست آورد، فعالیت عملکردی خاص خود را نشان می دهد: کاتالیزوری، هورمونی، آنتی ژنی و غیره. در طول تشکیل ساختار سوم است که تشکیل مراکز فعال آنزیم ها رخ می دهد، مراکزی که مسئول ادغام پروتئین ها در مجتمع چند آنزیمی هستند، مراکزی که مسئول خودآرایی ساختارهای فوق مولکولی هستند. بنابراین، هر گونه تأثیر (حرارتی، فیزیکی، مکانیکی، شیمیایی) که منجر به تخریب این ترکیب بومی پروتئین (شکستن پیوندها) شود با از دست دادن جزئی یا کامل خواص بیولوژیکی پروتئین همراه است.

مطالعه ساختارهای شیمیایی کامل برخی از پروتئین ها نشان داده است که در ساختار سوم آنها مناطقی شناسایی می شوند که رادیکال های اسید آمینه آبگریز در آن متمرکز شده اند و زنجیره پلی پپتیدی در واقع به دور هسته آبگریز پیچیده می شود. علاوه بر این، در برخی موارد، دو یا حتی سه هسته آبگریز در یک مولکول پروتئینی از هم جدا می شوند و در نتیجه ساختار 2 یا 3 هسته ای ایجاد می شود. این نوع ساختار مولکولی مشخصه بسیاری از پروتئین هایی است که عملکرد کاتالیزوری دارند (ریبونوکلئاز، لیزوزیم و غیره). بخش یا ناحیه جداگانه ای از یک مولکول پروتئین که دارای درجه مشخصی از استقلال ساختاری و عملکردی است، دامنه نامیده می شود. برای مثال تعدادی از آنزیم ها دارای حوزه های اتصال به سوبسترا و اتصال کوآنزیم جداگانه هستند.

از نظر بیولوژیکی، پروتئین های فیبریلار نقش بسیار مهمی در آناتومی و فیزیولوژی حیوانات دارند. در مهره داران، این پروتئین ها 1/3 از محتوای کل آنها را تشکیل می دهند. نمونه ای از پروتئین های فیبریلار، پروتئین ابریشم فیبروین است که از چندین زنجیره ضد موازی با ساختار ورقه ای تا شده تشکیل شده است. پروتئین a-keratin شامل 3-7 زنجیره است. کلاژن ساختار پیچیده ای دارد که در آن 3 زنجیر چرخشی یکسان به هم پیچیده شده و یک مارپیچ سه گانه چرخش راست را تشکیل می دهند. این مارپیچ سه گانه توسط پیوندهای هیدروژنی بین مولکولی متعدد تثبیت می شود. وجود اسیدهای آمینه مانند هیدروکسی پرولین و هیدروکسی لیزین نیز به تشکیل پیوندهای هیدروژنی کمک می کند که ساختار مارپیچ سه گانه را تثبیت می کند. همه پروتئین‌های فیبریلار در آب کم محلول یا کاملاً نامحلول هستند، زیرا حاوی اسیدهای آمینه زیادی هستند که حاوی ایزولوسین، فنیل آلانین، والین، آلانین، متیونین، هیدروفوب، گروه‌های R نامحلول در آب هستند. پس از پردازش ویژه، کلاژن نامحلول و غیر قابل هضم به مخلوط پلی پپتیدی محلول در ژلاتین تبدیل می شود که سپس در صنایع غذایی استفاده می شود.

پروتئین های کروی. انجام انواع عملکردهای بیولوژیکی. آنها یک عملکرد حمل و نقل را انجام می دهند، یعنی. انتقال مواد مغذی، یونهای معدنی، لیپیدها و غیره هورمون ها و همچنین اجزای غشاها و ریبوزوم ها به همان کلاس پروتئین ها تعلق دارند. تمام آنزیم ها نیز پروتئین های کروی هستند.

ساختار کواترنریپروتئین های حاوی دو یا چند زنجیره پلی پپتیدی نامیده می شوند پروتئین های الیگومریک، آنها با وجود ساختار چهارتایی مشخص می شوند.

شکل - طرح های ساختارهای پروتئینی سوم (الف) و چهارتایی (ب).

در پروتئین های الیگومری، هر یک از زنجیره های پلی پپتیدی با ساختار اولیه، ثانویه و سوم خود مشخص می شوند و به آنها زیرواحد یا پروتومر می گویند، زنجیره های پلی پپتیدی (پروتومرها) در این گونه پروتئین ها می توانند یکسان یا متفاوت باشند. اگر پروتومرهای آنها یکسان باشد، پروتئین های الیگومری همگن و اگر پروتومرهایشان متفاوت باشد ناهمگن می گویند. به عنوان مثال، پروتئین هموگلوبین از 4 زنجیره تشکیل شده است: دو پروتومر -a و دو -b. آنزیم a-amylase از 2 زنجیره پلی پپتیدی یکسان تشکیل شده است. ساختار کواترنر به آرایش زنجیره های پلی پپتیدی (پروتومرها) نسبت به یکدیگر اشاره دارد، یعنی. روش چیدن و بسته بندی مشترک آنها. در این حالت، پروتومرها نه با قسمتی از سطح خود، بلکه با ناحیه خاصی (سطح تماس) با یکدیگر تعامل دارند. سطوح تماس دارای چنین آرایش گروه های اتمی هستند که بین آن پیوندهای هیدروژن، یونی و آبگریز ایجاد می شود. علاوه بر این، هندسه پروتومرها نیز به اتصال آنها کمک می کند. پروتومرها مانند کلید یک قفل در کنار هم قرار می گیرند. چنین سطوحی مکمل نامیده می شوند. هر پروتومر در چندین نقطه با دیگری برهمکنش می‌کند و ارتباط با دیگر زنجیره‌های پلی پپتیدی یا پروتئین‌ها را غیرممکن می‌کند. چنین فعل و انفعالات مکمل مولکول ها زمینه ساز تمام فرآیندهای بیوشیمیایی در بدن است.

اسیدهای آمینه α می توانند به صورت کووالانسی به یکدیگر متصل شوند پیوندهای پپتیدیگروه کربوکسیل یک اسید آمینه به صورت کووالانسی به گروه آمینو اسید آمینه دیگر پیوند دارد. در این مورد، R- CO-NH- پیوند R که پیوند پپتیدی نامیده می شود. در این حالت، مولکول آب جدا می شود.

با کمک پیوندهای پپتیدی، پروتئین ها و پپتیدها از اسیدهای آمینه تشکیل می شوند. پپتیدهای حاوی حداکثر 10 اسید آمینه نامیده می شوند الیگوپپتیدهااغلب نام چنین مولکول هایی تعداد اسیدهای آمینه موجود در الیگوپپتید را نشان می دهد: تری پپتید، پنتاپپتید، اکتاپپتید و غیره. پپتیدهای حاوی بیش از 10 اسید آمینه نامیده می شوند "پلی پپتیدها"و پلی پپتیدهای متشکل از بیش از 50 باقی مانده اسید آمینه معمولاً پروتئین نامیده می شوند. مونومرهای اسیدهای آمینه که پروتئین ها را می سازند نامیده می شوند "بقایای اسید آمینه".باقیمانده اسید آمینه ای که دارای یک گروه آمینه آزاد است N-terminal نامیده می شود و در سمت چپ نوشته می شود و آن که دارای یک گروه C-کربوکسیل آزاد است C-terminal نامیده می شود و در سمت راست نوشته می شود. پپتیدها از انتهای N نوشته و خوانده می شوند.

پیوند بین یک اتم آلفا کربن و یک گروه α-آمینو یا گروه α-کربوکسیل آزادانه قابل چرخش است (اگرچه به دلیل اندازه و ماهیت رادیکال ها محدود شده است)، به زنجیره پلی پپتیدی اجازه می دهد تا پیکربندی های مختلفی را اتخاذ کند.

پیوندهای پپتیدی معمولاً در پیکربندی ترانس قرار دارند، یعنی. اتم های کربن α در دو طرف پیوند پپتیدی قرار دارند. در نتیجه رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه در دورترین فاصله از یکدیگر در فضا قرار دارند. پیوندهای پپتیدی بسیار قوی هستند و هستند کووالانسی.

بدن انسان پپتیدهای زیادی تولید می کند که در تنظیم فرآیندهای بیولوژیکی مختلف شرکت می کنند و فعالیت فیزیولوژیکی بالایی دارند. اینها تعدادی از هورمون ها هستند - اکسی توسین (9 باقی مانده اسید آمینه)، وازوپرسین (9)، برادی کینین (9) تنظیم کننده تون عروق، هورمون های تیروئید (3)، آنتی بیوتیک ها - گرامیسیدین، پپتیدهایی با اثرات ضد درد (انکفالین ها (5) و اندورفین ها و سایر پپتیدهای مخدر). اثر ضد دردی این پپتیدها صدها برابر بیشتر از اثر ضد درد مرفین است.

کاربرد اسیدهای آمینه بر اساس خواص.

اسیدهای آمینه، عمدتاً اسیدهای آمینه α، برای سنتز پروتئین در موجودات زنده ضروری هستند. انسان ها و حیوانات اسیدهای آمینه لازم برای این کار را به شکل غذای حاوی پروتئین های مختلف دریافت می کنند. دومی در دستگاه گوارش به اسیدهای آمینه منفرد تقسیم می‌شود، که سپس پروتئین‌های مشخصه یک ارگانیسم خاص از آن ساخته می‌شوند. برخی از اسیدهای آمینه برای اهداف پزشکی استفاده می شود. آمینو اسیدهای زیادی برای تغذیه حیوانات استفاده می شود.

از مشتقات اسید آمینه برای سنتز فیبر مانند نایلون استفاده می شود.

سوالاتی برای خودکنترلی

· ساختار الکترونیکی نیتروژن و هیدروژن را بنویسید.

· فرمول الکترونیکی و ساختاری آمونیاک را بنویسید.

· رادیکال هیدروکربنی چیست؟

· چه رادیکال های هیدروکربنی را می شناسید؟

یک هیدروژن در مولکول آمونیاک را با رادیکال متیل جایگزین کنید.

· به نظر شما این ارتباط چیست و چه نامی دارد؟

· اگر اتم های هیدروژن باقیمانده را با رادیکال های هیدروکربنی، به عنوان مثال، رادیکال های متیل جایگزین کنید، چه ماده ای به دست خواهید آورد؟

· خواص ترکیبات حاصل چگونه تغییر خواهد کرد؟

· فرمول یک ماده آلی را در صورتی تعیین کنید که چگالی بخار آن برای هیدروژن 22.5، کسر جرمی کربن 0.533، کسر جرمی هیدروژن 0.156 و کسر جرمی نیتروژن 0.311 است. (پاسخ: C 2 H 7 N.)

· کتاب درسی توسط G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. صفحه 173، شماره 6، 7.

ü اسید چیست؟

ü گروه عملکردی چیست؟

ü چه گروه های عملکردی را به خاطر دارید؟

ü گروه آمینه چیست؟

ü گروه آمینه چه خواصی دارد؟

ü اسید چه خواصی دارد؟

ü فکر می کنید یک مولکول حاوی یک گروه اسیدی و یک گروه بازی چه واکنشی در محیط ایجاد می کند؟

ü تست

انتخاب 1.

1) آمینو اسیدها شامل گروه های عاملی هستند:

الف) -NH2 و –OH

ب) -NH2 و –SON

ج) -NH2 و –COOH

د) -OH و -COOH

2. آمینو اسیدها را می توان به عنوان مشتقات در نظر گرفت:

الف) آلکن ها؛

ب) الکل ها؛

ج) اسیدهای کربوکسیلیک؛

د) کربوهیدرات ها

3. اسیدهای آمینه واکنش نشان می دهند

الف) پلیمریزاسیون؛

ب) polycondensation.

ج) خنثی سازی

4. پیوند بین اسیدهای آمینه در یک پلیمر:

الف) هیدروژن؛

ب) یونی؛

ج) پپتید

5. آمینو اسیدهای ضروری عبارتند از...

گزینه 2.

1-فرمول کلی اسیدهای آمینه:

الف) R-CH2 (NH2)-COOH.

2. در محلول اسیدهای آمینه، محیط

الف) قلیایی؛

ب) خنثی؛

ج) اسیدی

3. آمینو اسیدها می توانند با یکدیگر تعامل کنند و تشکیل دهند:

الف) کربوهیدرات ها؛

ب) اسیدهای نوکلئیک؛

ج) پلی پپتیدها.

د) نشاسته

4. آمینو اسیدها...

الف) پایه های آلی؛

ب) اسیدها

ج) ترکیبات آمفوتریک آلی.

5. اسیدهای آمینه در...

ü اسید آمینه استیک از چه مواد معدنی بدست می آید؟ معادلات واکنش مربوطه را بنویسید.

ü وظیفه.اگر کسر جرمی کربن، هیدروژن، اکسیژن و نیتروژن به ترتیب برابر باشد، فرمول اسید آمینه را تعیین کنید: 48٪، 9.34، 42.67٪ و 18.67٪. تمام فرمول های ساختاری ممکن را بنویسید و نام ببرید.

طرح درس شماره 16

انضباط:علم شیمی.

موضوع:سنجاب ها

هدف درس:ساختارهای اولیه، ثانویه و سوم پروتئین ها را مطالعه کنید. خواص شیمیایی پروتئین ها: احتراق، دناتوره شدن، هیدرولیز، واکنش های رنگی. عملکردهای بیولوژیکی پروتئین ها

نتایج برنامه ریزی شده

موضوع:شکل گیری ایده هایی در مورد جایگاه شیمی در تصویر علمی مدرن جهان؛ درک نقش شیمی در شکل دادن به افق و سواد عملکردی یک فرد برای حل مسائل عملی.

فرا موضوع:استفاده از انواع مختلف فعالیت های شناختی و عملیات فکری اساسی (بیان مسئله، تدوین فرضیه ها، تجزیه و تحلیل و ترکیب، مقایسه، تعمیم، نظام مندسازی، شناسایی روابط علت و معلولی، جستجوی آنالوگ ها، تدوین نتیجه گیری) حل مشکل؛

شخصی:احساس غرور و احترام به تاریخ و دستاوردهای علم شیمی داخلی؛ رفتار شایستگی شیمیایی در فعالیت های حرفه ای و در خانه هنگام کار با مواد شیمیایی، مواد و فرآیندها؛

زمان استاندارد: 2 ساعت

نوع درس:سخنرانی.

طرح درس:

تجهیزات:کتاب درسی.

ادبیات:

1. شیمی پایه دهم: کتاب درسی. برای آموزش عمومی سازمان ها با adj. در هر الکترون رسانه (DVD) / G.E. رودزیتیس، F.G. فلدمن – م.: آموزش و پرورش، 1393. -208 ص: بیمار.

2. شیمی برای حرفه ها و تخصص های فنی: کتاب درسی برای دانش آموزان. نهادها پروفسور آموزش و پرورش / O.S. Gabrielyan, I.G. استروموف. – ویرایش پنجم، پاک شده. – م.: مرکز نشر فرهنگستان، 1396. – 272 ص، با رنگ. بیمار

معلم:توبالتسوا یو.ن.

مبحث 16. پروتئین ها.

1. پروتئین ها ساختارهای اولیه، ثانویه و سوم پروتئین ها.

2. خواص شیمیایی پروتئین ها: احتراق، دناتوره شدن، هیدرولیز، واکنش های رنگی.

3. عملکردهای بیولوژیکی پروتئین ها.

1) سنجاب ها ساختارهای اولیه، ثانویه و سوم پروتئین ها.

1 – ترکیب پروتئین: C - 54٪، O - 23٪، H - 7٪، N - 17٪، S - 2٪ و دیگران: روی، فسفر، آهن، مس، منیزیم، منگنز

در سال 1903، دانشمند آلمانی E.G. Fischer نظریه پپتید را ارائه کرد که به کلید راز ساختار پروتئین تبدیل شد. فیشر پیشنهاد کرد که پروتئین ها پلیمرهای باقی مانده اسید آمینه هستند که توسط یک پیوند پپتیدی NH-CO به هم مرتبط شده اند. این ایده که پروتئین ها تشکیلات پلیمری هستند در سال 1888 توسط دانشمند روسی A.Ya Danilevsky بیان شد.

2 - پروتئین ها – IUD – پروتئین ها

"پروتوس" از یونانی به معنای "اصلی ترین، مهم ترین" است. پروتئین ها پلیمرهای طبیعی متشکل از AA هستند.

آقای (آلبومین)=36000

آقای (میوزین)=150000

آقای (هموگلوبین)=68000

آقای (کلاژن)=350000

Mr (فیبرینوژن)=450000

فرمول پروتئین شیر - کازئین C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

پروتئین ها ترکیبات طبیعی با وزن مولکولی بالا (بیوپلیمرها) هستند که از اسیدهای آمینه آلفا ساخته شده اند که توسط یک پیوند پپتیدی خاص به هم متصل شده اند. پروتئین ها حاوی 20 اسید آمینه مختلف هستند، به این معنی که تنوع زیادی از پروتئین ها با ترکیب های مختلف اسیدهای آمینه وجود دارد. همانطور که می توانیم از 33 حرف الفبا بی نهایت کلمه تشکیل دهیم، می توانیم از 20 اسید آمینه بی نهایت پروتئین تشکیل دهیم. بیش از 100000 پروتئین در بدن انسان وجود دارد.

تعداد باقی مانده های اسید آمینه موجود در مولکول ها متفاوت است: انسولین - 51، میوگلوبین - 140. از این رو M r پروتئین از 10000 تا چند میلیون متغیر است.

پروتئین ها به پروتئین ها (پروتئین های ساده) و پروتئین ها (پروتئین های پیچیده) تقسیم می شوند.

4 - 20 AK ها "بلوک های سازنده" یک ساختمان پروتئینی هستند؛ با ترکیب آنها به ترتیب های مختلف، می توانید انواع بی شماری از مواد با خواص بسیار متفاوت بسازید. شیمیدانان در تلاش هستند تا ساختار مولکول های پروتئین غول پیکر را رمزگشایی کنند. این کار بسیار دشوار است: طبیعت به دقت "طرح های" را پنهان می کند که بر اساس آن این ذرات ساخته شده اند.

در سال 1888، بیوشیمیست روسی A.Ya. دانیلوسکی اشاره کرد که مولکول‌های پروتئین حاوی گروه‌های پپتیدی تکرارشونده از اتم‌های -C-N- هستند.

در آغاز قرن بیستم، دانشمند آلمانی E. Fischer و سایر محققان موفق به سنتز ترکیبات به مولکول هایی شدند که شامل 18 باقی مانده از AA های مختلف بود که با پیوندهای پپتیدی به هم متصل شدند.

5 - ساختار اولیه پروتئین یک تناوب متوالی از AA (زنجیره پلی پپتیدی PPC) است. پیکربندی فضایی یک مولکول پروتئین، شبیه به یک مارپیچ، به دلیل پیوندهای هیدروژنی متعدد بین گروه ها شکل می گیرد.

– CO– و –NH–

این ساختار پروتئینی ثانویه نامیده می شود. در فضا، مارپیچ پیچ خورده PPC ساختار سوم پروتئین را تشکیل می دهد که با تعامل گروه های عملکردی مختلف PPC حفظ می شود.

–S–S– (پل دی سولفیدی)

–COOH و –OH (پل استری)

–COOH و –NH 2 (پل نمکی)

برخی از ماکرومولکول های پروتئینی می توانند با یکدیگر ترکیب شده و مولکول های بزرگی را تشکیل دهند. تشکل های پلیمری پروتئین ها ساختارهای چهارتایی نامیده می شوند (هموگلوبین فقط با چنین ساختاری قادر به اتصال و انتقال O 2 به بدن است)

2) خواص شیمیایی پروتئین ها: احتراق، دناتوره شدن، هیدرولیز، واکنش های رنگی.

1. پروتئین ها با واکنش هایی مشخص می شوند که منجر به رسوب ظاهر می شود. اما در برخی موارد، رسوب به دست آمده با آب اضافی حل می شود و در برخی دیگر، انعقاد پروتئین غیر قابل برگشت رخ می دهد، یعنی. دناتوره سازی

دناتوره شدن تغییر در ساختارهای سوم و چهارم یک ماکرومولکول پروتئین تحت تأثیر عوامل خارجی (افزایش یا کاهش دما، فشار، تنش مکانیکی، اثر معرف‌های شیمیایی، اشعه ماوراء بنفش، تشعشعات، سموم، نمک‌های فلزات سنگین (سرب) است. ، جیوه و غیره))

هر فرد از پروتئین "ساخته شده" است. صرف نظر از جنسیت، سن و نژاد. و واحد ساختاری همه پروتئین ها اسیدهای آمینه هستند که توسط نوع خاصی از پیوند به یکدیگر متصل می شوند. آنقدر مهم است که حتی یک نام جداگانه دریافت کرد - پیوند پپتیدی.

پیوندهای اسید آمینه بسته به تعداد "بلوک های سازنده" آنها می توانند نام های مختلفی داشته باشند. اگر بیش از 10 اسید آمینه با هم جمع نشوند، اینها پپتید هستند، اگر از 10 تا 40 باشد، در مورد یک پلی پپتید صحبت می کنیم، و اگر بیش از چهل اسید آمینه وجود داشته باشد، این یک پروتئین است، یک واحد ساختاری از بدن ما.

اگر در مورد تئوری صحبت کنیم، ساختار پیوند پپتیدی ارتباطی بین گروه α-آمینه (-NH 2) یک اسید آمینه و گروه α-کربوکسیل (-COOH) یک اسید آمینه دیگر است. چنین واکنش های ترکیبی با آزاد شدن مولکول های آب همراه است. بر اساس این اصل است که همه پروتئین ها و بنابراین هر فرد ساخته می شود.

اگر در مورد کل طبیعت صحبت کنیم، حدود 300 اسید آمینه در آن یافت می شود. با این حال، پروتئین ها تنها از 20 اسیدآمینه تشکیل شده اند. و با وجود تعداد کمی از آنها، پروتئین های مختلفی وجود دارد که به دلیل ترتیب متفاوت اسیدهای آمینه در آنها است.

خواص اسیدهای آمینه خود توسط رادیکال R تعیین می شود. این می تواند یک باقیمانده اسید چرب باشد و شامل یک حلقه معطر یا هتروسیکل باشد. بسته به اینکه پروتئین با کدام رادیکال‌های آمینه ساخته شده است، ویژگی‌های فیزیکی خاصی را نشان می‌دهد، همچنین خواص شیمیایی و عملکردهای فیزیولوژیکی را که در بدن انسان انجام می‌دهد، نشان می‌دهد.

خواص پیوند پپتیدی

خواص پیوند پپتیدی منحصر به فرد بودن آن را تعیین می کند. از جمله آنها عبارتند از:

باید گفت که از بین تمام آمینو اسیدهای مورد نیاز ما برای زندگی، برخی از آنها با موفقیت توسط خود بدن ما سنتز می شوند.

طبق یک طبقه بندی، آنها را اسیدهای آمینه غیر ضروری می نامند. و همچنین 8 مورد دیگر وجود دارد که به هیچ وجه نمی توانند در بدن انسان ایجاد شوند مگر از طریق غذا. و گروه سوم بسیار کوچک است، فقط 3 نام: آرژنین، هیستیدین و تیروزین. در اصل، آنها در اینجا شکل می گیرند، اما مقدار آن به قدری کم است که انجام آن بدون کمک خارجی غیرممکن است. آنها تا حدی غیر قابل تعویض نامیده می شدند. یک واقعیت جالب این است که گیاهان تمام این اسیدهای آمینه را خودشان تولید می کنند.

نقش پروتئین ها در بدن

هر عضو یا بافتی را در بدن خود نام ببرید، از پروتئین ساخته شده است. آنها بخشی از قلب، خون، ماهیچه ها و کلیه ها هستند. افراد حدود پنج میلیون نوع مختلف دارند و به صورت جرمی این در 15-20٪ بیان می شود.

هیچ یک از فرآیندها در انسان بدون مشارکت پروتئین ها انجام نمی شود. اینها شامل فرآیندهای متابولیک، هضم غذا و فرآیندهای انرژی است. با کمک طیف گسترده ای از پروتئین ها، سیستم ایمنی نیز قادر خواهد بود به درستی از بدن محافظت کند و کربوهیدرات ها، چربی ها، ویتامین ها و ریز عناصر در صورت نیاز توسط فرد جذب می شود.

پروتئین ها در بدن ما دائما در حال حرکت هستند. برخی از آنها به آجرهای اسید آمینه تجزیه می شوند، برخی دیگر از همان آجرها تشکیل می شوند و ساختار اندام ها و بافت ها را تشکیل می دهند. در هنگام خوردن غذا، شایان ذکر است که نه تنها واقعیت مصرف، بلکه ویژگی های کیفی محصولات نیز مهم است. بیشتر آمینو اسیدها که عمدتاً از غذای «اشتباه» می‌آیند، به سادگی از ما خارج می‌شوند، بدون اینکه باقی بمانند. و اگر بسیاری از پروتئین‌های مهم مانند انسولین یا هموگلوبین به این طریق از بین بروند، زیان سلامتی می‌تواند جبران‌ناپذیر باشد.

برخی رژیم‌های غذایی مد روز را بر اساس دریافت ناکافی پروتئین انتخاب می‌کنند. اول از همه، کلسیم شروع به جذب ضعیف می کند. این بدان معنی است که استخوان ها شکننده می شوند و روند آتروفی بافت عضلانی آغاز می شود. سپس، که مخصوصاً برای دختران ناخوشایند است، پوست شروع به کنده شدن می کند، ناخن ها دائماً می شکند و موها به صورت دسته ای می ریزند.

ساختار کواترنری

ساختار سوم

روش های مختلف برای به تصویر کشیدن ساختار سه بعدی یک پروتئین با استفاده از تریوسفسفات ایزومراز به عنوان مثال. در سمت چپ یک مدل "هسته" است که تمام اتم ها و پیوندهای بین آنها را نشان می دهد. رنگ ها عناصر را نشان می دهند. در وسط موتیف یک ظاهر طراحی شده است. در سمت راست سطح تماس پروتئین است که با در نظر گرفتن شعاع واندروالس اتم ها ساخته شده است. رنگ ها ویژگی های فعالیت نواحی را نشان می دهند

ساختار سوم ساختار فضایی زنجیره پلی پپتیدی است. از نظر ساختاری، از عناصر ساختاری ثانویه تشکیل شده است که توسط انواع مختلفی از برهمکنش‌ها تثبیت شده‌اند، که در آن برهمکنش‌های آبگریز نقش مهمی دارند. موارد زیر در تثبیت ساختار سوم نقش دارند:

- پیوندهای کووالانسی (بین دو باقیمانده سیستئین - پل دی سولفیدی)؛

- پیوندهای یونی بین گروه های جانبی با بار مخالف باقی مانده اسید آمینه؛

- پیوند های هیدروژنی؛

- فعل و انفعالات آبگریز هنگام تعامل با مولکول های آب اطراف، مولکول پروتئین تا می شود به طوری که گروه های جانبی غیر قطبی اسیدهای آمینه از محلول آبی جدا می شوند. گروه های جانبی آبدوست قطبی روی سطح مولکول ظاهر می شوند.

ساختار کواترنر (یا زیر واحد، دامنه) - آرایش نسبی چندین زنجیره پلی پپتیدی به عنوان بخشی از یک مجتمع پروتئینی واحد. مولکول های پروتئینی که یک پروتئین با ساختار چهارتایی را می سازند به طور جداگانه روی ریبوزوم ها تشکیل می شوند و تنها پس از اتمام سنتز یک ساختار فوق مولکولی مشترک را تشکیل می دهند. یک پروتئین با ساختار چهارتایی می تواند دارای زنجیره های پلی پپتیدی یکسان و متفاوت باشد. همان نوع برهمکنش ها در تثبیت ساختار کواترنر مانند تثبیت ساختار ثالثی شرکت می کنند. مجتمع های پروتئینی فوق مولکولی می توانند از ده ها مولکول تشکیل شوند.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Squirrels

پیوند پپتیدی - پارامترها و ویژگی های اصلی

پیوند پپتیدی نوعی پیوند آمیدی است که در طی تشکیل پروتئین‌ها و پپتیدها در نتیجه برهمکنش گروه α-آمینه (-NH 2) یک اسید آمینه با گروه α-کربوکسیل (-COOH) ایجاد می‌شود. یک اسید آمینه دیگر

از دو اسید آمینه (1) و (2) یک دی پپتید (زنجیره ای از دو اسید آمینه) و یک مولکول آب تشکیل می شود. طبق همان طرح، ریبوزوم زنجیره های طولانی تری از اسیدهای آمینه تولید می کند: پلی پپتیدها و پروتئین ها. اسیدهای آمینه مختلف که "بلوک های سازنده" پروتئین هستند، در رادیکال R متفاوت هستند.

مانند هر آمید، در پیوند پپتیدی، به دلیل رزونانس ساختارهای متعارف، پیوند C-N بین کربن گروه کربونیل و اتم نیتروژن تا حدی دو برابر است:

این به ویژه در کاهش طول آن به 1.33 آنگستروم آشکار می شود:

این منجر به خواص زیر می شود:

- 4 اتم پیوند (C، N، O و H) و 2 آلفا کربن در یک صفحه قرار دارند. گروه‌های R آمینو اسیدها و هیدروژن‌های موجود در کربن آلفا خارج از این صفحه هستند.

- H و O در پیوند پپتیدی و همچنین کربن آلفا دو اسید آمینه ترانس گرا هستند (ایزومر ترانس پایدارتر است). در مورد اسیدهای آمینه L، که در همه پروتئین ها و پپتیدهای طبیعی وجود دارد، گروه های R نیز ترانس گرا هستند.

- چرخش حول پیوند C-N دشوار است، چرخش به دور پیوند C-C امکان پذیر است.

برای تشخیص پروتئین ها و پپتیدها و همچنین تعیین کمی آنها در محلول، از واکنش بیورت استفاده می شود.

https://ru.wikipedia.org/wiki/پیوند پپتیدی

ادبیات:

1) Alberts B.، Bray D.، Lewis J. و همکاران زیست شناسی مولکولی سلول ها. در 3 جلد. - م.: میر، 1373.

2) لنینگر A. مبانی بیوشیمی. در 3 جلد. - م.: میر، 1985.

3) Strayer L. Biochemistry. در 3 جلد. - م.: میر، 1984.

1.3. اسیدهای آمینه مونومرهای ساختاری پروتئین ها هستند. ساختار، نامگذاری، طبقه بندی و خواص اسیدهای آمینه.

آمینو اسید(آمینو کربوکسیلیک اسیدها) ترکیبات آلی هستند که مولکول آنها به طور همزمان دارای گروه های کربوکسیل و آمین است. اسیدهای آمینه را می توان مشتقاتی از اسیدهای کربوکسیلیک در نظر گرفت که در آن یک یا چند اتم هیدروژن با گروه های آمین جایگزین می شوند.