펩티드 결합. 펩타이드의 구조와 생물학적 특성

폴리펩티드는 응축 정도가 높은 단백질입니다. 그들은 식물과 동물 기원의 유기체 사이에 널리 퍼져 있습니다. 즉, 여기서는 필수 구성 요소에 대해 이야기하고 있습니다. 그것들은 매우 다양하며 이러한 물질과 일반 단백질 사이에는 명확한 경계가 없습니다. 그러한 물질의 다양성에 대해 이야기한다면, 그들이 형성될 때 적어도 20개의 단백질 생성 유형의 아미노산이 이 과정에 관여하고 이성질체의 수에 대해 이야기하면 무기한.

이것이 바로 단백질 유형 분자가 다기능성에 있어서 거의 무한할 만큼 많은 가능성을 갖고 있는 이유입니다. 따라서 단백질이 지구상의 모든 생명체의 주요 단백질이라고 불리는 이유는 분명합니다. 단백질은 자연에 의해 형성된 가장 복잡한 물질 중 하나로 불리기도 하며, 매우 독특하기도 합니다. 단백질과 마찬가지로 단백질은 살아있는 유기체의 활발한 발달에 기여합니다.

최대한 구체적으로 말하면, 우리는 아미노산 유형의 최소 100개 잔기를 포함하는 아미노산 기반의 생체고분자 물질에 ​​대해 이야기하고 있습니다. 또한 여기에도 구분이 있습니다. 저분자 그룹에 속하는 물질이 있으며 수십 개의 아미노산 잔기만 포함하고 고분자 그룹에 속하는 물질도 있으며 훨씬 더 많은 잔기를 포함합니다. 폴리펩타이드는 구조와 구성에 있어 매우 다양한 특징을 지닌 물질입니다.

폴리펩티드 그룹

이러한 모든 물질은 전통적으로 두 그룹으로 나누어지며, 이 구분은 기능에 직접적인 영향을 미치는 구조의 특징을 고려합니다.

• 첫 번째 그룹에는 일반적인 단백질 구조가 다른 물질이 포함됩니다. 즉, 선형 사슬과 아미노산 자체가 포함됩니다. 그들은 모든 살아있는 유기체에서 발견되며 호르몬 활동이 증가한 물질이 여기에서 가장 큰 관심을 끌고 있습니다.
• 두 번째 그룹은 구조가 단백질의 가장 일반적인 특징을 갖지 않는 화합물입니다.

폴리펩티드 사슬이란 무엇입니까?

폴리펩타이드 사슬은 아미노산을 포함하는 단백질 구조로, 아미노산은 모두 펩타이드 형태의 화합물로 촘촘하게 연결되어 있습니다. 1차 구조에 대해 이야기한다면 단백질 유형 분자의 가장 단순한 구조 수준에 대해 이야기하는 것입니다. 이 조직 형태는 안정성이 향상되는 것이 특징입니다.

세포에서 펩타이드 결합이 형성되기 시작하면 가장 먼저 활성화되는 것은 한 아미노산의 카르복실기이며, 그 다음에야 다른 유사한 그룹과의 활성 연결이 시작됩니다. 즉, 폴리펩티드 사슬은 그러한 결합의 단편이 끊임없이 교대로 나타나는 특징이 있습니다. 1차 유형 구조의 모양에 중요한 영향을 미치는 여러 가지 특정 요소가 있지만 그 영향은 이에 국한되지 않습니다. 이러한 체인의 최고 수준 조직에는 적극적인 영향력이 있습니다.

이 조직 형태의 특징을 이야기하면 다음과 같다.

• 강성 유형에 속하는 구조가 정기적으로 교대됩니다.
• 상대적인 이동성을 갖는 영역이 있으며, 채권을 중심으로 회전하는 능력이 있습니다. 폴리펩티드 사슬이 공간에 어떻게 들어맞는지에 영향을 미치는 것은 이런 종류의 특징입니다. 더욱이, 여러 요인의 영향을 받아 펩타이드 사슬에 다양한 유형의 조직적 문제가 발생할 수 있습니다. 펩타이드가 별도의 그룹으로 형성되어 하나의 사슬에서 분리될 때 구조 중 하나가 분리될 수 있습니다.

단백질 2차 구조

여기서 우리는 정렬된 구조가 조직되는 방식으로 배열된 사슬의 변형에 대해 이야기하고 있습니다. 이는 한 사슬의 펩타이드 그룹과 다른 사슬의 동일한 그룹 사이의 수소 결합으로 인해 가능해집니다. 이러한 구조의 구성을 고려하면 다음과 같습니다.

1. 나선형(Spiral)형, 이 이름은 독특한 모양에서 유래되었습니다.
2. 레이어드폴드 타입.

나선형 그룹에 대해 이야기하면 이것은 하나의 폴리펩티드 유형 사슬을 넘지 않고 형성되는 나선형 모양으로 형성된 단백질 구조입니다. 외관에 대해 이야기하면 전기로 작동하는 타일에서 발견되는 일반 전기 나선형과 여러 면에서 유사합니다.

층상 접힌 구조의 경우 여기서 사슬은 곡선 구성으로 구별되며 그 형성은 수소형 결합을 기반으로 수행되며 여기서 모든 것은 특정 사슬의 한 섹션의 한계로 제한됩니다.

펩타이드 결합은 화학적 성질에서 공유 결합이며 단백질 분자의 1차 구조에 높은 강도를 부여합니다. 폴리펩티드 사슬의 반복 요소이고 특정 구조적 특징을 갖는 펩티드 결합은 1차 구조의 모양뿐만 아니라 폴리펩티드 사슬의 더 높은 수준의 구성에도 영향을 미칩니다.

L. Pauling과 R. Corey는 단백질 분자 구조 연구에 큰 공헌을 했습니다. 단백질 분자가 가장 많은 펩타이드 결합을 포함하고 있다는 사실을 알아차린 그들은 최초로 이 결합에 대한 힘든 X선 연구를 수행했습니다. 우리는 결합 길이, 원자가 위치한 각도, 결합에 대한 원자의 방향을 연구했습니다. 연구를 바탕으로 펩타이드 결합의 주요 특성은 다음과 같이 확립되었다.

1. 4개의 펩타이드 결합(C, O, N, H) 원자와 2개가 붙어 있음
a-탄소 원자는 같은 평면에 놓여 있습니다. α-탄소 원자의 R 및 H 그룹은 이 평면 외부에 있습니다.

2. 펩타이드 결합의 O 및 H 원자와 두 개의 α-탄소 원자, 그리고 R 그룹은 펩타이드 결합에 대해 트랜스 방향을 갖습니다.

3. C-N 결합 길이는 1.32Å과 동일하며 이중 공유 결합 길이(1.21Å)와 단일 공유 결합 길이(1.47Å)의 중간입니다. 따라서 C-N 결합은 부분적으로 불포화됩니다. 이는 에놀 형태의 형성과 함께 이중 결합에서 호변이성체 재배열이 일어나기 위한 전제 조건을 만듭니다. 펩타이드 결합은 케토-에놀 형태로 존재할 수 있습니다.

-C=N- 결합 주위의 회전은 어렵고 펩타이드 그룹에 포함된 모든 원자는 평면 트랜스 구성을 갖습니다. 시스 구성은 에너지 측면에서 덜 선호되며 일부 고리형 펩타이드에서만 발견됩니다. 각 평면형 펩타이드 조각은 회전할 수 있는 α-탄소 원자와 두 개의 결합을 포함합니다.

단백질의 1차 구조와 주어진 유기체에서의 기능 사이에는 매우 밀접한 연관성이 있습니다. 단백질이 고유한 기능을 수행하려면 이 단백질의 폴리펩티드 사슬에 매우 특정한 아미노산 서열이 필요합니다. 아미노산의 특정 순서, 질적, 양적 구성은 유전적으로 고정되어 있습니다(DNA→RNA→단백질). 각 단백질은 특정 아미노산 서열을 특징으로 하며, 단백질에서 적어도 하나의 아미노산을 교체하면 구조적 재배열뿐만 아니라 물리화학적 특성과 생물학적 기능의 변화도 발생합니다. 기존의 1차 구조는 후속(2차, 3차, 4차) 구조를 미리 결정합니다. 예를 들어, 건강한 사람의 적혈구에는 특정 아미노산 서열을 지닌 헤모글로빈이라는 단백질이 포함되어 있습니다. 소수의 사람들은 헤모글로빈 구조에 선천적 이상을 가지고 있습니다. 적혈구에는 헤모글로빈이 포함되어 있으며, 헤모글로빈의 한 위치에는 글루타민산(전하, 극성) 대신 아미노산 발린(소수성, 비극성)이 포함되어 있습니다. 이러한 헤모글로빈은 물리화학적, 생물학적 특성이 정상과 크게 다릅니다. 소수성 아미노산의 출현은 "끈적한" 소수성 접촉(적혈구가 혈관에서 잘 움직이지 않음)의 출현으로 이어지며 적혈구 모양의 변화(양오목에서 초승달 모양으로)로 이어집니다. , 산소 전달 저하 등 이 기형을 가지고 태어난 아이들은 어린 시절 겸상 적혈구 빈혈로 사망합니다.

생물학적 활성이 아미노산 서열에 의해 결정된다는 주장을 뒷받침하는 포괄적인 증거는 효소 리보뉴클레아제(Merrifield)의 인공 합성 이후에 얻어졌습니다. 천연 효소와 동일한 아미노산 서열을 갖는 합성된 폴리펩티드는 동일한 효소 활성을 가졌다.

최근 수십 년 동안의 연구에 따르면 기본 구조는 유전적으로 고정되어 있습니다. 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 서열은 DNA의 유전암호에 의해 결정되고, 이어서 단백질 분자의 2차, 3차, 4차 구조와 그 일반적인 형태가 결정됩니다. 1차 구조가 확립된 최초의 단백질은 단백질 호르몬인 인슐린(51개의 아미노산 함유)이었습니다. 이것은 Frederick Sanger에 의해 1953년에 이루어졌습니다. 현재까지 1만 개가 넘는 단백질의 1차 구조가 해독됐지만, 자연계에 약 1012개의 단백질이 있다는 점을 고려하면 이는 매우 적은 숫자이다. 자유 회전의 결과로 폴리펩티드 사슬은 다양한 구조로 비틀리거나 접힐 수 있습니다.

보조 구조.단백질 분자의 2차 구조는 폴리펩티드 사슬이 공간에 배열되는 방식을 나타냅니다. 단백질 분자의 2차 구조는 폴리펩타이드 사슬의 α-탄소 원자를 연결하는 결합 주위의 하나 또는 다른 유형의 자유 회전의 결과로 형성됩니다. 이러한 자유 회전의 결과로 폴리펩타이드 사슬은 비틀릴 수 있습니다. 공간에서 다양한 구조로.

천연 폴리펩티드 사슬에는 세 가지 주요 유형의 구조가 있습니다.

- a-나선;

- β-구조(접힌 시트);

- 통계적 엉킴.

구형 단백질의 구조 중 가장 가능성 있는 유형은 다음과 같습니다. α 나선비틀림은 시계 방향(오른쪽 나선형)으로 발생하는데, 이는 천연 단백질의 L-아미노산 구성 때문입니다. 출현의 원동력 α-나선아미노산이 수소결합을 형성하는 능력이다. 아미노산 R 그룹은 중심 축에서 바깥쪽으로 향합니다. a-나선. 인접한 펩타이드 결합의 쌍극자 >C=O 및 >N-H는 쌍극자 상호작용에 최적으로 배향되어 α-나선을 안정화하는 광범위한 분자 내 협력 수소 결합 시스템을 형성합니다.

5.4Å의 나선 피치(1회전)에는 3.6개의 아미노산 잔기가 포함됩니다.

그림 2 – 단백질 α-나선의 구조와 매개변수

각 단백질은 폴리펩티드 사슬의 어느 정도의 나선성을 특징으로 합니다.

나선형 구조는 다음 두 가지 요인에 의해 중단될 수 있습니다.

1) 사슬에 프롤린 잔기가 존재하며 그 고리 구조는 폴리펩티드 사슬에 단절을 가져옵니다. -NH 2 그룹이 없으므로 사슬 내 수소 결합의 형성이 불가능합니다.

2) 폴리펩티드 사슬에 양전하(라이신, 아르기닌) 또는 음전하(글루탐산, 아스파르트산)를 갖는 아미노산 잔기가 연속적으로 많이 있는 경우, 이 경우 유사하게 전하를 띤 그룹의 강한 상호 반발력(- COO– 또는 –NH 3 +)는 수소 결합의 안정화 영향을 크게 초과합니다. a-나선.

머리카락, 실크, 근육 및 기타 원섬유 단백질에서 발견되는 또 다른 유형의 폴리펩티드 사슬 구성을 β-구조또는 접힌 시트. 접힌 시트 구조는 동일한 쌍극자 –NH......O=C 사이의 수소 결합에 의해 안정화됩니다.<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

방향이 동일하거나 역평행인 폴리펩티드 사슬,

이 사슬 사이의 수소 결합으로 인해 강화됩니다. 이러한 구조를 b-접힌 시트라고 합니다(그림 2).

그림 3 - 폴리펩티드 사슬의 b 구조

a-나선과 접힌 시트는 질서 있는 구조로 공간에 아미노산 잔기가 규칙적으로 배열되어 있습니다. 폴리펩티드 사슬의 일부 영역은 규칙적이고 주기적인 공간 구성을 갖고 있지 않습니다. 통계적 엉킴.

이러한 모든 구조는 주어진 폴리펩티드가 유전적으로 미리 결정된 특정 아미노산 서열을 가지고 있다는 사실로 인해 자발적이고 자동으로 발생합니다. a-나선과 b-구조는 특정 생물학적 기능을 수행하는 단백질의 특정 능력을 결정합니다. 따라서 α-나선형 구조(α-케라틴)는 외부 보호 구조(깃털, 머리카락, 뿔, 발굽)를 형성하는 데 잘 적응됩니다. b 구조는 유연하고 신장할 수 없는 실크와 웹 실의 형성을 촉진하고, 콜라겐 단백질 형태는 힘줄에 필요한 높은 인장 강도를 제공합니다. a-나선 또는 b-구조만이 존재하는 것은 섬유질(원섬유) 단백질의 특징입니다. 구형(구형) 단백질의 구성에서 a-나선과 b-구조 및 무구조 영역의 함량은 크게 다릅니다. 예를 들어, 인슐린은 나선형으로 60%, 리보뉴클레아제 효소는 57%, 닭고기 달걀 단백질 리소자임은 40%입니다.

3차 구조. 3차 구조는 폴리펩티드 사슬이 특정 부피의 공간에 배열되는 방식을 의미합니다.

단백질의 3차 구조는 a-나선, b-구조 및 무작위 코일 영역을 포함하는 펩타이드 사슬의 추가 접힘에 의해 형성됩니다. 단백질의 3차 구조는 완전히 자동으로, 자발적으로, 완전히 1차 구조에 의해 미리 결정되며 단백질 분자의 모양과 직접적으로 관련됩니다. 모양은 구형에서 필라멘트형까지 다양할 수 있습니다. 단백질 분자의 모양은 비대칭 정도(장축과 짧은 축의 비율)와 같은 지표가 특징입니다. 유 원섬유의또는 사상성 단백질의 경우 비대칭 정도가 80보다 큽니다. 비대칭 정도가 80 미만인 경우 단백질은 다음과 같이 분류됩니다. 구형의. 대부분의 비대칭 정도는 3~5입니다. 3차 구조는 공 모양에 가까운 폴리펩티드 사슬이 상당히 조밀하게 채워져 있는 것이 특징입니다.

구형 단백질이 형성되는 동안 비극성 소수성 아미노산 라디칼은 단백질 분자 내에 그룹화되는 반면 극성 라디칼은 물쪽으로 향합니다. 어느 시점에서 분자의 열역학적으로 가장 유리한 안정적인 형태인 소구체가 나타납니다. 이 형태에서 단백질 분자는 최소 자유 에너지를 특징으로 합니다. 생성된 소구체의 형태는 용액의 pH, 용액의 이온 강도, 단백질 분자와 다른 물질의 상호 작용과 같은 요인의 영향을 받습니다.

3차원 구조 출현의 주요 원동력은 아미노산 라디칼과 물 분자의 상호 작용입니다.

섬유소 단백질. 3차 구조가 형성되는 동안 그들은 소구체를 형성하지 않습니다. 폴리펩티드 사슬은 접히지 않지만 선형 사슬 형태로 길게 늘어져 원섬유 섬유로 그룹화됩니다.

그림 – 콜라겐 섬유소(조각)의 구조.

최근에는 3차 구조 형성 과정이 자동으로 이루어지는 것이 아니라 특수한 분자 메커니즘에 의해 조절되고 제어된다는 증거가 나타났습니다. 이 과정에는 특정 단백질(샤페론)이 포함됩니다. 이들의 주요 기능은 폴리펩타이드 사슬에서 비특이적(혼돈) 무작위 코일의 형성을 방지하고 세포 이하 표적으로의 전달(수송)을 보장하여 단백질 분자 접힘이 완료되는 조건을 만드는 능력입니다.

3차 구조의 안정화는 측면 라디칼의 원자 그룹 사이의 비공유 상호작용으로 인해 보장됩니다.

그림 4 - 단백질의 3차 구조를 안정화시키는 결합 유형

ㅏ) 정전기력반대 전하를 띤 이온 그룹(이온-이온 상호작용)을 운반하는 라디칼 사이의 인력, 예를 들어 아스파르트산의 음전하 카르복실기(-COO-)와 라이신 잔기의 양전하 e-아미노기(NH 3 +).

비) 수소결합측면 라디칼의 작용기 사이. 예를 들어, 티로신의 OH 그룹과 아스파르트산의 카르복실산 산소 사이

V) 소수성 상호작용비극성 아미노산 라디칼 사이의 반 데르 발스 힘에 의해 발생합니다. (예를 들어, 그룹에서
–CH 3 – 알라닌, 발린 등

G) 쌍극자-쌍극자 상호작용

디) 이황화 결합(-S–S-) 시스테인 잔기 사이. 이 결합은 매우 강하며 모든 단백질에 존재하지는 않습니다. 이 연결은 곡물과 밀가루의 단백질 물질에서 중요한 역할을 합니다. 글루텐의 품질, 반죽의 구조적 및 기계적 특성, 그에 따른 완제품(빵 등)의 품질에 영향을 미칩니다.

단백질 소구체는 절대적으로 견고한 구조가 아닙니다. 특정 한계 내에서 소수의 약한 결합이 끊어지고 새로운 결합이 형성되어 펩타이드 사슬 부분의 서로에 대한 가역적 움직임이 가능합니다. 분자는 숨을 쉬는 것처럼 보이며 여러 부분에서 맥동합니다. 온도가 너무 높지 않아 용융이 일어나지 않으면 결정 내 원자의 열 진동이 결정의 구조를 바꾸지 않는 것과 마찬가지로 이러한 맥동은 분자의 기본 형태 계획을 방해하지 않습니다.

단백질 분자는 자연적인 3차 구조를 획득한 후에만 촉매, 호르몬, 항원 등 특정 기능적 활성을 나타냅니다. 3차 구조가 형성되는 동안 효소의 활성 중심, 단백질을 다중 효소 복합체로 통합하는 중심, 초분자 구조의 자기 조립을 담당하는 중심이 형성됩니다. 따라서 단백질의 원래 형태를 파괴(결합 파괴)시키는 모든 효과(열적, 물리적, 기계적, 화학적)는 단백질의 생물학적 특성의 부분적 또는 완전한 손실을 동반합니다.

일부 단백질의 완전한 화학 구조에 대한 연구는 소수성 아미노산 라디칼이 집중되어 있는 3차 구조 영역이 확인되고 폴리펩타이드 사슬이 실제로 소수성 코어를 감싸고 있음을 보여주었습니다. 더욱이, 어떤 경우에는 2개 또는 심지어 3개의 소수성 핵이 단백질 분자 내에서 분리되어 2개 또는 3개의 핵 구조를 형성하기도 합니다. 이러한 유형의 분자 구조는 촉매 기능(리보뉴클레아제, 리소자임 등)을 갖는 많은 단백질의 특징입니다. 어느 정도의 구조적, 기능적 자율성을 갖는 단백질 분자의 별도 부분 또는 영역을 도메인이라고 합니다. 예를 들어, 많은 효소는 별도의 기질 결합 도메인과 조효소 결합 도메인을 가지고 있습니다.

생물학적으로 원섬유 단백질은 동물의 해부학 및 생리학과 관련하여 매우 중요한 역할을 합니다. 척추동물에서 이 단백질은 전체 함량의 1/3을 차지합니다. 원섬유형 단백질의 예로는 접힌 시트 구조를 가진 여러 개의 역평행 사슬로 구성된 실크 단백질 피브로인이 있습니다. 단백질 α-케라틴은 3-7개의 사슬을 포함합니다. 콜라겐은 3개의 동일한 좌회전 사슬이 함께 꼬여 우회전 삼중 나선을 형성하는 복잡한 구조를 가지고 있습니다. 이 삼중 나선은 수많은 분자간 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 하이드록시프롤린, 하이드록시라이신과 같은 아미노산의 존재는 삼중 나선 구조를 안정화시키는 수소 결합 형성에도 기여합니다. 모든 원섬유형 단백질은 소수성, 수불용성 R 그룹 이소류신, 페닐알라닌, 발린, 알라닌, 메티오닌을 포함하는 많은 아미노산을 포함하고 있기 때문에 물에 잘 녹지 않거나 완전히 불용성입니다. 특별한 가공을 거쳐 불용성, 난소화성 콜라겐은 젤라틴 용해성 폴리펩타이드 혼합물로 전환되어 식품 산업에 사용됩니다.

구형 단백질. 다양한 생물학적 기능을 수행합니다. 그들은 전송 기능을 수행합니다. 영양분, 무기 이온, 지질 등을 운반합니다. 호르몬은 막과 리보솜의 구성 요소뿐만 아니라 동일한 종류의 단백질에 속합니다. 모든 효소는 또한 구형 단백질입니다.

4차 구조. 2개 이상의 폴리펩타이드 사슬을 포함하는 단백질을 단백질이라고 합니다. 올리고머 단백질, 4차 구조가 존재하는 것이 특징입니다.

그림 - 3차(a) 및 4차(b) 단백질 구조의 구조

올리고머 단백질에서 각 폴리펩타이드 사슬은 1차, 2차, 3차 구조를 특징으로 하며 서브유닛 또는 프로토머라고 불리며, 이러한 단백질의 폴리펩타이드 사슬(프로토머)은 동일하거나 다를 수 있습니다. 올리고머 단백질은 프로토머가 동일하면 동질적이라고 하고, 프로토머가 다르면 이질적이라고 합니다. 예를 들어, 단백질 헤모글로빈은 4개의 사슬, 즉 두 개의 -a 프로토머와 두 개의 -b 프로토머로 구성됩니다. α-아밀라아제 효소는 2개의 동일한 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. 4차 구조는 서로에 대한 폴리펩티드 사슬(프로토머)의 배열을 의미합니다. 공동으로 쌓아서 포장하는 방법. 이 경우 프로토머는 표면의 어떤 부분이 아니라 특정 영역(접촉 표면)과 상호 작용합니다. 접촉 표면은 수소, 이온 및 소수성 결합이 발생하는 원자 그룹의 배열을 가지고 있습니다. 또한 프로토머의 기하학적 구조도 연결을 선호합니다. 프로토머는 자물쇠의 열쇠처럼 서로 맞습니다. 이러한 표면을 보완적 표면이라고 합니다. 각 프로토머는 여러 지점에서 다른 프로토머와 상호작용하므로 다른 폴리펩티드 사슬이나 단백질과의 연결이 불가능해집니다. 이러한 분자의 상호 보완적인 상호 작용은 신체의 모든 생화학적 과정의 기초가 됩니다.

α-아미노산은 다음과 같은 방법으로 서로 공유 결합될 수 있습니다. 펩티드 결합.한 아미노산의 카르복실기는 다른 아미노산의 아미노기와 공유 결합됩니다. 이 경우 R- CO-NH-R 결합, 펩타이드 결합이라고 합니다. 이 경우 물 분자가 분리됩니다.

펩타이드 결합의 도움으로 단백질과 펩타이드가 아미노산으로 형성됩니다. 최대 10개의 아미노산을 포함하는 펩타이드라고 합니다. 올리고펩타이드.종종 이러한 분자의 이름은 올리고펩타이드에 포함된 아미노산의 수(트리펩타이드, 펜타펩타이드, 옥타펩타이드 등)를 나타냅니다. 10개 이상의 아미노산을 함유한 펩타이드를 펩타이드라고 합니다. "폴리펩타이드" 50개 이상의 아미노산 잔기로 구성된 폴리펩티드를 일반적으로 단백질이라고 합니다. 단백질을 구성하는 아미노산의 단위체를 아미노산이라고 한다. "아미노산 잔기".자유 아미노기를 갖는 아미노산 잔기를 N-말단이라고 하며 왼쪽에 표기하고, 자유 C-카르복실기를 갖는 아미노산 잔기를 C-말단이라고 하며 오른쪽에 표기합니다. 펩타이드는 N-말단에서 작성되고 읽혀집니다.

α-탄소 원자와 α-아미노 그룹 또는 α-카르복실 그룹 사이의 결합은 자유롭게 회전 가능하므로(라디칼의 크기와 특성에 의해 제한됨) 폴리펩티드 사슬이 다른 구성을 채택할 수 있습니다.

펩타이드 결합은 일반적으로 트랜스 구성에 위치합니다. α-탄소 원자는 펩타이드 결합의 반대편에 위치합니다. 결과적으로 아미노산의 측면 라디칼은 공간에서 서로 가장 먼 거리에 위치합니다. 펩타이드 결합은 매우 강하며 공유결합.

인체는 다양한 생물학적 과정의 조절에 참여하고 높은 생리 활성을 갖는 많은 펩타이드를 생산합니다. 이들은 옥시토신(9개 아미노산 잔기), 바소프레신(9), 브라디키닌(9), 혈관 긴장도 조절, 갑상선 호르몬(3), 항생제(그라미시딘), 진통 효과가 있는 펩타이드(엔케팔린(5) 및 엔돌핀 및 기타 오피오이드 펩타이드). 이 펩타이드의 진통 효과는 모르핀의 진통 효과보다 수백 배 더 큽니다.

특성에 따른 아미노산의 응용.

아미노산, 주로 α-아미노산은 살아있는 유기체에서 단백질을 합성하는 데 필요합니다. 인간과 동물은 이에 필요한 아미노산을 다양한 단백질이 함유된 식품의 형태로 섭취합니다. 후자는 소화관에서 개별 아미노산으로 분리되어 특정 유기체의 특징적인 단백질이 합성됩니다. 일부 아미노산은 의료 목적으로 사용됩니다. 많은 아미노산이 동물에게 먹이를 주는 데 사용됩니다.

아미노산 유도체는 나일론과 같은 섬유를 합성하는 데 사용됩니다.

자제력을 위한 질문

· 질소와 수소의 전자구조를 쓰세요.

· 암모니아의 전자 및 구조식을 쓰십시오.

· 탄화수소 라디칼이란 무엇입니까?

· 어떤 탄화수소 라디칼을 알고 있나요?

· 암모니아 분자의 수소 하나를 메틸 라디칼로 대체합니다.

· 이 연결이 무엇이라고 생각하며, 무엇이라고 부르나요?

· 남은 수소 원자를 탄화수소 라디칼(예: 메틸 라디칼)로 대체하면 어떤 물질이 생성되나요?

· 생성된 화합물의 특성은 어떻게 변하는가?

· 수소의 증기 밀도가 22.5, 탄소의 질량 분율이 0.533, 수소의 질량 분율이 0.156, 질소의 질량 분율이 0.311인 것으로 알려진 경우 유기 물질의 공식을 결정하십시오. (답: C 2 H 7 N.)

· G.E.Rudzitis, F.G.Feldman의 교과서. 173쪽, 6, 7호.

ü 산이란 무엇입니까?

ü 작용기란 무엇인가요?

ü 어떤 기능 그룹을 기억하시나요?

ü 아미노기란 무엇입니까?

ü 아미노 그룹에는 어떤 특성이 있습니까?

ü 산에는 어떤 특성이 있습니까?

ü 산성 그룹과 염기성 그룹을 포함하는 분자가 환경에서 어떤 반응을 보일 것이라고 생각하시나요?

ü 시험

옵션 1.

1) 아미노산에는 다음과 같은 작용기가 포함됩니다.

a) -NH2 및 -OH

b) -NH2 및 -SON

c) -NH2 및 -COOH

d) -OH 및 -COOH

2. 아미노산은 유도체로 간주될 수 있습니다.

a) 알켄;

b) 알코올;

c) 카르복실산;

d) 탄수화물.

3. 아미노산이 반응한다

a) 중합;

b) 중축합;

c) 중화.

4. 중합체 내 아미노산 간의 결합:

a) 수소;

b) 이온성;

c) 펩타이드.

5. 필수 아미노산은 ...

옵션 2.

1. 아미노산의 일반식:

a) R-CH2(NH2)-COOH;

2. 아미노산 용액에서 배지는

a) 알칼리성;

b) 중립적이다.

c) 산성.

3. 아미노산은 서로 상호작용하여 다음을 형성할 수 있습니다.

a) 탄수화물;

b) 핵산;

c) 폴리펩티드;

d) 전분.

4. 아미노산은 ...

a) 유기 염기;

b) 산

c) 유기 양쪽성 화합물.

5. 아미노산은 다음과 같은 용도로 사용됩니다.

ü 어떤 무기 물질로부터 아미노아세트산을 얻을 수 있나요? 해당 반응 방정식을 작성하십시오.

ü 일.탄소, 수소, 산소 및 질소의 질량 분율이 각각 48%, 9.34%, 42.67% 및 18.67%인 경우 아미노산 공식을 결정하십시오. 가능한 모든 구조식을 작성하고 이름을 지정하십시오.

수업 계획 16번

규율:화학.

주제:다람쥐.

수업 목적:단백질의 1차, 2차, 3차 구조를 연구합니다. 단백질의 화학적 성질: 연소, 변성, 가수분해, 색 반응. 단백질의 생물학적 기능.

계획된 결과

주제:세계의 현대 과학적 그림에서 화학의 위치에 대한 아이디어 형성; 개인의 시야를 형성하는 화학의 역할과 실제 문제를 해결하기 위한 기능적 이해력을 이해합니다.

메타주제:다양한 유형의 인지 활동 및 기본적인 지적 작업(문제 진술, 가설 수립, 분석 및 종합, 비교, 일반화, 체계화, 인과 관계 식별, 유사점 검색, 결론 수립)을 사용합니다. 문제를 풀다;

개인의:국내 화학의 역사와 업적에 대한 자부심과 존경심; 전문적인 활동과 가정에서 화학 물질, 재료 및 공정을 다룰 때 화학적으로 유능한 행동;

표준 시간: 2시간

수업 유형:강의.

강의 계획:

장비:교과서.

문학:

1. 화학 10학년: 교과서. 일반 교육용 조정이 있는 조직. 전자당 미디어(DVD) / G.E. 루지티스, F.G. 펠드먼. – M.: 교육, 2014. -208 p.: 아픈.

2. 직업 및 기술 전문 분야를 위한 화학: 학생들을 위한 교과서. 기관 교수 교육 / O.S. Gabrielyan, I.G. Ostroumov. – 5판, 삭제됨. – M.: 출판 센터 “아카데미”, 2017. – 272페이지, 색상 포함. 아픈.

선생님: Tubaltseva Yu.N.

주제 16. 단백질.

1. 단백질. 단백질의 1차, 2차, 3차 구조.

2. 단백질의 화학적 성질: 연소, 변성, 가수분해, 발색 반응.

3. 단백질의 생물학적 기능.

1) 다람쥐. 단백질의 1차, 2차, 3차 구조.

1 – 단백질 구성: C – 54%, O – 23%, H – 7%, N – 17%, S – 2% 및 기타: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

1903년 독일 과학자 E.G. 피셔(E.G. Fischer)는 단백질 구조의 비밀을 푸는 열쇠가 되는 펩타이드 이론을 제안했습니다. Fischer는 단백질이 NH-CO 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산 잔기의 중합체라고 제안했습니다. 단백질이 중합체 형성이라는 생각은 1888년 러시아 과학자 A.Ya Danilevsky에 의해 표현되었습니다.

2 - 단백질 – IUD – 단백질

프로토스(Protos)는 그리스어로 '일차적인, 가장 중요한'이라는 뜻이다. 단백질은 AA로 구성된 천연 고분자입니다.

Mr(알부민)=36000

Mr(미오신)=150000

Mr(헤모글로빈)=68000

Mr(콜라겐)=350000

Mr(피브리노겐)=450000

우유 단백질 포뮬러 - 카제인 C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

단백질은 특수한 펩타이드 결합으로 연결된 알파 아미노산으로 구성된 천연 고분자량 천연 화합물(생체고분자)입니다. 단백질에는 20가지의 서로 다른 아미노산이 포함되어 있습니다. 즉, 다양한 아미노산 조합을 가진 매우 다양한 단백질이 있다는 의미입니다. 33개의 알파벳으로 무한한 수의 단어를 만들 수 있는 것처럼, 20개의 아미노산으로 무한한 수의 단백질을 만들 수 있습니다. 인체에는 최대 100,000개의 단백질이 있습니다.

분자에 포함된 아미노산 잔기의 수는 다릅니다: 인슐린 - 51, 미오글로빈 - 140. 따라서 단백질의 M r 범위는 10,000에서 수백만까지입니다.

단백질은 단백질(단순 단백질)과 단백질(복합 단백질)로 구분됩니다.

4 - 20개의 AK는 단백질 빌딩의 "빌딩 블록"입니다. 이를 다른 순서로 결합하면 매우 다른 특성을 가진 무수히 많은 다양한 물질을 만들 수 있습니다. 화학자들은 거대한 단백질 분자의 구조를 해독하려고 노력하고 있습니다. 이 작업은 매우 어렵습니다. 자연은 이러한 입자가 만들어지는 "청사진"을 조심스럽게 숨깁니다.

1888년 러시아의 생화학자 A.Ya. Danilevsky는 단백질 분자가 -C-N- 원자로 구성된 반복적인 펩타이드 그룹을 포함하고 있음을 지적했습니다.

20세기 초 독일 과학자 E. Fischer와 다른 연구자들은 펩타이드 결합으로 연결된 다양한 AA의 18개 잔기를 포함하는 분자로 화합물을 합성하는 데 성공했습니다.

5 - 단백질의 1차 구조는 AA(PPC 폴리펩티드 사슬)의 순차적 교대입니다. 나선과 유사한 단백질 분자의 공간적 구성은 그룹 간의 수많은 수소 결합으로 인해 형성됩니다.

– CO– 및 –NH–

이 단백질 구조를 2차라고 합니다. 우주에서는 PPC의 꼬인 나선이 단백질의 3차 구조를 형성하며, 이는 PPC의 다양한 작용기의 상호 작용에 의해 유지됩니다.

–S–S–(이황화물 다리)

–COOH 및 –OH(에스테르 브리지)

-COOH 및 -NH 2 (염교)

일부 단백질 거대분자는 서로 결합하여 큰 분자를 형성할 수 있습니다. 단백질의 중합체 형성을 4차 구조라고 합니다(이러한 구조를 가진 헤모글로빈만이 O 2 를 신체에 부착하고 운반할 수 있습니다).

2) 단백질의 화학적 성질: 연소, 변성, 가수분해, 색 반응.

1. 단백질은 다음을 초래하는 반응을 특징으로 합니다. 침전물이 나타난다. 그러나 어떤 경우에는 생성된 침전물이 과도한 물로 용해되고 다른 경우에는 돌이킬 수 없는 단백질 응고가 발생합니다. 변성.

변성은 외부 요인(온도, 압력, 기계적 스트레스의 증가 또는 감소, 화학 시약의 작용, 자외선, 방사선, 독물, 중금속 염(납)의 영향으로 단백질 거대분자의 3차 및 4차 구조가 변화하는 것입니다. , 수은 등))

모든 사람은 단백질로 구성되어 있습니다. 성별, 나이, 인종에 관계없이요. 그리고 모든 단백질의 구조 단위는 아미노산이며 특별한 유형의 결합으로 서로 연결되어 있습니다. 이는 매우 중요하여 펩타이드 결합이라는 별도의 이름을 받기도 했습니다.

아미노산 결합은 포함된 "빌딩 블록"의 수에 따라 다른 이름을 가질 수 있습니다. 10개 이하의 아미노산이 모이면 이는 펩타이드이고, 10에서 40개이면 폴리펩타이드에 대해 이야기하고 있으며, 40개 이상의 아미노산 벽돌이 있으면 이것은 구조 단위인 단백질입니다. 우리 몸.

이론에 관해 이야기하면, 펩타이드 결합의 구조는 한 아미노산의 α-아미노 그룹(-NH 2)과 다른 아미노산의 α-카르복실(-COOH) 그룹 사이의 연결입니다. 이러한 복합 반응에는 물 분자의 방출이 수반됩니다. 모든 단백질, 즉 모든 사람이 만들어지는 것은 바로 이 원리입니다.

자연 전체에 대해 이야기하면 약 300가지의 아미노산이 발견됩니다. 그러나 단백질은 20개의 α-아미노산으로만 구성됩니다. 그리고 그 수가 그렇게 적음에도 불구하고 다양한 단백질이 있는데, 이는 아미노산의 순서가 다르기 때문입니다.

아미노산 자체의 특성은 R 라디칼에 의해 결정되며 지방산 잔기일 수 있으며 방향족 고리 또는 헤테로고리를 포함할 수 있습니다. 단백질을 형성하는 라디칼이 어떤 아미노산인지에 따라 단백질은 특정 물리적 특성뿐만 아니라 인체에서 수행할 화학적 특성 및 생리학적 기능을 보여줍니다.

펩티드 결합의 성질

펩타이드 결합의 특성에 따라 고유성이 결정됩니다. 그중에는 다음이 포함됩니다:

우리가 삶에 필요한 모든 아미노산 중에서 일부는 우리 몸 자체에서 성공적으로 합성된다고 말해야 합니다.

한 분류에 따르면 이를 비필수 아미노산이라고 합니다. 그리고 음식을 통하지 않고는 다른 어떤 방법으로도 인체에서 발생할 수 없는 8가지 다른 물질도 있습니다. 세 번째 그룹은 매우 작으며 이름은 아르기닌, 히스티딘, 티로신 3개뿐입니다. 원칙적으로 여기서 형성되지만 그 양이 너무 적어 외부의 도움 없이는 불가능합니다. 그들은 부분적으로 대체 불가능하다고 불렀습니다. 흥미로운 사실은 식물이 이 모든 아미노산을 스스로 생산한다는 것입니다.

신체에서 단백질의 역할

신체의 어떤 기관이나 조직이라고 부르든 그것은 단백질로 만들어질 것입니다. 그들은 심장, 혈액, 근육 및 신장의 일부입니다. 사람에게는 약 500만 가지의 다양한 유형이 있으며, 이는 질량으로 15~20%로 표현됩니다.

인간의 어떤 과정도 단백질의 참여 없이는 일어나지 않습니다. 여기에는 대사 과정, 음식 소화 및 에너지 과정이 포함됩니다. 다양한 단백질의 도움으로 면역 체계는 신체를 적절하게 보호할 수 있으며 탄수화물, 지방, 비타민 및 미량 원소는 필요에 따라 사람에게 흡수됩니다.

우리 몸의 단백질은 끊임없이 "움직입니다". 그들 중 일부는 아미노산 벽돌로 분해되고 다른 일부는 동일한 벽돌로 형성되어 장기와 조직의 구조를 형성합니다. 음식을 먹을 때 소비 사실뿐만 아니라 제품의 품질 특성도 중요하다는 점을 고려해 볼 가치가 있습니다. 주로 "잘못된" 음식에서 나오는 대부분의 아미노산은 유지되지 않고 단순히 배설됩니다. 그리고 예를 들어 인슐린이나 헤모글로빈과 같이 특히 중요한 단백질이 이런 방식으로 손실되면 건강 손실은 돌이킬 수 없을 수 있습니다.

어떤 사람들은 단백질 섭취가 부족하여 유행하는 다이어트를 선택합니다. 우선, 칼슘이 잘 흡수되지 않기 시작합니다. 이는 뼈가 부서지기 쉽고 근육 조직 위축 과정이 시작된다는 것을 의미합니다. 그런 다음 소녀들에게 특히 불쾌한 피부가 벗겨지기 시작하고 손톱이 끊임없이 부러지고 머리카락이 덩어리로 빠집니다.

4차 구조

3차 구조

트리오스포스페이트 이소머라제를 예로 들어 단백질의 3차원 구조를 묘사하는 다양한 방법. 왼쪽에는 모든 원자와 원자 사이의 결합을 묘사하는 "핵심" 모델이 있습니다. 색상은 요소를 나타냅니다. 가운데에는 스타일링 모티브가 있습니다. 오른쪽에는 원자의 반 데르 발스 반경을 고려하여 구성된 단백질의 접촉 표면이 있습니다. 색상은 해당 지역의 활동 특징을 나타냅니다.

3차 구조는 폴리펩티드 사슬의 공간 구조입니다. 구조적으로 이는 소수성 상호작용이 중요한 역할을 하는 다양한 유형의 상호작용에 의해 안정화된 2차 구조 요소로 구성됩니다. 다음은 3차 구조 안정화에 참여합니다.

– 공유 결합(두 개의 시스테인 잔기 사이 – 이황화 다리)

- 아미노산 잔기의 반대 전하를 띤 측기 사이의 이온 결합

– 수소 결합;

– 소수성 상호작용. 주변 물 분자와 상호 작용할 때 단백질 분자는 접혀서 비극성 아미노산 그룹이 수용액에서 분리됩니다. 극성 친수성 측면 그룹이 분자 표면에 나타납니다.

4차 구조(또는 하위 단위, 도메인) - 단일 단백질 복합체의 일부인 여러 폴리펩티드 사슬의 상대적 배열입니다. 4차 구조의 단백질을 구성하는 단백질 분자는 리보솜에서 별도로 형성되며 합성이 완료된 후에야 공통 초분자 구조를 형성합니다. 4차 구조를 가진 단백질은 동일한 폴리펩티드 사슬과 다른 폴리펩티드 사슬을 모두 포함할 수 있습니다. 3차 구조의 안정화와 동일한 유형의 상호작용이 4차 구조의 안정화에 참여합니다. 초분자 단백질 복합체는 수십 개의 분자로 구성될 수 있습니다.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Squirrels

펩티드 결합 - 주요 매개변수 및 특징

펩타이드 결합은 한 아미노산의 α-아미노기(-NH 2)와 α-카르복실기(-COOH)의 상호 작용의 결과로 단백질과 펩타이드가 형성되는 동안 발생하는 일종의 아미드 결합입니다. 또 다른 아미노산.

두 개의 아미노산 (1)과 (2)로부터 디펩티드(두 개의 아미노산 사슬)와 물 분자가 형성됩니다. 같은 방식으로 리보솜은 긴 사슬의 아미노산, 즉 폴리펩티드와 단백질을 생성합니다. 단백질의 "구성 요소"인 다양한 아미노산은 R 라디칼이 다릅니다.

모든 아미드의 경우와 마찬가지로 펩타이드 결합에서도 표준 구조의 공명으로 인해 카르보닐기의 탄소와 질소 원자 사이의 C-N 결합은 본질적으로 부분적으로 이중입니다.

이는 특히 길이가 1.33옹스트롬으로 감소한 경우에 나타납니다.

그 결과 다음과 같은 속성이 발생합니다.

– 4개의 결합 원자(C, N, O 및 H)와 2개의 α-탄소가 동일한 평면에 있습니다. 아미노산의 R-그룹과 α-탄소의 수소는 이 평면 외부에 있습니다.

– 펩타이드 결합의 H와 O뿐만 아니라 두 아미노산의 α-탄소도 트랜스 방향을 갖습니다(트랜스 이성체가 더 안정적입니다). 모든 천연 단백질 및 펩타이드의 경우인 L-아미노산의 경우 R-그룹도 트랜스 지향성을 갖습니다.

– C-N 결합을 중심으로 회전은 어렵고, C-C 결합을 중심으로 회전은 가능합니다.

단백질과 펩타이드를 검출하고 용액 내 정량 측정을 위해 뷰렛 반응이 사용됩니다.

https://ru.wikipedia.org/wiki/펩타이드 본드

문학:

1) Alberts B., Bray D., Lewis J. 등 세포의 분자생물학. 3권으로 되어있습니다. – M.: 미르, 1994.

2) Leninger A. 생화학의 기초. 3권으로 되어있습니다. – M.: 미르, 1985.

3) Strayer L. 생화학. 3권으로 되어있습니다. – M.: 미르, 1984.

1.3. 아미노산은 단백질의 구조적 단량체입니다. 아미노산의 구조, 명명법, 분류 및 특성.

아미노산(아미노카르복실산)은 분자에 카르복실기와 아민기가 동시에 포함되어 있는 유기 화합물입니다. 아미노산은 하나 이상의 수소 원자가 아민 그룹으로 대체된 카르복실산의 유도체로 간주될 수 있습니다.