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주제에 대한 프리젠 테이션 : 단백질의 기능의 프리젠 테이션

슬라이드 번호 1.

슬라이드 설명 :

슬라이드 2 번호

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단백질 단백질 (단백질, 폴리 펩타이드) - 펩타이드 장력 체인에 연결된 알파 - 아미노산으로 이루어진 높은 솔 루셀 찬 유기 물질. 단백질은 필요한 모든 아미노산이 신체에서 합성 할 수 없기 때문에 동물과 인간의 영양의 중요한 부분이며, 일부는 단백질 식품과 함께 제공됩니다. 소화 과정에서 효소는 유기체 단백질의 생합성에 사용되거나 에너지를 위해 더 이상 부패당한 아미노산에 소비 된 단백질을 파괴하거나 에너지를 더 이상 붕괴시킵니다.

아뇨. 3.

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슬라이드 4 번호

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살아있는 유기체의 세포에서 단백질 단백질의 특징은 다른 생체 고분자 - 다당류 및 DNA의 기능보다 다양합니다. 따라서 단백질 효소는 생화학 적 반응의 흐름을 촉매하고 신진 대사에 중요한 역할을합니다. 세포 골격 인민 자르염 (도 1) 일부 단백질은 세포의 형상을지지하는 세포 골격 (그림 1)을 형성하는 구조적 또는 기계적 기능을 수행한다. 단백질은 또한 면역 반응과 세포 주기로 세포의 신호 시스템에서 중요한 역할을합니다.

아니요. 슬라이드 5.

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구조 기능. 단백질의 구조적 기능은 단백질이 그들의 구조 (형태)를 결정하는 많은면에서 거의 모든 세포 유기체의 형성에 관여한다는 것입니다. 세포 골격을 형성하여 세포의 모양과 많은 오르 닷컴을 제공하고 조직의 행의 기계적 형태를 제공합니다. 세포 큘러 물질의 일부는 크게 조직의 구조와 동물의 형상의 형상을 결정합니다. 구조 단백질은 다음과 같습니다 : -kollagen -akortin-elastin-myozin-ceratin -tubulin

아니요. 슬라이드 6.

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촉매 기능. (효소) 신체에서 단백질의 가장 잘 알려진 역할은 다양한 화학 반응의 촉매 작용입니다. 효소 - 특정 촉매 특성을 갖는 단백질 군, 즉 각 효소가 하나 이상의 유사한 반응을 촉매하여이를 가속화시킨다. 예 : 2N202 → 2N20 + 02 철 염 (촉매)의 존재 하에이 반응은 다소 빨리 더 빠릅니다. 1 초 동안 카탈라아제 효소. 최대 100,000 개의 분자 H202를 분할하십시오. 반응의 결과로 효소에 가입하고 변화하는 분자를 기판이라고합니다. 효소의 질량은 기질의 질량보다 훨씬 큽니다. 기질에 합류하는 효소의 일부는 촉매 아미노산을 함유하고 있으며 활성 효소 센터라고합니다.

아니요. 슬라이드 7.

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모터 기능. 근육 감소는 ATP 분자의 Macroeergic Pyrophosphate 결합의 형태로 기계적 작업으로 보관 된 화학적 에너지의 형질 전환을하는 과정입니다. 감소 공정의 직접 참가자는 Aktin과 Miosin의 두 개의 단백질입니다. 특수 수축 단백질 (aktin 및 miosin)은 세포와 몸의 모든 종류의 세포에 관여하고 있습니다 : 의사 디아의 형성, 섬모필의 깜박임과 더 단순한 맛의 맛의 박동, 다세포 동물에서의 근육을 절단하는 맛, 식물의 잎 등

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운송 기능. 단백질의 운송 기능은 세포 내부 및 세포 내부의 변위뿐만 아니라 혈액 및 기타 체액으로 운송 할 수있는 단백질의 참여입니다. 단백질을 사용하여 수행되는 다양한 유형의 운송이 있습니다.

슬라이드 번호 9.

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아니요. 슬라이드 10.

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아니요. 슬라이드 11.

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에너지 기능. 에너지 기능 - 단백질은 세포에서 에너지 원의 원인으로 사용됩니다. 1 g의 단백질을 최종 생성물로 부패 시키면 17.6 kJ의 에너지가 강조됩니다. 첫째, 단백질은 아미노산에 떨어지고 최종 생성물로 가려졌습니다 : - 물, 입자 가스, 암모니아. 그러나 에너지 원으로서 단백질은 매우 드물게 사용됩니다.

아니요. 슬라이드 12.

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슬라이드 번호 13.

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면역 기능. (항생제) 병원균이 신체 - 바이러스 또는 박테리아에 빠지면 특별한 단백질이 특수한 장기에서 생산되기 시작합니다 - 병원균을 묶고 중화하는 항체. 면역 체계의 특성은 항체를 희생시키면서 거의 모든 종류의 병원균과 싸울 수 있다는 것입니다. 인터페론은 또한 면역 체계의 보호 단백질을 포함합니다. 이 단백질은 바이러스에 감염된 세포를 생산합니다. 이웃 세포에 대한 그들의 효과는 항 바이러스 안정성을 제공하여 표적 세포에서 바이러스 재생을 차단하거나 바이러스 입자를 조립합니다. 인터페론은 예를 들어, 면역 체계의 림프구 및 다른 세포의 활성에 영향을 미치는 다른 작용 메커니즘을 소유하고 있습니다.

슬라이드 14 번호

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독소 독소, 자연 원산지의 유독 물질. 전형적으로, 독소는 항체가 신체 내로 생산 될 때 고분자 화합물 (단백질, 폴리 펩타이드 등)을 포함한다. 독소의 행동 목표는 -Gematic Poisons - 혈액에 영향을 미치는 독성에 의해 분리됩니다. -Notoxins - 신경계와 뇌에 영향을 미치는 독창성. - 무산소 - 독창적 인 근육 손해. - 혈관을 손상시키고 출혈을 일으키는 독소. - 고정 분해 독소는 적혈구를 손상시키는 독소입니다. -nofrotoxins는 신장을 손상시키는 독소입니다. - 카르 디오 옥스는 심장을 손상시키는 독소입니다. -NeCrotoxins는 조직을 파괴하는 독소로, 그들의 과소성 (괴사)을 유발합니다. 식물의 강물을 고려하십시오 : FallOrotoxins와 아마추 신은 다양한 유형으로 함유되어 있습니다 : 창백한 두꺼비, 단결 냄새, 봄, 봄. 백색 잎 (그림 1)은 치명적인 유독 한 버섯이며, 아마노티나와 Virozin의 독성을 함유하고 있습니다. 사람의 경우, A-Amanitine 5-7 mg, phallotidine 20-30 mg (하나의 버섯, 평균 10mg의 phalloididine, 8mg의 L-Amanitin 및 5 mg b-amanitis). 중독을 일 때 치명적인 결과가 있습니다.

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호르몬 기능. 호르몬 기능. 신체의 신진 대사는 다양한 메커니즘으로 관리됩니다. 이 규정에서 호르몬은 내부 분비의 땀샘뿐만 아니라 다른 많은 유기체 세포에서도 점유됩니다 (아래 참조). 다수의 호르몬은 뇌하수체 호르몬, 췌장 등과 같은 단백질 또는 폴리 펩타이드로 표시됩니다. 일부 호르몬은 유래 된 아미노산입니다.

슬라이드 번호 17.

슬라이드 설명 :

영양 기능. (백업) 영양소 (백업) 기능. 이 기능은 난자 단백질 (난라반)과 같은 태아의 전원 공급원 인 소위 백업 단백질에 의해 수행됩니다. 주유유 단백질 (카제인)은 주로 영양소 기능을 수행합니다. 다른 단백질은 아미노산의 공급원으로서 신체에서 사용되며, 이는 대사 과정을 통치하는 생물학적 활성 물질의 전구체이기도합니다. 카제인 우유 알부민 달걀

슬라이드 1.

클라 드 2.

단백질 단백질 (단백질, 폴리 펩타이드) - 펩타이드 장력 체인에 연결된 알파 - 아미노산으로 이루어진 높은 솔 루셀 찬 유기 물질. 단백질은 필요한 모든 아미노산이 신체에서 합성 할 수 없기 때문에 동물과 인간의 영양의 중요한 부분이며, 일부는 단백질 식품과 함께 제공됩니다. 소화 과정에서 효소는 유기체 단백질의 생합성에 사용되거나 에너지를 위해 더 이상 부패당한 아미노산에 소비 된 단백질을 파괴하거나 에너지를 더 이상 붕괴시킵니다.

슬라이드 3.

단백질 효소 보호 항생제 구조 모터 보호 독소 예비 수용체 호르몬 촉매 수송 체약

슬라이드 4.

살아있는 유기체의 세포에서 단백질 단백질의 특징은 다른 생체 고분자 - 다당류 및 DNA의 기능보다 다양합니다. 따라서 단백질 효소는 생화학 적 반응의 흐름을 촉매하고 신진 대사에 중요한 역할을합니다. 세포 골격 인민 자르염 (도 1) 일부 단백질은 세포의 형상을지지하는 세포 골격 (그림 1)을 형성하는 구조적 또는 기계적 기능을 수행한다. 단백질은 또한 면역 반응과 세포 주기로 세포의 신호 시스템에서 중요한 역할을합니다.

슬라이드 5.

구조 기능. 단백질의 구조적 기능은 단백질이 그들의 구조 (형태)를 결정하는 많은면에서 거의 모든 세포 유기체의 형성에 관여한다는 것입니다. 세포 골격을 형성하여 세포의 모양과 많은 오르 닷컴을 제공하고 조직의 행의 기계적 형태를 제공합니다. 세포 큘러 물질의 일부는 크게 조직의 구조와 동물의 형상의 형상을 결정합니다. 구조 단백질은 다음과 같습니다 : -collagen -aktin-elastin -myozin-ceratin -tubulin protein keratin

슬라이드 6.

촉매 기능. (효소) 신체에서 단백질의 가장 잘 알려진 역할은 다양한 화학 반응의 촉매 작용입니다. 효소 - 특정 촉매 특성을 갖는 단백질 군, 즉 각 효소가 하나 이상의 유사한 반응을 촉매하여이를 가속화시킨다. 예 : 2N202 → 2N20 + 02 철 염 (촉매)의 존재 하에이 반응은 다소 빨리 더 빠릅니다. 1 초 동안 카탈라아제 효소. 최대 100,000 개의 분자 H202를 분할하십시오. 반응의 결과로 효소에 가입하고 변화하는 분자를 기판이라고합니다. 효소의 질량은 기질의 질량보다 훨씬 큽니다. 기질에 합류하는 효소의 일부는 촉매 아미노산을 함유하고 있으며 활성 효소 센터라고합니다.

슬라이드 7.

모터 기능. 근육 감소는 ATP 분자의 Macroeergic Pyrophosphate 결합의 형태로 기계적 작업으로 보관 된 화학적 에너지의 형질 전환을하는 과정입니다. 감소 공정의 직접 참가자는 Aktin과 Miosin의 두 개의 단백질입니다. 특수 수축 단백질 (aktin 및 miosin)은 세포와 몸의 모든 종류의 세포에 관여하고 있습니다 : 의사 디아의 형성, 섬모필의 깜박임과 더 단순한 맛의 맛의 박동, 다세포 동물에서의 근육을 절단하는 맛, 식물의 잎 등

슬라이드 8.

운송 기능. 단백질의 운송 기능은 세포 내부 및 세포 내부의 변위뿐만 아니라 혈액 및 기타 체액으로 운송 할 수있는 단백질의 참여입니다. 단백질을 사용하여 수행되는 다양한 유형의 운송이 있습니다. 본체에 의한 물질의 세포 이송 내부의 물질의 세포막의 세포막을 통한 물질의 움직임, 산소가 산소를 전달하는 것

슬라이드 9.

보호 기능. 외계인 생물의 침입으로부터 몸을 보호하고 항체 블록의 손상으로 인해 항체 블록 외계인 단백질, 예를 들어 피브리노겐 및 프로젝트가 혈액 응고를 제공합니다.

클라드 10.

보호 기능. 외계인 단백질 또는 미생물 (항원)의 유기체에 침투하는 것에 반응하여 특수 단백질이 형성되어 있으며, 이들을 결합하고 중화시킬 수있는 항체를 형성한다.

클라 드 11.

에너지 기능. 에너지 기능 - 단백질은 세포에서 에너지 원의 원인으로 사용됩니다. 1 g의 단백질을 최종 생성물로 부패 시키면 17.6 kJ의 에너지가 강조됩니다. 첫째, 단백질은 아미노산에 떨어지고 최종 생성물로 가려졌습니다 : - 물, 입자 가스, 암모니아. 그러나 에너지 원으로서 단백질은 매우 드물게 사용됩니다.

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수용체 기능. 단백질 수용체는 특정 화학 물질의 부착에 반응하여 구조를 변화시킬 수있는 막에 내장 된 단백질 분자입니다.

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면역 기능. (항생제) 병원균이 신체 - 바이러스 또는 박테리아에 빠지면 특별한 단백질이 특수한 장기에서 생산되기 시작합니다 - 병원균을 묶고 중화하는 항체. 면역 체계의 특성은 항체를 희생시키면서 거의 모든 종류의 병원균과 싸울 수 있다는 것입니다. 인터페론은 또한 면역 체계의 보호 단백질을 포함합니다. 이 단백질은 바이러스에 감염된 세포를 생산합니다. 이웃 세포에 대한 그들의 효과는 항 바이러스 안정성을 제공하여 표적 세포에서 바이러스 재생을 차단하거나 바이러스 입자를 조립합니다. 인터페론은 예를 들어, 면역 체계의 림프구 및 다른 세포의 활성에 영향을 미치는 다른 작용 메커니즘을 소유하고 있습니다.

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독소 독소, 자연 원산지의 유독 물질. 전형적으로, 독소는 항체가 신체 내로 생산 될 때 고분자 화합물 (단백질, 폴리 펩타이드 등)을 포함한다. 독소의 행동 목표는 -Gematic Poisons - 혈액에 영향을 미치는 독성에 의해 분리됩니다. -Notoxins - 신경계와 뇌에 영향을 미치는 독창성. - 모 oxed poisons - 포이즌, 손상 근육. - 혈관을 손상시키고 출혈을 일으키는 독소. - 고정 분해 독소는 적혈구를 손상시키는 독소입니다. -nofrotoxins는 신장을 손상시키는 독소입니다. - 카르 디오 옥스는 심장을 손상시키는 독소입니다. -NeCrotoxins는 조직을 파괴하는 독소로, 그들의 과소성 (괴사)을 유발합니다. 식물의 강물을 고려하십시오 : FallOrotoxins와 아마추 신은 다양한 유형으로 함유되어 있습니다 : 창백한 두꺼비, 단결 냄새, 봄, 봄. 백색 잎 (그림 1)은 치명적인 유독 한 버섯이며, 아마노티나와 Virozin의 독성을 함유하고 있습니다. 사람의 경우, A-Amanitine 5-7 mg, phallotidine 20-30 mg (하나의 버섯, 평균 10mg의 phalloididine, 8mg의 L-Amanitin 및 5 mg b-amanitis). 중독을 일 때 치명적인 결과가 있습니다.

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연락처 기능. 단백질 - 근육 섬유의 감소에 참여하십시오. 연락처 기능. 많은 단백질 물질이 근육 수축과 이완의 행위에 관여합니다. 그러나, Actin과 Myosin은 이러한 중요한 공정의 주된 역할에 의해 연주됩니다. 특정 근육 조직 단백질. 수축 기능은 근육 단백질뿐만 아니라 세포 골격의 단백질이 아니며 세포의 중요한 세포의 심플한 공정 (유사 분열 동안 염색체의 불일치)을 보장합니다. aktin과 miosin - 근육 단백질

어떤 단백질을 사워라고 부릅니까? 더 많은 산 아미노산, pH를 낮추는 단백질. 어떤 단백질을 중성으로 불리는 것입니까? 동일한 양의 카르복실 및 아미노 그룹이있는 단백질. 단백질이 강력한 버퍼 시스템 인 이유는 무엇입니까? 특정 pH 수준을지지하는 수소 이온을 부착 또는 수소 이온을 제공 할 수 있습니다. 단백질 변성이란 무엇입니까? 이 단백질 분자에서 내재 된 3 차원 적합성의 손실 과정을 변성이라고합니다. 휘가 란 무엇입니까? 변성 후 단백질의 구조를 복원하는 과정을 재규적으로라고합니다. 용해성 및 불용성 단백질의 예를 제공하십시오 : 가용성 (혈액 플라즈마 단백질 - 피브리노겐, 프로톤 티틴, 알부민, 글로불린), 기계적 기능 (Fibroin, Keratin, Collgen)을 수행하는 불용성 단백질. 외부 영향에 내성이 강한 단백질의 예를 제시하십시오 : Fibroin - 웹 단백질, 케라틴 - 헤어 단백질, 콜라겐 - 단백질 힘줄.

테마 레슨 :

"단백질"

인생이란 무엇인가 ?

F. Engels의 철학적 및 이론적 인 표현은 삶의 본질에 대해 "삶을 만나는 곳에서, 우리는 어떤 단백질 몸체와 연결되어 있으며, 우리가 분해 과정에없는 어떤 단백질 몸체를 만나는 곳에서는 어디에서나 연결되어 있습니다. 우리는 예외없이 삶의 현상을 충족시키지 못합니다. "

삶의 정의

"인생은 단백질 몸체의 존재 인 단백질 시체의 존재의 방식이며, 그 중 가장 중요한 순간은 그 주변의 외국 성질을 가진 일정한 신진 대사이며, 이는 단백질의 분해로 이어지는 삶 자체 가이 신진 대사의 중단으로 멈 춥니 다. (F. 엥겔스)

수업의 문제

오늘날 우리는 "삶"의 개념의 근본적인 물질의 비밀을 밝혀야합니다. "단백질이란 무엇인가?"라는 질문에 대답해야합니다.

나는 야생 동물 세계에서 너를 초대한다.

관심사 - 우리의 주요 랜드 마크는 어디에 있습니까?

우리는 모든 것이 우발적이지 않다는 것을 알게되었습니다.

우리는 답변을 찾을 것입니다, 비밀을 해결할 것입니다 ...

때로는 모든 의심이 해결되었는데,

우리가 관찰 할 수있는 충분할 것입니다.

질문이 생겨 났을 때, 다시 의심 스럽습니다 -

그런 다음 우리는 실험에 호소합니다.

주제 수업 :

"단백질"

교육적인:

• 단백질 - 생물학적 중합체에 대한 지식을 확장하십시오.
• 단백질의 구조, 구성 및 특성을 알아보십시오.
• 본체의 기능으로 단백질을 분류합니다.
• 관계를 해결하는 데 도움이되는 것은 세계의 과학적 그림의 형성에 기여합니다.

개발 중:

• 기본 교육 역량의 형성 : 교육, 의사 소통, 개인;
• 정보원으로 독립적 인 학습 시간의 기술과 기술 개발;
• 청중 앞에서 결론을 분석, 비교, 요약, 이끌어내는 기술 개발;
• 높은 수준의 정신 활동의 형성.

교육적인:

• 적절한 독립의 형성 재학생 ;
• 지식에 대한 양육비,인지 이익을 증가시키는 것;
• 자연 과학에 대한 관심이 증가합니다.

질문을 고려한 질문 교훈 :

• 단백질의 개념입니다. 단백질 분자의 조성 및 구조.
• 자연의 단백질의 가치, 식품 산업 및 사람의 삶에서.

질문 번호 1.

단백질의 개념입니다. 단백질 분자의 조성 및 구조

단백질 - 삶의 기초

인체의 화학적 조성 :

• 65 % 물,
• 지방 10 %,
• 탄수화물 5 %,
• 18 % 단백질,
• 다른 무기 및 유기 물질은 2 %입니다.

조직 세포의 지배적 인 성분은 단백질

• 단백질의 비율은 더 많은 것입니다 50% 건조 대량 세포.
• 다른 조직의 건조 질량의 단백질 함량은 매우 다릅니다.

- 근육에서 - 80 %,

피부에서 - 63 %,

간에서 57 %,

뇌에서 - 45 %,

- 뼈에서 -20 %.

단백질은 큰 분자량을 가지고 있습니다 :

분자량 :

• 계란 알부민은 36,000이고,
• 헤모글로빈 - 152,000,
• mieozina (근육 단백질 중 하나) - 500,000.

무기 화합물의 수천과 수만의 분자량이 더 많은 수십만입니다.

"인생은 단백질 몸의 존재의 방법입니다 ...".

F. 엥겔스.

단백질이있는 곳에서는 삶이 있으므로 단백질의 두 번째 이름 - 단백질 (그리스어 "첫 번째", "가장 중요한").

"무한을 이해하기 위해서는 먼저 연결을 끊어야합니다.

그리고 나서 연결 "

괴씨

단백질의 기본 조성 :

• 탄소 - 50-55 %,
• 산소 - 21-23 %,
• 질소 - 15-17 %,
• 수소 - 6-7 %,
• 유황 - 0.3-2.5 %.
• 개별 단백질의 조성은 인, 요오드, 철, 마그네슘 및 다른 요소를 발견했습니다. 단백질은 질소 함유 유기 화합물을 의미합니다.

단백질의 연구에서 엄청난 역할은 다음과 같습니다.

야. Beckari.

Frederick Senjer.

어부

A.Ya. Danilevsky.

1888 년에 그는 단백질이 펩타이드 결합에 의해 연결된 잔류 아미노산으로 구성되었다는 생각을 표현했다.

제 1 정제 단백질은 1728 년에 수득 하였다.

L. Poling.

그는 단백질의 폴리펩티드 사슬의 구조에 대한 아이디어를 개발하고, 먼저 그녀의 나선형 구조의 생각을 표현하고 알파 나선 (1951 년 미국 생화학 적 R. B. 코리와 함께)에 대한 설명을주었습니다.

1902 년 그는 단백질의 구조의 폴리펩티드 이론을 전달합니다.

1945 년에 인슐린의 구조를 확립하고

1953 년에 그것을 합성했다

• 170 개 이상의 다른 아미노산이 세포 및 조직에서 발견되었습니다. 모든 단백질의 일환으로 전용이됩니다

20 α - 아미노산.

• 그 중에서도 형성 될 수 있습니다 2 432 902 008 176 640 000 정확히 동일한 조성을 소유 할 다양한 단백질의 조합, 그러나 다른 건물 및 ...

아미노산의 구조 :

단백질 분자의 일부인 모든 아미노산에서 아미노 그룹은 α - I.E. 제 2 탄소 원자에서.

• 아미노산에 의해 형성된 트리 펩티드 화학식 작성 : 발린, 시스테인, 티로신 .

교체 가능한 아미노산. 필수 불가결 한 아미노산.

단백질의 일부인 대부분의 아미노산은 교환 공정 중에 신체에서 합성 될 수 있습니다 (초과의 다른 아미노산으로부터). 그들은 이름이있어 교체 가능한 아미노산. 일부 아미노산은 신체에서 합성 될 수 없으며 음식으로 몸에 들어가야합니다. 그들은 이름이있어 필수 불가결 한 아미노산. 그들은 8이며, 그들은 인체에서 합성 할 수는 없지만 야채 음식으로 그것에 들어갑니다. 이 아미노산은 무엇입니까? 이것은 발린, 류신, 이소 루신, 트레오닌, 메티오닌, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판입니다. 때로는 숫자가 히스티딘과 아르기닌이 포함됩니다. 마지막 두 개는 신체의 몸에서 합성되지 않습니다.

단백질의 일부인 대부분의 아미노산은 교환 공정 중에 신체에서 합성 될 수 있습니다 (초과의 다른 아미노산으로부터). 그들은 이름이있어 교체 가능한 아미노산 .

일부 아미노산은 신체에서 합성 할 수 없으며 야채 식품으로 유기체를 입력해야합니다. 그들은 이름이있어 필수 불가결 한 아미노산 . 그들은 8입니다 밸리, 류신, isolecin, treonin, methionine, lizin, 페닐알라닌, triptofan ...에 때때로 그들은 포함합니다 gistidin과 아르기닌 ...에 두 후자는 아이의 몸에서 합성되지 않습니다.

특정 기능의 단백질이 제공하는 특정 기능은 분자의 공간 구성에 달려 있습니다.

단백질의 구조 조직의 4 가지 수준

주요 구조

주요 구조 단백질은 펩타이드 결합과 관련된 아미노산 잔기의 서열이라고합니다.

단백질의 2 차 구조 질서 정연하게 압연 된 폴리펩티드 체인이라고 불렀다. 2 차 구조의 주요 변이체는입니다 α - 나선형, 뻗어있는 봄을 봅니다. 그것은 분자 내 수소 넥타이로 인해 형성된다

3 차 구조

3 차 구조의 형성에서 큰 역할

디설파이드 브리지가 형성된, 에스테르 연결, 수소 결합이있는 것으로 인해 라디칼에 속합니다.

4 차 구조물

4 차 구조물 - 이것은 하나의 전체에 몇 가지 3 차원 구조의 조합입니다.

클래식 예 : 헤모글로빈, 엽록소.

헤모글로빈에서 보석은 착용이 아닌 부분이며, 글로빈 - 단백질 부분입니다.

단백질 분자의 세 가지 구조의 특성

단백질 분자의 구조

1 차 선형

특성 구조

폴리 펩타이드 사슬 - 선형 구조에서 아미노산 교대의 순서

2 차 - 스피로이드

통신 유형 정의 구조

펩타이드 통신

- NH- 공동의 뜻

나선형의 폴리 펩타이드 선형 사슬의 조임 - 나선형 구조

그래픽 그림

3 차 - 구상

볼의 2 차 나선 포장 - 사구체 (구상) 구조 또는 피 브릴

분자형 수소 본드

디설파이드 및 이온 연결

작업

단백질 분자의 구조에 해당하는 테이블 특성에서 주목하십시오.

오른쪽에 해당하는 편지에서 답변, 당신은 단백질에 대한 고품질의 반응의 이름이 될 것입니다. :

반응

• 반응

단백질 분자의 구조의 특성

특성

일 순위

중고등 학년

구형 구조물

제삼기

변성에 따라 다릅니다

선형 구조

나선형 구조

정답

특성

일 순위

분리 된 수소 결합에 의해 형성된 구조

중고등 학년

단백질 가수 분해에서 붕괴되었다

제삼기

구형 구조물

변성에 따라 다릅니다

선형 구조

폴리 펩타이드 사슬에서 아미노산 교대의 순서

나선형 구조

변함에서 변하지 않습니다

이 구조는 이온 성 및 디설파이드 본드에 의해 결정됩니다

반응

• 반응

단백질 - 양쪽 성전 전해질. 배지의 pH의 특정 값을 갖는 (등전점이라고 함) 단백질 분자의 양성 및 음전하 수는 균일하게 균일하다. 이것은 단백질의 특성 중 하나입니다. 이 시점에서의 단백질은 어느 하나이며, 물의 용해도가 가장 작습니다. 용해도를 감소시키는 단백질의 능력은 전기 영동에 도달 할 때, 그 분자는 단백질 제품을 얻는 기술에서 해결책으로부터 해제를 해제하는 데 사용됩니다.

수화 공정은 물 단백질에 결합하는 것을 의미하며, 이들은 친수성 특성을 나타낸다 :

• 붓기, 질량 및 부피가 증가합니다.

단백질의 팽창은 부분적인 용해를 동반합니다.

• 제한된 팽창으로, 집중된 단백질 솔루션은 복잡한 시스템을 형성합니다. 젤리.
• 구상 단백질은 물에 완전히 수화 될 수 있습니다 (예 : 우유 단백질).
• 섬유소 단백질은 물에 녹지 않습니다.

변성 단백질

• 변성 단백질 - 다양한 요인 (온도, 방사선, 화학 물질 등)의 작용하에 자연 2 차 및 3 차 및 4 차 단백질 구조의 위반

변성의 유형 :

• 거꾸로 할 수 있는

(i.e.shiting)

• 뒤집을 수 없는

변성 된 단백질은 생물학적 특성을 잃는다.

2 차 및 3 차 단백질 구조를 복원하는 과정을 재생성.

발포 과정에서, 단백질의 고농축 액체 시스템 "MAZ"를 형성하는 능력이 거품이라고 불렀다.

단백질은 제과 산업 (방목, 마시맬로, 수플레)에서 거품이있는 것으로 사용됩니다.

폼의 구조는 빵을 가지고 있으며, 이것은 맛의 특성에 영향을 미칩니다.

식품 산업을 위해서는 단백질의 두 가지 매우 중요한 두 가지 중요한 특성을 구별 할 수 있습니다.

1) 효소의 작용 하에서 단백질의 가수 분해;

2) 멜라노닌 형성의 반응.

일반적으로 아미노산의 형성에 대한 가수 분해의 반응은 다음과 같이 작성 될 수있다 :

신체의 단백질의 변형

효소 (펩신, 트립신, epiphin 등)의 영향을받은 동물과 인간 생물에서 단백질은 가수 분해입니다. 그 결과, 혈액 내의 혈액의 용기에 의해 흡수되는 아미노산이 형성된다. 이러한 공정을 통해 에너지가 신체에 할당됩니다.

멜라노이드노 형성

멜라노 이인 형성 하에서, 복원 당의 상호 작용 (제품에 함유 된 이당류 모두를 수립화하고 복원하고, 더 복잡한 탄수화물의 PI 가수 분해)을 아미노산, 펩타이드 및 단백질로 형성하여 어두운 페인트 제품의 형성을 이끌어 낸다. 멜라노닌

구운 우유

ryazhenka, varense, kefir, 곡물 우유로 만든 요구르트

• biuretova. , 황산 구리 용액을 갖는 단백질의 약한 알칼리성 용액의 상호 작용 ( ii. ) 이온 사이의 복잡한 화합물의 형성으로 Cu. 2+ 및 폴리 펩타이드. 반응은 바이올렛 블루 컬러의 외관을 동반합니다.

단백질의 펩타이드 결합의 존재를 증명합니다

• xantoprotein. 방향족 및 헤테로 원자성 사이클은 노란색의 외관을 수반하여 농축 된 질산을 갖는 단백질 분자에서 상호 작용하는 단계;

• 시스테인 반응 (splsfgidrile) :

황 단백질의 존재는 알칼리 및 납 아세테이트의 효과를 증명합니다. 검은 침전물의 손실은 생성 된 솔루션에서 황화물 음이온의 용액의 존재를 나타냅니다.

amphotority.

nh. 3

nh. 2

그룹 설정 :

그룹 번호

연구의 대상

그룹 №1.

식품 단백질

그룹 №2.

실크와 양모 단백질

1. 우유 및 유제품에 단백질의 존재를 분명히하십시오.

2. 우유로 단백질의 질량 분획을 조사하십시오.

3. 유제품에서 단백질 함량을 분석하십시오.

그룹 번호 3.

1. 실크 및 양모 단백질의 구성 및 성질을 조사하십시오.

2. 테이블 데이터를 탐색하고 질문에 답변하십시오. ""양모와 실크에서 어떤 변화가 발생하는 것입니까? "

피부 단백질

1. 피부 단백질을 탐험하십시오.

2. 테이블 데이터를 탐색하고 질문에 답하십시오. ""제품의 작동 중에 피부에서 어떤 변화가 발생합니까? "

구매 (백업)

예비 영양소로서 신체의 단백질 축적

에너지

단백질 분자가 생계에 필요한 에너지가 방출되는 산화 능력. 단백질 1g을 분리 할 때 17.6 kj의 에너지가 구별됩니다.

수송

예를 들어, 적혈구의 일부인 헤모글로빈 - 단백질은 산소 및 이산화탄소의 전달을 제공합니다.

보호

항체, 피브리노겐, 트롬빈 \u200b\u200b- 면역 및 혈액 응고의 발달과 관련된 단백질

근육질 (수축)

aktin과 miosin은 근육 섬유의 일부이고 그들의 감소를 보장하는 단백질입니다.

구성

단백질 - 모든 조직 및 기관의 요소, 혈장 멤브레인 세포, 뼈, 연골, 깃털, 손톱, 머리카락

호르몬

호르몬 - 신경계의 기능의 신경계의 체액 조절을 가진 연속적으로 제공하는 물질

촉매 또는 효소 적

단백질 - 촉매, 증가하는 것 유기체 셀의 화학 반응 속도

수용체

외부 자극에 대한 반응

새장에서 단백질 기능

기능 이름

설명

촉매

대부분의 효소 - 단백질

구성

세포 유기체, 머리카락, 선박의 기초

모터

양설품 플래그 - 수축 단백질; 근육 단백질 - Aktin과 Miosin

수송

헤모글로빈 - 산소 및 이산화탄소 수송

보호

항체 (질병에 대한 면역력 제공)

에너지

일부 단백질은 에너지의 원천으로 사용됩니다.

작업

화학, 생물학 및 일상 생활에서 지식을 사용하여 인체의 단백질의 유형과 그 기능을 상관 관계가 있습니다.

인쇄 된 유형의 단백질이있는 테이블 시트에서. 중간 열에서 함수를 결정하고, 오른쪽에서 특정 유형의 단백질의 예를 선택하십시오.

생물학적 기능

구조적 근육 단백질

단백질의 예

모터

인쇄 된 조직 단백질

모진, Aktin.

구성

염색체 단백질

케라틴 (가죽, 머리카락, 손톱); 콜라겐 (힘줄)

구성

단백질 제어

산소 담체 및 기타 물질

본체의 내부 및 외부의 물질의 흐름을 제어하는 \u200b\u200b것으로, 몸체의 내부의 정보 전송 (수용체)

히스톤 (염색체의 구조의 일부)

멤브레인 수용체 단백질

수송

효소

헤모글로빈

촉매

호르몬

프로테아제

생명 과정의 규제 (규제)

보호 단백질

인슐린, 섹스 호르몬

보호

Gammaglobulin, 항체

기준 등급 :

8 - 10 정답 - "3"

11 - 13 정답 - "4"

14 - 16 정답 - "5"

구성에 따라 (복잡도 정도에 따라) 단백질을 구별하십시오 :

• 간단한 단백질 - 아미노산만을 구성하는 단백질
• 정교한 단백질 - 탄수화물 (당 단백질), 지질 (지단백질), 핵산 (핵산), 인산 (핵산) (카세인)을 포함 할 수있는 비 독특한 부분을 함유 할 수있는
• 전체 - 아미노산 세트를 포함합니다
• 결함 - 조성물에 아미노산이 없습니다.

분자 :

• 구형
• 피브릴

개별 용해실의 용해도 :

• 약한 염분 용액 (알부민)의 수용성 용해성
• 영매성 (Prolamines)
• 알칼리성에 가용성 (버그)

질문 번호 4.

자연의 단백질의 가치, 식품 산업 및 사람의 삶에서

단백질은 약 20 개를 구성합니다 % 인체의 질량과 50. % 건조 대량 세포. 인간의 조직에서 단백질은 "공급에 대해"연기되지 않으므로, 음식에 대한 일상적인 도착이 필요합니다.

제품 이름

고기

18–22%

제품 이름

물고기

완두콩

20–36%

17–20%

달걀

감자들

우유

1,5–2%

호밀 빵

사과

기장

0,3–0,4%

양배추

당근

사탕무

0,8–1%

파스타

메밀 그레인

실용적인 콘텐츠로 작업 해결

작업. 치즈의 대부분의 단백질 (최대 25 %), 육류 제품 (돼지 고기 8 - 15, 양고기 - 16-17, 쇠고기 16 - 20 %), 새 (21 \u200b\u200b%), 물고기 (13 - 21 %), 계란 (13 %), 코티지 치즈 (14 %). 우유에는 3 % 단백질 및 빵 - 7-8 %가 포함되어 있습니다.이 제품들 각각의 질량을 계산하여 200g과 같은 단백질의 성인의 일일 필요성을 보장합니다.

단백질은 모든 살아있는 세포의 필수 구성 요소이며, 야생 동물에서 중요한 역할을하고 있으며, 영양의 주요 및 필수 요소입니다. 이것은 그들이 개발과 인간의 삶 과정에서 그들이하는 거대한 역할과 관련이 있습니다. 단백질은 구조적 요소와 조직의 기초이며 신진 대사와 에너지를 유지하고 성장과 생식의 과정에 참여하고, 모든 장기 및 생물체 시스템의 기능을 위해 면역 반응의 개발, 운동 메커니즘이 필요합니다.

단백질이 신체에서 가장 중요한 역할을하는 것으로 말하기 위해 과장하지 않을 수 있습니다. 단백질은 우리의 모든 몸을 지어졌습니다. 각 단백질은 몸의 일부 속성을 결정합니다 : 눈의 색깔, 머리카락, 내부 장기의 구조 등, 또한 따뜻하고, 냄새, 맛, 기계적 진동이있는 단백질이 있습니다. 단백질 "얽힘"의 팁에 대한 엉덩이가 "멍청이", 그것을 긴장시키기 시작했습니다. 결과적으로, 여기는 신경 세포로 전달됩니다. 동일한 원리를 위해, 우리 몸 산소에서 작동하는 헤모글로빈 단백질.

단백질 물질은 각 유기체에서 필연적으로 마주 치듯 한 유기 탄소 - 질소 화합물의 거대한 종류를 구성합니다. 신체의 단백질의 역할은 엄청납니다.

새 재질 고정 :

질문을 테스트하십시오

테스트에 대한 답변

옵션 1:

• 1 - B,
• 2 - B,
• 3 - a,
• 4 - G,
• 5 B,
• 6 - 1 -a, in; 2 -B, G,
• 7 -B,
• 8 일,
• 9 -B,
• 10 -b.

옵션 2. :

• 1 - B,
• 2 - G,
• 3 - a,
• 4 - a,
• 5 - in,
• 6 - 1B, 2 -B, 3 S, 4 -A;
• 7 - G.
• 8 - B,
• 9 - IN,
• 10 - G.

기준 등급 :

6 - 7 정답 - "3"

8 - 10 정답 - "4"

11 - 13 정답 - "5"

« 나는 항상 말했고, 이렇게 쉽게 이루어지면 세상이 존재할 수 없다는 것을 반복 할 수 없었습니다. "

숙제:

• 페이지 책 페이지를 검사하십시오.

A.P. Nechaev "유기 화학"p. 291-296.

2 . 실험실 작업을 준비하십시오.