Peptidbindung. Struktur und biologische Eigenschaften von Peptiden

Polypeptide sind Proteine, die einen hohen Kondensationsgrad aufweisen. Sie sind unter Organismen pflanzlichen und tierischen Ursprungs weit verbreitet. Das heißt, es handelt sich hier um zwingend erforderliche Komponenten. Sie sind äußerst vielfältig und es gibt keine klare Grenze zwischen solchen Substanzen und gewöhnlichen Proteinen. Wenn wir über die Vielfalt solcher Stoffe sprechen, dann ist zu beachten, dass bei ihrer Bildung mindestens 20 Aminosäuren des protenogenen Typs an diesem Prozess beteiligt sind, und wenn wir über die Anzahl der Isomere sprechen, dann können sie es sein unbestimmt.

Aus diesem Grund verfügen proteinartige Moleküle über so viele Möglichkeiten, dass ihre Multifunktionalität nahezu unbegrenzt ist. Es ist also klar, warum Proteine als die wichtigsten aller Lebewesen auf der Erde bezeichnet werden. Proteine werden auch als eine der komplexesten Substanzen bezeichnet, die jemals von der Natur gebildet wurden, und sie sind auch sehr einzigartig. Proteine tragen ebenso wie Proteine zur aktiven Entwicklung lebender Organismen bei.

Um so konkret wie möglich zu sein, handelt es sich um Substanzen, bei denen es sich um Biopolymere handelt, die auf Aminosäuren basieren und mindestens hundert Reste des Aminosäuretyps enthalten. Darüber hinaus gibt es auch hier eine Einteilung – es gibt Stoffe, die zur niedermolekularen Gruppe gehören, sie umfassen nur wenige Dutzend Aminosäurereste, es gibt auch Stoffe, die zu hochmolekularen Gruppen gehören, sie enthalten deutlich mehr solcher Reste. Ein Polypeptid ist eine Substanz, die sich durch eine große Vielfalt in ihrer Struktur und Organisation auszeichnet.

Gruppen von Polypeptiden

Alle diese Stoffe werden herkömmlicherweise in zwei Gruppen eingeteilt; diese Einteilung berücksichtigt die Merkmale ihrer Struktur, die einen direkten Einfluss auf ihre Funktionalität haben:

Zur ersten Gruppe gehören Stoffe, die sich in einer typischen Proteinstruktur unterscheiden, also eine lineare Kette und Aminosäuren selbst umfassen. Sie kommen in allen lebenden Organismen vor, wobei Substanzen mit erhöhter hormoneller Aktivität hier von größtem Interesse sind.
Zur zweiten Gruppe gehören die Verbindungen, deren Struktur nicht die typischsten Merkmale von Proteinen aufweist.

Was ist eine Polypeptidkette?

Die Polypeptidkette ist eine Proteinstruktur, die Aminosäuren umfasst, die alle durch peptidartige Verbindungen eng miteinander verbunden sind. Wenn wir über die Primärstruktur sprechen, dann sprechen wir über die einfachste Strukturebene eines proteinartigen Moleküls. Diese Organisationsform zeichnet sich durch erhöhte Stabilität aus.

Wenn sich in Zellen Peptidbindungen zu bilden beginnen, wird als erstes die Carboxylgruppe einer Aminosäure aktiviert, und erst dann beginnt die aktive Verbindung mit einer anderen ähnlichen Gruppe. Das heißt, Polypeptidketten zeichnen sich durch ständig wechselnde Fragmente solcher Bindungen aus. Es gibt eine Reihe spezifischer Faktoren, die einen erheblichen Einfluss auf die Form der Primärtypstruktur haben, ihr Einfluss ist jedoch nicht darauf beschränkt. Es besteht aktiver Einfluss auf die Organisationen einer solchen Kette, die über die höchste Ebene verfügen.

Wenn wir über die Merkmale dieser Organisationsform sprechen, sind sie wie folgt:

es gibt einen regelmäßigen Wechsel von Strukturen, die zum starren Typ gehören;
Es gibt Bereiche mit relativer Mobilität; sie haben die Fähigkeit, sich um Bindungen zu drehen. Es sind Merkmale dieser Art, die beeinflussen, wie die Polypeptidkette im Raum passt. Darüber hinaus können bei Peptidketten unter dem Einfluss vieler Faktoren verschiedene Arten von Organisationsproblemen auftreten. Es kann zu einer Ablösung einer der Strukturen kommen, wenn die Peptide eine separate Gruppe bilden und von einer Kette getrennt werden.

Sekundärstruktur von Proteinen

Hier handelt es sich um eine Variante der Kettenverlegung, bei der eine geordnete Struktur entsteht; dies wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen einer Kette mit denselben Gruppen einer anderen Kette möglich. Wenn wir die Konfiguration einer solchen Struktur berücksichtigen, kann es sein:

Spiraltyp, dieser Name kommt von seiner einzigartigen Form.
Schichtfaltentyp.

Wenn wir von einer helikalen Gruppe sprechen, dann handelt es sich um eine Proteinstruktur, die in Form einer Helix gebildet wird, die gebildet wird, ohne über eine Kette vom Polypeptidtyp hinauszugehen. Wenn wir über das Aussehen sprechen, ähnelt es in vielerlei Hinsicht einer normalen elektrischen Spirale, die in elektrisch betriebenen Fliesen zu finden ist.

Was die geschichtete Struktur betrifft, so zeichnet sich die Kette hier durch eine gekrümmte Konfiguration aus; ihre Bildung erfolgt auf der Grundlage von Wasserstoffbindungen, und hier ist alles auf die Grenzen eines Abschnitts einer bestimmten Kette beschränkt.

Die Peptidbindung ist ihrer chemischen Natur nach kovalent und verleiht der Primärstruktur des Proteinmoleküls eine hohe Festigkeit. Als sich wiederholendes Element der Polypeptidkette und mit spezifischen Strukturmerkmalen beeinflusst die Peptidbindung nicht nur die Form der Primärstruktur, sondern auch die höheren Organisationsebenen der Polypeptidkette.

L. Pauling und R. Corey leisteten einen großen Beitrag zur Erforschung der Struktur des Proteinmoleküls. Als sie feststellten, dass das Proteinmolekül die meisten Peptidbindungen enthält, waren sie die ersten, die sorgfältige Röntgenuntersuchungen dieser Bindung durchführten. Wir haben die Bindungslängen, die Winkel, in denen die Atome angeordnet sind, und die Richtung der Atome relativ zur Bindung untersucht. Basierend auf der Forschung wurden die folgenden Hauptmerkmale der Peptidbindung festgestellt.

1. Vier Atome der Peptidbindung (C, O, N, H) und zwei daran gebunden
a-Kohlenstoffatome liegen in derselben Ebene. Die R- und H-Gruppen der a-Kohlenstoffatome liegen außerhalb dieser Ebene.

2. Die O- und H-Atome der Peptidbindung und die beiden a-Kohlenstoffatome sowie die R-Gruppen haben eine trans-Orientierung relativ zur Peptidbindung.

3. Die C-N-Bindungslänge beträgt 1,32 Å und liegt zwischen der Länge einer kovalenten Doppelbindung (1,21 Å) und einer kovalenten Einfachbindung (1,47 Å). Daraus folgt, dass die CN-Bindung teilweise ungesättigt ist. Damit sind die Voraussetzungen dafür geschaffen, dass es zu tautomeren Umlagerungen an der Doppelbindung unter Bildung der Enolform kommt, d. h. Die Peptidbindung kann in der Keto-Enol-Form vorliegen.

Die Drehung um die –C=N–-Bindung ist schwierig und alle in der Peptidgruppe enthaltenen Atome haben eine planare trans-Konfiguration. Die cis-Konfiguration ist energetisch ungünstiger und kommt nur in einigen zyklischen Peptiden vor. Jedes planare Peptidfragment enthält zwei Bindungen mit rotationsfähigen a-Kohlenstoffatomen.

Es besteht ein sehr enger Zusammenhang zwischen der Primärstruktur eines Proteins und seiner Funktion in einem bestimmten Organismus. Damit ein Protein seine inhärente Funktion erfüllen kann, ist eine ganz bestimmte Aminosäuresequenz in der Polypeptidkette dieses Proteins erforderlich. Diese spezifische Abfolge von Aminosäuren, qualitative und quantitative Zusammensetzung ist genetisch festgelegt (DNA→RNA→Protein). Jedes Protein zeichnet sich durch eine spezifische Aminosäuresequenz aus; der Austausch mindestens einer Aminosäure in einem Protein führt nicht nur zu strukturellen Umlagerungen, sondern auch zu Veränderungen der physikalisch-chemischen Eigenschaften und biologischen Funktionen. Die bestehende Primärstruktur gibt die Folgestrukturen (Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur) vor. Beispielsweise enthalten die roten Blutkörperchen gesunder Menschen ein Protein namens Hämoglobin mit einer bestimmten Aminosäuresequenz. Ein kleiner Teil der Menschen hat eine angeborene Anomalie in der Hämoglobinstruktur: Ihre roten Blutkörperchen enthalten Hämoglobin, das an einer Stelle die Aminosäure Valin (hydrophob, unpolar) anstelle von Glutaminsäure (geladen, polar) enthält. Ein solches Hämoglobin unterscheidet sich in seinen physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften erheblich vom Normalzustand. Das Auftreten einer hydrophoben Aminosäure führt zum Auftreten eines „klebrigen“ hydrophoben Kontakts (rote Blutkörperchen bewegen sich nicht gut in Blutgefäßen) und zu einer Veränderung der Form der roten Blutkörperchen (von bikonkav zu halbmondförmig). sowie zu einer Verschlechterung des Sauerstofftransports etc. Mit dieser Anomalie geborene Kinder sterben im frühen Kindesalter an Sichelzellenanämie.

Umfassende Beweise für die Aussage, dass die biologische Aktivität durch die Aminosäuresequenz bestimmt wird, wurden nach der künstlichen Synthese des Enzyms Ribonuklease (Merrifield) erhalten. Ein synthetisiertes Polypeptid mit der gleichen Aminosäuresequenz wie das natürliche Enzym hatte die gleiche enzymatische Aktivität.

Forschungen der letzten Jahrzehnte haben gezeigt, dass die Primärstruktur genetisch festgelegt ist, d. h. Die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Polypeptidkette wird durch den genetischen Code der DNA bestimmt und bestimmt wiederum die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen des Proteinmoleküls und seine allgemeine Konformation. Das erste Protein, dessen Primärstruktur etabliert wurde, war das Proteinhormon Insulin (enthält 51 Aminosäuren). Dies wurde 1953 von Frederick Sanger durchgeführt. Bisher wurde die Primärstruktur von mehr als zehntausend Proteinen entschlüsselt, aber das ist eine sehr kleine Zahl, wenn man bedenkt, dass es in der Natur etwa 10 12 Proteine gibt. Durch die freie Rotation sind Polypeptidketten in der Lage, sich in verschiedene Strukturen zu verdrehen (falten).

Sekundärstruktur. Die Sekundärstruktur eines Proteinmoleküls bezieht sich auf die Art und Weise, wie die Polypeptidkette im Raum angeordnet ist. Die Sekundärstruktur eines Proteinmoleküls entsteht durch die eine oder andere Art der freien Rotation um die Bindungen, die a-Kohlenstoffatome in der Polypeptidkette verbinden. Als Ergebnis dieser freien Rotation sind Polypeptidketten in der Lage, sich zu verdrehen (zu falten). im Raum in verschiedene Strukturen.

In natürlichen Polypeptidketten gibt es drei Hauptstrukturtypen:

- a-Helix;

- β-Struktur (gefaltetes Blatt);

- statistisches Gewirr.

Als wahrscheinlichster Strukturtyp globulärer Proteine wird angenommen α-Helix Die Verdrehung erfolgt im Uhrzeigersinn (Rechtsspirale), was auf die L-Aminosäuren-Zusammensetzung natürlicher Proteine zurückzuführen ist. Die treibende Kraft in der Entstehung α-Helices ist die Fähigkeit von Aminosäuren, Wasserstoffbrückenbindungen zu bilden. Aminosäure-R-Gruppen zeigen von der Mittelachse nach außen a-Helices. Dipole >C=O und >N–H benachbarter Peptidbindungen sind optimal für die Dipolwechselwirkung ausgerichtet und bilden so ein umfangreiches System intramolekularer kooperativer Wasserstoffbrückenbindungen, die die a-Helix stabilisieren.

Die Helixsteigung (eine volle Windung) von 5,4 Å umfasst 3,6 Aminosäurereste.

Abbildung 2 – Struktur und Parameter der a-Helix des Proteins

Jedes Protein zeichnet sich durch einen bestimmten Grad an Helizität seiner Polypeptidkette aus

Die Spiralstruktur kann durch zwei Faktoren gestört werden:

1) das Vorhandensein eines Prolinrests in der Kette, dessen zyklische Struktur einen Bruch in der Polypeptidkette einführt – es gibt keine –NH 2 -Gruppe, daher ist die Bildung einer Wasserstoffbindung innerhalb der Kette unmöglich;

2) wenn in einer Polypeptidkette viele Aminosäurereste hintereinander liegen, die eine positive Ladung (Lysin, Arginin) oder eine negative Ladung (Glutaminsäure, Asparaginsäure) haben, in diesem Fall die starke gegenseitige Abstoßung ähnlich geladener Gruppen (– COO– oder –NH 3 +) übertrifft den stabilisierenden Einfluss von Wasserstoffbrückenbindungen deutlich a-Helices.

Eine andere Art von Polypeptidkettenkonfiguration, die in Haaren, Seide, Muskeln und anderen fibrillären Proteinen vorkommt, heißt β-Strukturen oder gefaltetes Blatt. Die gefaltete Blattstruktur wird auch durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen denselben Dipolen stabilisiert –NH......O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

Polypeptidketten, die gleichgerichtet oder antiparallel sind,

die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen diesen Ketten verstärkt werden. Solche Strukturen werden als b-gefaltete Blätter bezeichnet (Abbildung 2).

Abbildung 3 – b-Struktur von Polypeptidketten

a-Helix und gefaltete Blätter sind geordnete Strukturen; sie weisen eine regelmäßige Anordnung der Aminosäurereste im Raum auf. Einige Bereiche der Polypeptidkette weisen keine regelmäßige periodische räumliche Organisation auf; sie werden als ungeordnet oder ungeordnet bezeichnet statistisches Gewirr.

Alle diese Strukturen entstehen spontan und automatisch aufgrund der Tatsache, dass ein bestimmtes Polypeptid eine bestimmte Aminosäuresequenz hat, die genetisch vorgegeben ist. a-Helices und b-Strukturen bestimmen eine bestimmte Fähigkeit von Proteinen, bestimmte biologische Funktionen auszuführen. Somit ist die a-helikale Struktur (a-Keratin) gut geeignet, äußere Schutzstrukturen zu bilden – Federn, Haare, Hörner, Hufe. Die B-Struktur fördert die Bildung flexibler und nicht dehnbarer Seiden- und Netzfäden, und die Kollagenproteinkonformation sorgt für die für Sehnen erforderliche hohe Zugfestigkeit. Das Vorhandensein nur von a-Helices oder b-Strukturen ist charakteristisch für filamentöse (fibrilläre) Proteine. In der Zusammensetzung globulärer (kugelförmiger) Proteine variiert der Gehalt an a-Helices und b-Strukturen sowie strukturlosen Bereichen stark. Zum Beispiel: Insulin ist zu 60 % spiralisiert, Ribonuklease-Enzym – 57 %, Hühnerei-Protein-Lysozym – 40 %.

Tertiärstruktur. Unter Tertiärstruktur versteht man die Art und Weise, wie eine Polypeptidkette im Raum in einem bestimmten Volumen angeordnet ist.

Die Tertiärstruktur von Proteinen entsteht durch zusätzliche Faltung der Peptidkette, die eine a-Helix, b-Strukturen und Random-Coil-Regionen enthält. Die Tertiärstruktur eines Proteins entsteht völlig automatisch, spontan und vollständig durch die Primärstruktur vorgegeben und steht in direktem Zusammenhang mit der Form des Proteinmoleküls, die unterschiedlich sein kann: von kugelförmig bis fadenförmig. Die Form eines Proteinmoleküls wird durch einen Indikator wie den Grad der Asymmetrie (das Verhältnis der langen zur kurzen Achse) charakterisiert. U fibrillär oder filamentöse Proteine, der Asymmetriegrad ist größer als 80. Bei einem Asymmetriegrad von weniger als 80 werden Proteine als klassifiziert kugelförmig. Die meisten von ihnen haben einen Asymmetriegrad von 3-5, d.h. Die Tertiärstruktur zeichnet sich durch eine ziemlich dichte Packung der Polypeptidkette aus, die einer Kugelform ähnelt.

Bei der Bildung globulärer Proteine gruppieren sich unpolare hydrophobe Aminosäurereste innerhalb des Proteinmoleküls, während polare Radikale zum Wasser ausgerichtet sind. Irgendwann entsteht die thermodynamisch günstigste stabile Konformation des Moleküls, eine Kügelchen. In dieser Form zeichnet sich das Proteinmolekül durch eine minimale freie Energie aus. Die Konformation der resultierenden Kügelchen wird durch Faktoren wie den pH-Wert der Lösung, die Ionenstärke der Lösung sowie die Wechselwirkung von Proteinmolekülen mit anderen Substanzen beeinflusst.

Die Hauptantriebskraft bei der Entstehung einer dreidimensionalen Struktur ist die Wechselwirkung von Aminosäureresten mit Wassermolekülen.

Fibrilläre Proteine. Bei der Bildung der Tertiärstruktur bilden sie keine Kügelchen – ihre Polypeptidketten falten sich nicht, sondern bleiben in Form linearer Ketten verlängert und gruppieren sich zu Fibrillenfasern.

Zeichnung – Struktur der Kollagenfibrille (Fragment).

In jüngster Zeit gibt es Hinweise darauf, dass der Prozess der Tertiärstrukturbildung nicht automatisch abläuft, sondern durch spezielle molekulare Mechanismen reguliert und gesteuert wird. An diesem Prozess sind bestimmte Proteine beteiligt – Chaperone. Ihre Hauptfunktionen bestehen darin, die Bildung unspezifischer (chaotischer) zufälliger Knäuel aus der Polypeptidkette zu verhindern und deren Lieferung (Transport) an subzelluläre Ziele sicherzustellen, wodurch Bedingungen für die Vervollständigung der Faltung des Proteinmoleküls geschaffen werden.

Die Stabilisierung der Tertiärstruktur wird durch nichtkovalente Wechselwirkungen zwischen den Atomgruppen der Nebenradikale gewährleistet.

Abbildung 4 – Arten von Bindungen, die die Tertiärstruktur eines Proteins stabilisieren

A) elektrostatische Kräfte Anziehung zwischen Radikalen, die entgegengesetzt geladene ionische Gruppen tragen (Ion-Ion-Wechselwirkungen), beispielsweise die negativ geladene Carboxylgruppe (– COO –) von Asparaginsäure und (NH 3 +) die positiv geladene e-Aminogruppe des Lysinrests.

B) Wasserstoffbrücken zwischen funktionellen Gruppen von Nebenradikalen. Zum Beispiel zwischen der OH-Gruppe von Tyrosin und dem Carbonsäuresauerstoff von Asparaginsäure

V) Hydrophobe Wechselwirkungen werden durch Van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren Aminosäureradikalen verursacht. (Zum Beispiel in Gruppen
–CH 3 – Alanin, Valin usw.

G) Dipol-Dipol-Wechselwirkungen

D) Disulfidbindungen(–S–S–) zwischen Cysteinresten. Diese Bindung ist sehr stark und nicht in allen Proteinen vorhanden. Diese Verbindung spielt in den Eiweißstoffen von Getreide und Mehl eine wichtige Rolle, denn beeinflusst die Qualität des Glutens, die strukturellen und mechanischen Eigenschaften des Teigs und dementsprechend die Qualität des Endprodukts – Brot usw.

Ein Proteinkügelchen ist keine absolut starre Struktur: Innerhalb gewisser Grenzen sind reversible Bewegungen von Teilen der Peptidkette relativ zueinander möglich, wobei einige wenige schwache Bindungen aufgebrochen und neue gebildet werden. Das Molekül scheint zu atmen, in seinen verschiedenen Teilen zu pulsieren. Diese Pulsationen stören nicht den grundlegenden Konformationsplan des Moleküls, genauso wie thermische Schwingungen von Atomen in einem Kristall die Struktur des Kristalls nicht verändern, wenn die Temperatur nicht so hoch ist, dass es zum Schmelzen kommt.

Erst nachdem ein Proteinmolekül eine natürliche, native Tertiärstruktur angenommen hat, zeigt es seine spezifische funktionelle Aktivität: katalytisch, hormonell, antigen usw. Während der Bildung der Tertiärstruktur kommt es zur Bildung aktiver Enzymzentren, Zentren, die für die Integration von Proteinen in den Multienzymkomplex verantwortlich sind, Zentren, die für die Selbstorganisation supramolekularer Strukturen verantwortlich sind. Daher gehen alle Einwirkungen (thermisch, physikalisch, mechanisch, chemisch), die zur Zerstörung dieser nativen Konformation des Proteins (Aufbrechen von Bindungen) führen, mit einem teilweisen oder vollständigen Verlust der biologischen Eigenschaften des Proteins einher.

Die Untersuchung der vollständigen chemischen Strukturen einiger Proteine hat gezeigt, dass in ihrer Tertiärstruktur Zonen identifiziert werden, in denen hydrophobe Aminosäurereste konzentriert sind und die Polypeptidkette tatsächlich um den hydrophoben Kern gewickelt ist. Darüber hinaus sind in manchen Fällen zwei oder sogar drei hydrophobe Kerne in einem Proteinmolekül getrennt, was zu einer 2- oder 3-Kernstruktur führt. Diese Art der Molekülstruktur ist charakteristisch für viele Proteine, die eine katalytische Funktion haben (Ribonuklease, Lysozym usw.). Ein separater Teil oder Bereich eines Proteinmoleküls, der über ein gewisses Maß an struktureller und funktioneller Autonomie verfügt, wird als Domäne bezeichnet. Eine Reihe von Enzymen verfügen beispielsweise über separate Substratbindungs- und Coenzym-Bindungsdomänen.

Biologisch gesehen spielen fibrilläre Proteine eine sehr wichtige Rolle in Bezug auf die Anatomie und Physiologie von Tieren. Bei Wirbeltieren machen diese Proteine 1/3 ihres Gesamtgehalts aus. Ein Beispiel für fibrilläre Proteine ist das Seidenprotein Fibroin, das aus mehreren antiparallelen Ketten mit gefalteter Blattstruktur besteht. Protein a-Keratin enthält 3-7 Ketten. Kollagen hat eine komplexe Struktur, in der drei identische linksdrehende Ketten miteinander verdreht sind, um eine rechtsdrehende Dreifachhelix zu bilden. Diese Dreifachhelix wird durch zahlreiche intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert. Das Vorhandensein von Aminosäuren wie Hydroxyprolin und Hydroxylysin trägt auch zur Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen bei, die die Struktur der Tripelhelix stabilisieren. Alle fibrillären Proteine sind in Wasser schwer löslich oder völlig unlöslich, da sie viele Aminosäuren enthalten, die hydrophobe, wasserunlösliche R-Gruppen Isoleucin, Phenylalanin, Valin, Alanin, Methionin enthalten. Nach einer speziellen Verarbeitung wird unlösliches und unverdauliches Kollagen in eine gelatinelösliche Polypeptidmischung umgewandelt, die dann in der Lebensmittelindustrie verwendet wird.

Kugelförmige Proteine. Führen Sie eine Vielzahl biologischer Funktionen aus. Sie erfüllen eine Transportfunktion, d.h. Transport von Nährstoffen, anorganischen Ionen, Lipiden usw. Hormone sowie Bestandteile von Membranen und Ribosomen gehören zur gleichen Klasse von Proteinen. Alle Enzyme sind auch kugelförmige Proteine.

Quartärstruktur. Als Proteine werden Proteine bezeichnet, die zwei oder mehr Polypeptidketten enthalten oligomere Proteine Sie zeichnen sich durch das Vorhandensein einer Quartärstruktur aus.

Abbildung – Schemata tertiärer (a) und quartärer (b) Proteinstrukturen

In oligomeren Proteinen ist jede Polypeptidkette durch ihre Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur gekennzeichnet und wird als Untereinheit oder Protomer bezeichnet. Die Polypeptidketten (Protomere) in solchen Proteinen können entweder gleich oder unterschiedlich sein. Oligomere Proteine heißen homogen, wenn ihre Protomeren gleich sind, und heterogen, wenn ihre Protomere unterschiedlich sind. Beispielsweise besteht das Protein Hämoglobin aus 4 Ketten: zwei -a- und zwei -b-Protomeren. Das Enzym a-Amylase besteht aus 2 identischen Polypeptidketten. Unter Quartärstruktur versteht man die Anordnung von Polypeptidketten (Protomeren) relativ zueinander, d. h. die Art ihrer gemeinsamen Stapelung und Verpackung. In diesem Fall interagieren Protomere nicht mit irgendeinem Teil ihrer Oberfläche, sondern mit einem bestimmten Bereich (Kontaktfläche). Kontaktflächen weisen eine solche Anordnung von Atomgruppen auf, zwischen denen Wasserstoff-, ionische und hydrophobe Bindungen entstehen. Darüber hinaus begünstigt auch die Geometrie der Protomere deren Verbindung. Protomer passen zusammen wie ein Schlüssel zu einem Schloss. Solche Flächen nennt man komplementär. Jedes Protomer interagiert an mehreren Stellen mit dem anderen, wodurch eine Verbindung mit anderen Polypeptidketten oder Proteinen unmöglich wird. Solche komplementären Wechselwirkungen von Molekülen liegen allen biochemischen Prozessen im Körper zugrunde.

α-Aminosäuren können kovalent miteinander verknüpft werden Peptidbindungen. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure ist kovalent an die Aminogruppe einer anderen Aminosäure gebunden. In diesem Fall ist R- CO-NH-R-Bindung, Peptidbindung genannt. Dabei wird das Wassermolekül abgespalten.

Mit Hilfe von Peptidbindungen werden aus Aminosäuren Proteine und Peptide gebildet. Als Peptide werden Peptide bezeichnet, die bis zu 10 Aminosäuren enthalten Oligopeptide. Oft gibt der Name solcher Moleküle die Anzahl der im Oligopeptid enthaltenen Aminosäuren an: Tripeptid, Pentapeptid, Octapeptid usw. Als Peptide werden Peptide bezeichnet, die mehr als 10 Aminosäuren enthalten „Polypeptide“ und Polypeptide, die aus mehr als 50 Aminosäureresten bestehen, werden üblicherweise als Proteine bezeichnet. Die Monomere der Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen, werden genannt „Aminosäurereste“. Ein Aminosäurerest, der über eine freie Aminogruppe verfügt, wird N-terminal genannt und wird links geschrieben, und einer, der eine freie C-Carboxylgruppe hat, wird C-terminal genannt und wird rechts geschrieben. Peptide werden vom N-Terminus geschrieben und gelesen.

Die Bindung zwischen einem α-Kohlenstoffatom und einer α-Aminogruppe oder α-Carboxylgruppe ist frei drehbar (obwohl durch die Größe und Art der Radikale begrenzt), wodurch die Polypeptidkette unterschiedliche Konfigurationen annehmen kann.

Peptidbindungen befinden sich normalerweise in der trans-Konfiguration, d. h. α-Kohlenstoffatome befinden sich auf gegenüberliegenden Seiten der Peptidbindung. Dadurch liegen die Seitenradikale der Aminosäuren räumlich am weitesten voneinander entfernt. Peptidbindungen sind sehr stark und werden es auch kovalent.

Der menschliche Körper produziert viele Peptide, die an der Regulierung verschiedener biologischer Prozesse beteiligt sind und eine hohe physiologische Aktivität aufweisen. Dies sind eine Reihe von Hormonen – Oxytocin (9 Aminosäurereste), Vasopressin (9), Bradykinin (9), das den Gefäßtonus reguliert, Schilddrüsenhormone (3), Antibiotika – Gramicidin, Peptide mit analgetischer Wirkung (Enkephaline (5) und Endorphine usw.). andere Opioide, Peptide). Die analgetische Wirkung dieser Peptide ist hundertmal größer als die analgetische Wirkung von Morphin;

Anwendung von Aminosäuren basierend auf Eigenschaften.

Aminosäuren, hauptsächlich α-Aminosäuren, sind für die Proteinsynthese in lebenden Organismen notwendig. Die dafür notwendigen Aminosäuren erhalten Mensch und Tier in Form von Nahrungsmitteln, die verschiedene Proteine enthalten. Letztere werden im Verdauungstrakt in einzelne Aminosäuren gespalten, aus denen dann für den jeweiligen Organismus charakteristische Proteine synthetisiert werden. Einige Aminosäuren werden für medizinische Zwecke verwendet. Viele Aminosäuren werden zur Ernährung von Tieren verwendet.

Aminosäurederivate werden zur Synthese von Fasern wie Nylon verwendet.

Fragen zur Selbstkontrolle

· Schreiben Sie die elektronische Struktur von Stickstoff und Wasserstoff.

· Schreiben Sie die elektronische und strukturelle Formel von Ammoniak.

· Was ist ein Kohlenwasserstoffrest?

· Welche Kohlenwasserstoffradikale kennen Sie?

· Ersetzen Sie einen Wasserstoff im Ammoniakmolekül durch ein Methylradikal.

· Was ist Ihrer Meinung nach diese Verbindung und wie heißt sie?

· Welchen Stoff erhält man, wenn man die verbleibenden Wasserstoffatome durch Kohlenwasserstoffreste, zum Beispiel Methylradikale, ersetzt?

· Wie verändern sich die Eigenschaften der resultierenden Verbindungen?

· Bestimmen Sie die Formel einer organischen Substanz, wenn bekannt ist, dass ihre Dampfdichte für Wasserstoff 22,5 beträgt, der Massenanteil von Kohlenstoff 0,533 beträgt, der Massenanteil von Wasserstoff 0,156 beträgt und der Massenanteil von Stickstoff 0,311 beträgt. (Antwort: C 2 H 7 N.)

· Lehrbuch von G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. Seite 173, Nr. 6, 7.

ü Was ist eine Säure?

ü Was ist eine Funktionsgruppe?

ü An welche Funktionsgruppen erinnern Sie sich?

ü Was ist eine Aminogruppe?

ü Welche Eigenschaften hat die Aminogruppe?

ü Welche Eigenschaften hat Säure?

ü Welche Reaktion wird Ihrer Meinung nach ein Molekül, das eine saure und eine basische Gruppe enthält, in der Umgebung hervorrufen?

ü PRÜFEN

Option 1.

1) Aminosäuren umfassen funktionelle Gruppen:

a) -NH2 und –OH

b) -NH2 und –SON

c) -NH2 und –COOH

d) -OH und –COOH

2. Aminosäuren können als Derivate betrachtet werden:

a) Alkene;

b) Alkohole;

c) Carbonsäuren;

d) Kohlenhydrate.

3. Aminosäuren reagieren

a) Polymerisation;

b) Polykondensation;

c) Neutralisierung.

4. Bindung zwischen Aminosäuren in einem Polymer:

a) Wasserstoff;

b) ionisch;

c) Peptid.

5. Essentielle Aminosäuren sind...

Option 2.

1.Allgemeine Formel der Aminosäuren:

a) R-CH2 (NH2)-COOH;

2. In einer Lösung von Aminosäuren das Medium

a) alkalisch;

b) neutral;

c) sauer.

3. Aminosäuren können miteinander interagieren und Folgendes bilden:

a) Kohlenhydrate;

b) Nukleinsäuren;

c) Polypeptide;

d) Stärke.

4. Aminosäuren sind...

a) organische Basen;

b) Säuren

c) organische amphotere Verbindungen.

5. Aminosäuren werden verwendet in...

ü Aus welchen anorganischen Stoffen kann Aminoessigsäure gewonnen werden? Schreiben Sie die entsprechenden Reaktionsgleichungen.

ü Aufgabe. Bestimmen Sie die Aminosäureformel, wenn die Massenanteile von Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff jeweils gleich sind: 48 %, 9,34 %, 42,67 % und 18,67 %. Schreiben Sie alle möglichen Strukturformeln auf und benennen Sie sie.

UNTERRICHTSPLAN Nr. 16

Disziplin: Chemie.

Thema: Eichhörnchen.

Zweck der Lektion: Studieren Sie die Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen. Chemische Eigenschaften von Proteinen: Verbrennung, Denaturierung, Hydrolyse, Farbreaktionen. Biologische Funktionen von Proteinen.

Geplante Ergebnisse

Thema: die Bildung von Vorstellungen über den Platz der Chemie im modernen wissenschaftlichen Weltbild; Verständnis der Rolle der Chemie bei der Gestaltung des Horizonts und der funktionalen Kompetenz einer Person zur Lösung praktischer Probleme;

Metasubjekt: die Verwendung verschiedener Arten kognitiver Aktivität und grundlegender intellektueller Operationen (Problemstellung, Formulierung von Hypothesen, Analyse und Synthese, Vergleich, Verallgemeinerung, Systematisierung, Identifizierung von Ursache-Wirkungs-Beziehungen, Suche nach Analogien, Formulierung von Schlussfolgerungen) zu das Problem lösen;

Persönlich: ein Gefühl von Stolz und Respekt für die Geschichte und Errungenschaften der heimischen chemischen Wissenschaft; chemisch kompetentes Verhalten bei beruflichen Tätigkeiten und zu Hause beim Umgang mit Chemikalien, Materialien und Prozessen;

Standardzeit: 2 Stunden

Unterrichtsart: Vorlesung.

Unterrichtsplan:

Ausrüstung: Lehrbuch.

Literatur:

1. Chemie 10. Klasse: Lehrbuch. für die Allgemeinbildung Organisationen mit Adj. pro Elektron Medien (DVD) / G.E. Rudzitis, F.G. Feldmann. – M.: Bildung, 2014. -208 S.: Abb.

2. Chemie für Berufe und technische Fachgebiete: ein Lehrbuch für Studierende. Institutionen Prof. Bildung / O.S. Gabrielyan, I.G. Ostroumov. – 5. Aufl., gelöscht. – M.: Verlagszentrum „Akademie“, 2017. – 272 S., mit Farben. krank.

Lehrer: Tubaltseva Yu.N.

Thema 16. PROTEINE.

1. Proteine. Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen.

2. Chemische Eigenschaften von Proteinen: Verbrennung, Denaturierung, Hydrolyse, Farbreaktionen.

3. Biologische Funktionen von Proteinen.

1) Eichhörnchen. Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen.

1 – Proteinzusammensetzung: C – 54 %, O – 23 %, H – 7 %, N – 17 %, S – 2 % und andere: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

Im Jahr 1903 schlug der deutsche Wissenschaftler E. G. Fischer die Peptidtheorie vor, die zum Schlüssel zum Geheimnis der Proteinstruktur wurde. Fischer schlug vor, dass Proteine Polymere aus Aminosäureresten sind, die durch eine NH-CO-Peptidbindung verbunden sind. Die Idee, dass Proteine Polymerformationen sind, wurde bereits 1888 vom russischen Wissenschaftler A. Ya. Danilevsky geäußert.

2 - Proteine – Spirale – Proteine

„Protos“ aus dem Griechischen bedeutet „primär, am wichtigsten“. Proteine sind natürliche Polymere, die aus AA bestehen.

Mr (Albumin)=36000

Mr (Myosin)=150000

Mr (Hämoglobin)=68000

Mr (Kollagen)=350000

Mr (Fibrinogen)=450000

Milchproteinformel – Kasein C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

Proteine sind natürliche, hochmolekulare Naturverbindungen (Biopolymere), die aus Alpha-Aminosäuren bestehen, die durch eine spezielle Peptidbindung verbunden sind. Proteine enthalten 20 verschiedene Aminosäuren, was bedeutet, dass es eine große Vielfalt an Proteinen mit unterschiedlichen Aminosäurekombinationen gibt. So wie wir aus 33 Buchstaben des Alphabets unendlich viele Wörter bilden können, können wir aus 20 Aminosäuren unendlich viele Proteine bilden. Im menschlichen Körper gibt es bis zu 100.000 Proteine.

Die Anzahl der in den Molekülen enthaltenen Aminosäurereste ist unterschiedlich: Insulin – 51, Myoglobin – 140. Daher reicht der M r des Proteins von 10.000 bis zu mehreren Millionen.

Proteine werden in Proteine (einfache Proteine) und Proteine (komplexe Proteine) unterteilt.

4 - 20 AKs sind die „Bausteine“ eines Proteingebäudes; durch die Kombination in unterschiedlicher Reihenfolge kann man unzählige Substanzen mit sehr unterschiedlichen Eigenschaften aufbauen. Chemiker versuchen, die Struktur riesiger Proteinmoleküle zu entschlüsseln. Diese Aufgabe ist sehr schwierig: Die Natur verbirgt sorgfältig die „Baupläne“, nach denen diese Partikel aufgebaut sind.

Im Jahr 1888 gründete der russische Biochemiker A.Ya. Danilevsky wies darauf hin, dass Proteinmoleküle sich wiederholende Peptidgruppen aus –C–N–-Atomen enthalten

Zu Beginn des 20. Jahrhunderts gelang es dem deutschen Wissenschaftler E. Fischer und anderen Forschern, Verbindungen zu Molekülen zu synthetisieren, die 18 durch Peptidbindungen verbundene Reste verschiedener AAs enthielten.

5 - Die Primärstruktur des Proteins ist ein sequenzieller Wechsel von AAs (PPC-Polypeptidkette). Die räumliche Konfiguration eines Proteinmoleküls, die einer Spirale ähnelt, entsteht durch zahlreiche Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Gruppen.

– CO– und –NH–

Diese Proteinstruktur wird als sekundär bezeichnet. Im Weltraum bildet die verdrillte Helix des PPC die Tertiärstruktur des Proteins, die durch das Zusammenspiel verschiedener funktioneller Gruppen des PPC aufrechterhalten wird.

–S–S– (Disulfidbrücke)

–COOH und –OH (Esterbrücke)

–COOH und –NH 2 (Salzbrücke)

Einige Proteinmakromoleküle können sich miteinander verbinden und große Moleküle bilden. Polymerformationen von Proteinen werden als Quartärstrukturen bezeichnet (Hämoglobin ist nur mit einer solchen Struktur in der Lage, O 2 zu binden und in den Körper zu transportieren).

2) Chemische Eigenschaften von Proteinen: Verbrennung, Denaturierung, Hydrolyse, Farbreaktionen.

1. Proteine zeichnen sich durch Reaktionen aus, die zu Folgendem führen: Niederschlag entsteht. In einigen Fällen löst sich der resultierende Niederschlag jedoch mit überschüssigem Wasser auf, in anderen Fällen kommt es zu einer irreversiblen Proteinkoagulation, d. h. Denaturierung.

Denaturierung ist eine Veränderung der Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteinmakromoleküls unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperaturerhöhung oder -senkung, Druck, mechanische Belastung, Einwirkung chemischer Reagenzien, UV-Strahlung, Strahlung, Gifte, Schwermetallsalze (Blei). , Quecksilber usw.))

Jeder Mensch ist aus Proteinen „aufgebaut“. Unabhängig von Geschlecht, Alter oder Rasse. Und die Struktureinheit aller Proteine sind Aminosäuren, die durch eine besondere Bindungsart miteinander verbunden sind. Es ist so wichtig, dass es sogar einen eigenen Namen erhielt – Peptidbindung.

Aminosäureassoziationen können unterschiedliche Namen haben, je nachdem, wie viele „Bausteine“ sie enthalten. Kommen nicht mehr als 10 Aminosäuren zusammen, handelt es sich um Peptide, bei 10 bis 40 handelt es sich um ein Polypeptid, bei mehr als vierzig Aminosäurebausteinen handelt es sich um ein Protein, eine Struktureinheit von unser Körper.

Wenn wir über Theorie sprechen, ist die Struktur einer Peptidbindung eine Verbindung zwischen der α-Aminogruppe (–NH 2) einer Aminosäure und der α-Carboxylgruppe (–COOH) einer anderen. Solche Verbindungsreaktionen gehen mit der Freisetzung von Wassermolekülen einher. Auf diesem Prinzip sind alle Proteine und damit jeder Mensch aufgebaut.

Wenn wir über die gesamte Natur sprechen, dann sind in ihr etwa 300 Aminosäuren enthalten. Allerdings bestehen Proteine nur aus 20 α-Aminosäuren. Und trotz ihrer geringen Anzahl gibt es unterschiedliche Proteine, was auf die unterschiedliche Reihenfolge der Aminosäuren in ihnen zurückzuführen ist.

Die Eigenschaften der Aminosäuren selbst werden durch den Rest R bestimmt. Er kann ein Fettsäurerest sein und einen aromatischen Ring oder Heterocyclen umfassen. Abhängig davon, welche Aminosäuren mit welchen Radikalen das Protein gebildet haben, weist es bestimmte physikalische Eigenschaften sowie chemische Eigenschaften und physiologische Funktionen auf, die es im menschlichen Körper erfüllen wird.

Eigenschaften einer Peptidbindung

Die Eigenschaften der Peptidbindung bestimmen ihre Einzigartigkeit. Unter ihnen sind:

Es muss gesagt werden, dass von allen Aminosäuren, die wir zum Leben brauchen, einige von unserem Körper recht erfolgreich selbst synthetisiert werden können.

Einer Klassifizierung zufolge werden sie als nichtessentielle Aminosäuren bezeichnet. Und es gibt noch 8 weitere, die im menschlichen Körper nicht anders als über die Nahrung entstehen können. Und die dritte Gruppe ist sehr klein, nur drei Namen: Arginin, Histidin und Tyrosin. Im Prinzip werden sie hier gebildet, die Menge ist jedoch so gering, dass auf fremde Hilfe nicht verzichtet werden kann. Sie wurden teilweise als unersetzlich bezeichnet. Eine interessante Tatsache ist, dass Pflanzen alle diese Aminosäuren selbst produzieren.

Die Rolle von Proteinen im Körper

Welches Organ oder Gewebe in Ihrem Körper Sie auch nennen, es wird aus Protein bestehen. Sie sind Teil des Herzens, des Blutes, der Muskeln und der Nieren. Der Mensch hat etwa fünf Millionen verschiedene Typen, und die Masse wird in 15–20 % ausgedrückt.

Keiner der Prozesse beim Menschen läuft ohne die Beteiligung von Proteinen ab. Dazu gehören Stoffwechselprozesse, Nahrungsverdauung und Energieprozesse. Mit Hilfe verschiedenster Proteine kann das Immunsystem den Körper zudem richtig schützen und Kohlenhydrate, Fette, Vitamine und Mikroelemente werden bedarfsgerecht vom Menschen aufgenommen.

Proteine in unserem Körper sind ständig „in Bewegung“. Einige von ihnen zerfallen in Aminosäurebausteine, andere werden aus denselben Bausteinen gebildet und bilden die Struktur von Organen und Geweben. Beim Verzehr von Lebensmitteln ist zu bedenken, dass es nicht nur auf die Tatsache des Verzehrs ankommt, sondern auch auf die Qualitätsmerkmale der Produkte. Die meisten Aminosäuren, die vor allem aus der „falschen“ Nahrung stammen, werden von uns einfach ausgeschieden, ohne gespeichert zu werden. Und wenn auf diese Weise viele besonders wichtige Proteine verloren gehen, wie zum Beispiel Insulin oder Hämoglobin, können die gesundheitlichen Schäden irreparabel sein.

Manche entscheiden sich aufgrund einer unzureichenden Proteinzufuhr für Modediäten. Erstens wird Kalzium schlecht absorbiert. Dies bedeutet, dass die Knochen brüchig werden und der Prozess der Atrophie des Muskelgewebes beginnt. Dann, was besonders für Mädchen unangenehm ist, beginnt sich die Haut zu schälen, Nägel brechen ständig ab und Haare fallen in Büscheln aus.

Quartärstruktur

Tertiärstruktur

Verschiedene Möglichkeiten, die dreidimensionale Struktur eines Proteins am Beispiel der Triosephosphat-Isomerase darzustellen. Auf der linken Seite ist ein „Kern“-Modell zu sehen, das alle Atome und die Bindungen zwischen ihnen darstellt; Die Farben zeigen die Elemente. In der Mitte befindet sich das Styling-Motiv. Rechts ist die Kontaktfläche des Proteins, konstruiert unter Berücksichtigung der Van-der-Waals-Radien der Atome; Die Farben zeigen die Aktivitätsmerkmale der Bereiche

Unter Tertiärstruktur versteht man die räumliche Struktur der Polypeptidkette. Strukturell besteht es aus sekundären Strukturelementen, die durch verschiedene Arten von Wechselwirkungen stabilisiert werden, wobei hydrophobe Wechselwirkungen eine entscheidende Rolle spielen. An der Stabilisierung der Tertiärstruktur sind beteiligt:

– kovalente Bindungen (zwischen zwei Cysteinresten – Disulfidbrücken);

– Ionenbindungen zwischen entgegengesetzt geladenen Seitengruppen von Aminosäureresten;

- Wasserstoffbrücken;

- Hydrophobe Wechselwirkungen. Bei der Wechselwirkung mit umgebenden Wassermolekülen faltet sich das Proteinmolekül, sodass die unpolaren Seitengruppen der Aminosäuren aus der wässrigen Lösung isoliert werden; Auf der Oberfläche des Moleküls erscheinen polare hydrophile Seitengruppen.

Quartärstruktur (oder Untereinheit, Domäne) – die relative Anordnung mehrerer Polypeptidketten als Teil eines einzelnen Proteinkomplexes. Proteinmoleküle, aus denen ein Protein mit Quartärstruktur besteht, werden getrennt an Ribosomen gebildet und bilden erst nach Abschluss der Synthese eine gemeinsame supramolekulare Struktur. Ein Protein mit Quartärstruktur kann sowohl gleiche als auch unterschiedliche Polypeptidketten enthalten. An der Stabilisierung der Quartärstruktur sind die gleichen Arten von Wechselwirkungen beteiligt wie an der Stabilisierung der Tertiärstruktur. Supramolekulare Proteinkomplexe können aus Dutzenden von Molekülen bestehen.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Squirrels

Peptidbindung – Hauptparameter und Merkmale

Eine Peptidbindung ist eine Art Amidbindung, die bei der Bildung von Proteinen und Peptiden durch die Wechselwirkung der α-Aminogruppe (– NH 2) einer Aminosäure mit der α-Carboxylgruppe (– COOH) entsteht eine weitere Aminosäure.

Aus zwei Aminosäuren (1) und (2) entstehen ein Dipeptid (eine Kette aus zwei Aminosäuren) und ein Wassermolekül. Nach dem gleichen Schema erzeugt das Ribosom längere Aminosäureketten: Polypeptide und Proteine. Verschiedene Aminosäuren, die die „Bausteine“ des Proteins sind, unterscheiden sich im R-Rest.

Wie bei allen Amiden ist in einer Peptidbindung aufgrund der Resonanz kanonischer Strukturen die C-N-Bindung zwischen dem Kohlenstoff der Carbonylgruppe und dem Stickstoffatom teilweise doppelter Natur:

Dies äußert sich insbesondere in einer Verringerung seiner Länge auf 1,33 Angström:

Daraus ergeben sich folgende Eigenschaften:

– 4 Bindungsatome (C, N, O und H) und 2 α-Kohlenstoffe liegen in derselben Ebene. Die R-Gruppen der Aminosäuren und die Wasserstoffe an α-Kohlenstoffen liegen außerhalb dieser Ebene.

– H und O in der Peptidbindung sowie die α-Kohlenstoffe zweier Aminosäuren sind trans-orientiert (das trans-Isomer ist stabiler). Bei L-Aminosäuren, was in allen natürlichen Proteinen und Peptiden der Fall ist, sind auch die R-Gruppen trans-orientiert.

– Rotation um die C-N-Bindung ist schwierig, Rotation um die C-C-Bindung ist möglich.

Zum Nachweis von Proteinen und Peptiden sowie deren quantitativer Bestimmung in Lösung wird die Biuret-Reaktion eingesetzt.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Peptidbindung

Literatur:

1) Alberts B., Bray D., Lewis J. et al. Molekularbiologie von Zellen. In 3 Bänden. – M.: Mir, 1994.

2) Leninger A. Grundlagen der Biochemie. In 3 Bänden. – M.: Mir, 1985.

3) Strayer L. Biochemie. In 3 Bänden. – M.: Mir, 1984.

1.3. Aminosäuren sind Strukturmonomere von Proteinen. Struktur, Nomenklatur, Klassifizierung und Eigenschaften von Aminosäuren.

Aminosäuren(Aminocarbonsäuren) sind organische Verbindungen, deren Molekül gleichzeitig Carboxyl- und Amingruppen enthält. Aminosäuren können als Derivate von Carbonsäuren betrachtet werden, in denen ein oder mehrere Wasserstoffatome durch Amingruppen ersetzt sind.