Legătură peptidică. structura și proprietățile biologice ale peptidelor

Polipeptidele sunt proteine ​​care au un grad ridicat de condensare. Ele sunt larg răspândite printre organismele de origine vegetală și animală. Adică aici vorbim despre componente care sunt obligatorii. Sunt extrem de diverse și nu există o linie clară între astfel de substanțe și proteinele obișnuite. Dacă vorbim despre diversitatea unor astfel de substanțe, atunci trebuie menționat că, atunci când se formează, cel puțin 20 de aminoacizi de tip protenogen sunt implicați în acest proces, iar dacă vorbim despre numărul de izomeri, atunci pot fi nedefinită.

Acesta este motivul pentru care moleculele de tip proteine ​​au atât de multe posibilități care sunt aproape nelimitate când vine vorba de multifuncționalitatea lor. Deci, este clar de ce proteinele sunt numite principalele tuturor viețuitoarelor de pe Pământ. Proteinele sunt, de asemenea, numite una dintre cele mai complexe substanțe care au fost formate vreodată de natură și sunt, de asemenea, foarte unice. La fel ca și proteinele, proteinele contribuie la dezvoltarea activă a organismelor vii.

Ca sa fim cat mai specifici, vorbim despre substante care sunt biopolimeri pe baza de aminoacizi care contin cel putin o suta de reziduuri de tipul aminoacizi. Mai mult decât atât, aici există și o diviziune - există substanțe care aparțin grupului cu molecul scăzut, ele includ doar câteva zeci de reziduuri de aminoacizi, există și substanțe care aparțin grupelor cu molecularitate înaltă, conțin mult mai multe astfel de reziduuri. O polipeptidă este o substanță care se distinge cu adevărat printr-o mare diversitate în structura și organizarea sa.

Grupuri de polipeptide

Toate aceste substanțe sunt împărțite în mod convențional în două grupuri; această diviziune ia în considerare caracteristicile structurii lor, care au un impact direct asupra funcționalității lor:

• Primul grup include substanțe care diferă într-o structură tipică a proteinei, adică aceasta include un lanț liniar și aminoacizii înșiși. Se găsesc în toate organismele vii, iar substanțele cu activitate hormonală crescută prezintă cel mai mare interes aici.
• În ceea ce privește al doilea grup, iată acei compuși a căror structură nu are cele mai tipice caracteristici pentru proteine.

Ce este un lanț polipeptidic

Lanțul polipeptidic este o structură proteică care include aminoacizi, toți fiind strâns legați de compuși de tip peptidic. Dacă vorbim despre structura primară, atunci vorbim despre cel mai simplu nivel de structură al unei molecule de tip proteină. Această formă organizatorică se caracterizează printr-o stabilitate sporită.

Când în celule încep să se formeze legături peptidice, primul lucru care se activează este gruparea carboxil a unui aminoacid și abia atunci începe legătura activă cu un alt grup similar. Adică, lanțurile polipeptidice sunt caracterizate de fragmente alternante constant ale unor astfel de legături. Există o serie de factori specifici care au un impact semnificativ asupra formei structurii de tip primar, dar influența lor nu se limitează la aceasta. Există o influență activă asupra acelor organizații ale unui astfel de lanț care au cel mai înalt nivel.

Dacă vorbim despre caracteristicile acestei forme organizaționale, acestea sunt următoarele:

• există o alternanță regulată a structurilor aparținând tipului rigid;
• Există zone care au mobilitate relativă; au capacitatea de a se roti în jurul legăturilor. Caracteristicile de acest fel influențează modul în care lanțul polipeptidic se potrivește în spațiu. Mai mult, diferite tipuri de probleme organizaționale pot apărea cu lanțurile de peptide sub influența multor factori. Poate exista o detașare a uneia dintre structuri, atunci când peptidele formează un grup separat și sunt separate dintr-un lanț.

Structura secundară a proteinei

Aici vorbim despre o variantă de așezare a lanțului în așa fel încât să fie organizată o structură ordonată; acest lucru devine posibil datorită legăturilor de hidrogen dintre grupurile de peptide ale unui lanț cu aceleași grupări ale altui lanț. Dacă luăm în considerare configurația unei astfel de structuri, aceasta poate fi:

1. Tip spiralat, acest nume vine de la forma sa unică.
2. Tip pliat stratificat.

Dacă vorbim despre un grup elicoidal, atunci aceasta este o structură proteică care se formează sub forma unui helix, care se formează fără a depăși un lanț de tip polipeptidic. Dacă vorbim despre aspect, acesta este în multe privințe similar cu o spirală electrică obișnuită, care se găsește în plăcile care funcționează cu energie electrică.

În ceea ce privește structura stratificată, aici lanțul se distinge printr-o configurație curbă; formarea sa se realizează pe baza legăturilor de tip hidrogen și aici totul este limitat la limitele unei secțiuni a unui lanț specific.

Legătura peptidică este covalentă în natura sa chimică și conferă o rezistență ridicată structurii primare a moleculei proteice. Fiind un element repetat al lanțului polipeptidic și având caracteristici structurale specifice, legătura peptidică afectează nu numai forma structurii primare, ci și nivelurile superioare de organizare a lanțului polipeptidic.

L. Pauling și R. Corey au adus o mare contribuție la studiul structurii moleculei proteice. Observând că molecula de proteină conține cele mai multe legături peptidice, au fost primii care au efectuat studii minuțioase cu raze X ale acestei legături. Am studiat lungimile legăturilor, unghiurile la care se află atomii și direcția atomilor în raport cu legătura. Pe baza cercetării au fost stabilite următoarele caracteristici principale ale legăturii peptidice.

1. Patru atomi ai legăturii peptidice (C, O, N, H) și doi atașați
Atomii de carbon se află în același plan. Grupările R și H ale atomilor de carbon a se află în afara acestui plan.

2. Atomii O și H ai legăturii peptidice și cei doi atomi de carbon a, precum și grupările R au o orientare trans față de legătura peptidică.

3. Lungimea legăturii C–N, egală cu 1,32 Å, este intermediară între lungimea unei legături covalente duble (1,21 Å) și a unei legături covalente simple (1,47 Å). Rezultă că legătura C-N este parțial nesaturată. Acest lucru creează premisele pentru ca rearanjamentele tautomerice să apară la legătura dublă cu formarea formei de enol, de exemplu. legătura peptidică poate exista sub formă de ceto-enol.

Rotația în jurul legăturii –C=N– este dificilă și toți atomii incluși în grupul peptidic au o configurație trans plană. Configurația cis este mai puțin favorabilă din punct de vedere energetic și se găsește doar în unele peptide ciclice. Fiecare fragment de peptidă plană conține două legături cu atomi de carbon a capabili de rotație.

Există o legătură foarte strânsă între structura primară a unei proteine ​​și funcția acesteia într-un organism dat. Pentru ca o proteină să-și îndeplinească funcția inerentă, este necesară o secvență foarte specifică de aminoacizi în lanțul polipeptidic al acestei proteine. Această secvență specifică de aminoacizi, compoziția calitativă și cantitativă este fixată genetic (ADN→ARN→proteină). Fiecare proteină este caracterizată de o secvență specifică de aminoacizi; înlocuirea a cel puțin unui aminoacid într-o proteină duce nu numai la rearanjamente structurale, ci și la modificări ale proprietăților fizico-chimice și ale funcțiilor biologice. Structura primară existentă predetermina structurile ulterioare (secundar, terțiar, cuaternar). De exemplu, globulele roșii ale oamenilor sănătoși conțin o proteină numită hemoglobină cu o anumită secvență de aminoacizi. O mică proporție de oameni au o anomalie congenitală în structura hemoglobinei: globulele lor roșii conțin hemoglobină, care într-o poziție conține aminoacidul valină (hidrofob, nepolar) în loc de acid glutamic (încărcat, polar). O astfel de hemoglobină diferă semnificativ în proprietățile fizico-chimice și biologice față de cele normale. Apariția unui aminoacid hidrofob duce la apariția unui contact hidrofob „lipicios” (globulele roșii nu se mișcă bine în vasele de sânge), la o schimbare a formei globulelor roșii (de la biconcav la în formă de semilună) , precum și la o deteriorare a transferului de oxigen etc. Copiii născuți cu această anomalie mor în copilăria timpurie din cauza anemia cu celule falciforme.

Dovezi cuprinzătoare în favoarea afirmației că activitatea biologică este determinată de secvența de aminoacizi au fost obținute după sinteza artificială a enzimei ribonuclează (Merrifield). O polipeptidă sintetizată cu aceeași secvență de aminoacizi ca și enzima naturală a avut aceeași activitate enzimatică.

Cercetările din ultimele decenii au arătat că structura primară este fixată genetic, adică. secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este determinată de codul genetic al ADN-ului și, la rândul său, determină structurile secundare, terțiare și cuaternare ale moleculei proteice și conformația generală a acesteia. Prima proteină a cărei structură primară a fost stabilită a fost hormonul proteic insulina (conține 51 de aminoacizi). Acest lucru a fost făcut în 1953 de Frederick Sanger. Până în prezent, structura primară a peste zece mii de proteine ​​a fost descifrată, dar acesta este un număr foarte mic, având în vedere că există aproximativ 10 12 proteine ​​în natură. Ca rezultat al rotației libere, lanțurile polipeptidice sunt capabile să se răsucească (plieze) în diferite structuri.

Structura secundară. Structura secundară a unei molecule de proteine ​​se referă la modul în care lanțul polipeptidic este aranjat în spațiu. Structura secundară a unei molecule de proteină se formează ca urmare a unuia sau altui tip de rotație liberă în jurul legăturilor care leagă atomii de carbon a din lanțul polipeptidic. Ca urmare a acestei rotații libere, lanțurile polipeptidice sunt capabile să se răsucească (plieze) în spațiu în diferite structuri.

Trei tipuri principale de structură se găsesc în lanțurile polipeptidice naturale:

- a-helix;

- β-structură (foaie pliată);

- încurcătură statistică.

Cel mai probabil tip de structură a proteinelor globulare este considerat a fi α-helix Răsucirea are loc în sensul acelor de ceasornic (spirala din dreapta), ceea ce se datorează compoziției de L-aminoacizi a proteinelor naturale. Forța motrice în apariție α-helices este capacitatea aminoacizilor de a forma legături de hidrogen. Grupările R de aminoacizi sunt îndreptate spre exterior din axa centrală a-helices. dipolii > C=O și > N–H ai legăturilor peptidice învecinate sunt orientați optim pentru interacțiunea dipolului, formând astfel un sistem extins de legături de hidrogen cooperante intramoleculare care stabilizează a-helixul.

Pasul de helix (o tură completă) de 5,4 Å include 3,6 reziduuri de aminoacizi.

Figura 2 – Structura și parametrii a-helix-ului proteinei

Fiecare proteină este caracterizată de un anumit grad de helicitate a lanțului său polipeptidic

Structura spirală poate fi perturbată de doi factori:

1) prezența unui reziduu de prolină în lanț, a cărui structură ciclică introduce o ruptură în lanțul polipeptidic - nu există grupare –NH 2, prin urmare formarea unei legături de hidrogen intracatenar este imposibilă;

2) dacă într-un lanț polipeptidic există multe resturi de aminoacizi la rând care au o sarcină pozitivă (lizină, arginină) sau o sarcină negativă (acizi glutamic, aspartic), în acest caz repulsia reciprocă puternică a grupărilor cu încărcare similară (– COO– sau –NH 3 +) depășește semnificativ influența stabilizatoare a legăturilor de hidrogen în a-helices.

Un alt tip de configurație a lanțului polipeptidic găsit în păr, mătase, mușchi și alte proteine ​​fibrilare este numit β-structuri sau foaie pliată. Structura foii pliate este, de asemenea, stabilizată prin legături de hidrogen între aceiași dipoli –NH...... O=C<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

lanțuri polipeptidice care sunt direcționate identic sau antiparalel,

care sunt întărite datorită legăturilor de hidrogen dintre aceste lanţuri. Astfel de structuri sunt numite foi pliate în b (Figura 2).

Figura 3 – structura b a lanțurilor polipeptidice

a-helix și foile pliate sunt structuri ordonate; au un aranjament regulat de reziduuri de aminoacizi în spațiu. Unele regiuni ale lanțului polipeptidic nu au nicio organizare spațială periodică regulată; ele sunt desemnate ca dezordonate sau încurcătură statistică.

Toate aceste structuri apar spontan și automat datorită faptului că o anumită polipeptidă are o anumită secvență de aminoacizi, care este predeterminată genetic. elicele a și structurile b determină o anumită capacitate a proteinelor de a îndeplini funcții biologice specifice. Astfel, structura a-helidiană (a-keratina) este bine adaptată pentru a forma structuri de protecție externe - pene, păr, coarne, copite. Structura b promovează formarea de fire de mătase și pânză flexibile și inextensibile, iar conformația proteinei de colagen asigură rezistența ridicată la tracțiune necesară tendoanelor. Prezența doar a elicelor a sau a structurilor b este caracteristică proteinelor filamentoase (fibrilare). În compoziția proteinelor globulare (sferice), conținutul de elice a și structurilor b și al regiunilor fără structură variază foarte mult. De exemplu: insulina este spiralizată 60%, enzima ribonuclează - 57%, lizozima proteică din ou de găină - 40%.

Structura terțiară. Structura terțiară se referă la modul în care un lanț polipeptidic este aranjat în spațiu într-un anumit volum.

Structura terțiară a proteinelor este formată prin plierea suplimentară a lanțului peptidic care conține o helix a, structuri b și regiuni aleatoare ale bobinei. Structura terțiară a unei proteine ​​se formează complet automat, spontan și complet predeterminată de structura primară și este direct legată de forma moleculei proteice, care poate fi diferită: de la sferică la filamentoasă. Forma unei molecule de proteină este caracterizată de un indicator precum gradul de asimetrie (raportul dintre axa lungă și cea scurtă). U fibrilare sau proteine ​​filamentoase, gradul de asimetrie este mai mare de 80. Cu un grad de asimetrie mai mic de 80, proteinele sunt clasificate ca globular. Majoritatea au un grad de asimetrie de 3-5, i.e. structura terțiară se caracterizează printr-o împachetare destul de densă a lanțului polipeptidic, care se apropie de forma unei bile.

În timpul formării proteinelor globulare, radicalii de aminoacizi hidrofobi nepolari sunt grupați în molecula proteică, în timp ce radicalii polari sunt orientați spre apă. La un moment dat, apare conformația stabilă cea mai favorabilă termodinamic a moleculei, un globul. În această formă, molecula proteică este caracterizată de energie liberă minimă. Conformația globului rezultat este influențată de factori precum pH-ul soluției, puterea ionică a soluției, precum și interacțiunea moleculelor proteice cu alte substanțe.

Principala forță motrice în apariția unei structuri tridimensionale este interacțiunea radicalilor de aminoacizi cu moleculele de apă.

Proteine ​​fibrilare.În timpul formării structurii terțiare, nu formează globule - lanțurile lor polipeptidice nu se pliază, ci rămân alungite sub formă de lanțuri liniare, grupându-se în fibre fibrile.

Desen – Structura fibrilei de colagen (fragment).

Recent, au apărut dovezi că procesul de formare a structurii terțiare nu este automat, ci este reglat și controlat de mecanisme moleculare speciale. Acest proces implică proteine ​​specifice - chaperone. Principalele lor funcții sunt capacitatea de a preveni formarea de bobine aleatoare nespecifice (haotice) din lanțul polipeptidic și de a asigura livrarea (transportul) lor către țintele subcelulare, creând condiții pentru finalizarea plierii moleculei proteice.

Stabilizarea structurii terțiare este asigurată datorită interacțiunilor necovalente dintre grupările atomice ale radicalilor laterali.

Figura 4 - Tipuri de legături care stabilizează structura terțiară a unei proteine

A) forțe electrostatice atracție între radicali care poartă grupări ionice încărcate opus (interacțiuni ion-ion), de exemplu, gruparea carboxil încărcată negativ (– COO –) a acidului aspartic și (NH 3 +) gruparea e-amino încărcată pozitiv a restului de lizină.

b) legături de hidrogenîntre grupările funcţionale ale radicalilor laterali. De exemplu, între gruparea OH a tirozinei și oxigenul carboxilic al acidului aspartic

V) interacțiuni hidrofobe sunt cauzate de forțele van der Waals dintre radicalii aminoacizi nepolari. (De exemplu, în grupuri
–CH 3 – alanină, valină etc.

G) interacțiuni dipol-dipol

d) legături disulfurice(–S–S–) între reziduurile de cisteină. Această legătură este foarte puternică și nu este prezentă în toate proteinele. Această legătură joacă un rol important în substanțele proteice din cereale și făină, deoarece influențează calitatea glutenului, proprietățile structurale și mecanice ale aluatului și, în consecință, calitatea produsului finit - pâine etc.

Un globul proteic nu este o structură absolut rigidă: în anumite limite, mișcările reversibile ale părților lanțului peptidic unele față de altele sunt posibile cu ruperea unui număr mic de legături slabe și formarea altora noi. Molecula pare să respire, să pulseze în diferitele sale părți. Aceste pulsații nu perturbă planul de conformație de bază al moleculei, la fel cum vibrațiile termice ale atomilor dintr-un cristal nu schimbă structura cristalului dacă temperatura nu este atât de ridicată încât să aibă loc topirea.

Abia după ce o moleculă proteică capătă o structură terțiară naturală, nativă, își manifestă activitatea funcțională specifică: catalitică, hormonală, antigenică etc. În timpul formării structurii terțiare are loc formarea de centri activi ai enzimelor, centre responsabili de integrarea proteinelor în complexul multienzimatic, centri responsabili de auto-asamblarea structurilor supramoleculare. Prin urmare, orice efecte (termice, fizice, mecanice, chimice) care conduc la distrugerea acestei conformații native a proteinei (ruperea legăturilor) sunt însoțite de pierderea parțială sau completă a proprietăților biologice ale proteinei.

Studiul structurilor chimice complete ale unor proteine ​​a arătat că în structura lor terțiară sunt identificate zone unde sunt concentrați radicalii de aminoacizi hidrofobi, iar lanțul polipeptidic este de fapt înfășurat în jurul miezului hidrofob. Mai mult, în unele cazuri, doi sau chiar trei nuclei hidrofobi sunt separați într-o moleculă de proteină, rezultând o structură cu 2 sau 3 nuclee. Acest tip de structură moleculară este caracteristic multor proteine ​​care au o funcție catalitică (ribonuclează, lizozimă etc.). O parte sau o regiune separată a unei molecule de proteine ​​care are un anumit grad de autonomie structurală și funcțională se numește domeniu. Un număr de enzime, de exemplu, au domenii separate de legare a substratului și de legare a coenzimei.

Din punct de vedere biologic, proteinele fibrilare joacă un rol foarte important legat de anatomia și fiziologia animalelor. La vertebrate, aceste proteine ​​reprezintă 1/3 din conținutul lor total. Un exemplu de proteine ​​fibrilare este fibroina proteică de mătase, care constă din mai multe lanțuri antiparalele cu o structură de foaie pliată. Proteina a-keratina conține 3-7 lanțuri. Colagenul are o structură complexă în care 3 lanțuri levogitoare identice sunt răsucite împreună pentru a forma un triplu helix dextrogiro. Această triplă helix este stabilizată de numeroase legături de hidrogen intermoleculare. Prezența aminoacizilor precum hidroxiprolina și hidroxilizina contribuie, de asemenea, la formarea legăturilor de hidrogen care stabilizează structura triplei helix. Toate proteinele fibrilare sunt slab solubile sau complet insolubile în apă, deoarece conțin mulți aminoacizi care conțin grupări R hidrofobe, insolubile în apă izoleucină, fenilalanină, valină, alanină, metionină. După o prelucrare specială, colagenul insolubil și nedigerabil este transformat într-un amestec de polipeptide solubil în gelatină, care este apoi utilizat în industria alimentară.

Proteine ​​globulare. Îndeplinește o varietate de funcții biologice. Ele îndeplinesc o funcție de transport, adică. transporta nutrienti, ioni anorganici, lipide etc. Hormonii, precum și componentele membranelor și ribozomilor, aparțin aceleiași clase de proteine. Toate enzimele sunt, de asemenea, proteine ​​globulare.

Structura cuaternară. Proteinele care conțin două sau mai multe lanțuri polipeptidice sunt numite proteine ​​oligomerice, se caracterizează prin prezența unei structuri cuaternare.

Figura - Scheme ale structurilor proteice terțiare (a) și cuaternare (b).

În proteinele oligomerice, fiecare dintre lanțurile polipeptidice este caracterizată prin structura sa primară, secundară și terțiară și este numită subunitate sau protomer. Lanțurile polipeptidice (protomeri) din astfel de proteine ​​pot fi fie aceleași, fie diferite. Proteinele oligomerice sunt numite omogene dacă protomerii lor sunt aceiași și eterogene dacă protomerii lor sunt diferiți. De exemplu, hemoglobina proteică este formată din 4 lanțuri: doi protomeri -a și doi -b. Enzima a-amilaza constă din 2 lanțuri polipeptidice identice. Structura cuaternară se referă la aranjamentul lanțurilor polipeptidice (protomeri) unul față de celălalt, adică metoda de stivuire și ambalare comună a acestora. În acest caz, protomerii interacționează între ei nu cu orice parte a suprafeței lor, ci cu o anumită zonă (suprafață de contact). Suprafețele de contact au un astfel de aranjament de grupări atomice între care apar legături de hidrogen, ionice și hidrofobe. În plus, geometria protomerilor favorizează și legătura lor. Protomerii se potrivesc împreună ca o cheie a unei încuietori. Astfel de suprafețe se numesc complementare. Fiecare protomer interacționează cu celălalt în mai multe puncte, făcând imposibilă legătura cu alte lanțuri polipeptidice sau proteine. Astfel de interacțiuni complementare ale moleculelor stau la baza tuturor proceselor biochimice din organism.

α-aminoacizii pot fi legați covalent între ei prin legături peptidice. Gruparea carboxil a unui aminoacid este legată covalent de gruparea amino a altui aminoacid. În acest caz, R- CO-NH Legatura -R, numita legatura peptidica. În acest caz, molecula de apă este divizată.

Cu ajutorul legăturilor peptidice, din aminoacizi se formează proteine ​​și peptide. Se numesc peptide care conțin până la 10 aminoacizi oligopeptide. Adesea, numele unor astfel de molecule indică numărul de aminoacizi incluși în oligopeptidă: tripeptidă, pentapeptidă, octapeptidă etc. Se numesc peptide care conțin mai mult de 10 aminoacizi "polipeptide" iar polipeptidele formate din mai mult de 50 de resturi de aminoacizi sunt de obicei numite proteine. Monomerii aminoacizilor care alcătuiesc proteinele se numesc „reziduuri de aminoacizi”. Un rest de aminoacid care are o grupare amino liberă se numește N-terminal și este scris în stânga, iar unul care are o grupare C-carboxil liberă se numește C-terminal și este scris în dreapta. Peptidele sunt scrise și citite de la capătul N-terminal.

Legătura dintre un atom de carbon α și o grupare α-amino sau o grupare α-carboxil este liber rotativă (deși limitată de dimensiunea și natura radicalilor), permițând lanțului polipeptidic să adopte configurații diferite.

Legăturile peptidice sunt de obicei localizate în configurația trans, de exemplu. Atomii de carbon α sunt localizați pe părțile opuse ale legăturii peptidice. Ca urmare, radicalii laterali ai aminoacizilor sunt localizați la cea mai îndepărtată distanță unul de celălalt în spațiu. Legăturile peptidice sunt foarte puternice și sunt covalent.

Corpul uman produce multe peptide care participă la reglarea diferitelor procese biologice și au o activitate fiziologică ridicată. Acestea sunt o serie de hormoni - oxitocină (9 reziduuri de aminoacizi), vasopresină (9), bradikinină (9) care reglează tonusul vascular, hormoni tiroidieni (3), antibiotice - gramicidină, peptide care au efect analgezic (encefaline (5) și endorfine și alte peptide opioide). Efectul analgezic al acestor peptide este de sute de ori mai mare decât efectul analgezic al morfinei;

Aplicarea aminoacizilor pe baza proprietăților.

Aminoacizii, în principal α-aminoacizi, sunt necesari pentru sinteza proteinelor în organismele vii. Oamenii și animalele primesc aminoacizii necesari pentru aceasta sub formă de alimente care conțin diverse proteine. Aceștia din urmă suferă divizarea în aminoacizi individuali în tractul digestiv, din care sunt apoi sintetizate proteinele caracteristice unui anumit organism. Unii aminoacizi sunt folosiți în scopuri medicale. Mulți aminoacizi sunt folosiți pentru hrănirea animalelor.

Derivații de aminoacizi sunt utilizați pentru a sintetiza fibre, cum ar fi nailonul.

Întrebări pentru autocontrol

· Scrieți structura electronică a azotului și hidrogenului.

· Scrieți formula electronică și structurală a amoniacului.

· Ce este un radical de hidrocarbură?

· Ce radicali hidrocarburi cunoașteți?

· Înlocuiți un hidrogen din molecula de amoniac cu un radical metil.

· Cum crezi că este această legătură și cum se numește?

· Ce substanță veți obține dacă înlocuiți atomii de hidrogen rămași cu radicali de hidrocarburi, de exemplu, radicalii metil?

· Cum se vor schimba proprietățile compușilor rezultați?

· Determinați formula unei substanțe organice dacă se știe că densitatea sa de vapori pentru hidrogen este 22,5, fracția de masă a carbonului este 0,533, fracția de masă a hidrogenului este 0,156 și fracția de masă a azotului este 0,311. (Răspuns: C2H7N.)

· Manual de G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. Pagina 173, nr. 6, 7.

ü Ce este un acid?

ü Ce este un grup funcțional?

ü Ce grupuri funcționale vă amintiți?

ü Ce este o grupare amino?

ü Ce proprietăți are gruparea amino?

ü Ce proprietăți are acidul?

ü Ce reacție crezi că va da în mediu o moleculă care conține un grup acid și unul bazic?

ü TEST

Opțiunea 1.

1) Aminoacizii includ grupe funcționale:

a) -NH2 și –OH

b) -NH2 și –SON

c) -NH2 și –COOH

d) -OH și –COOH

2. Aminoacizii pot fi considerați derivați:

a) alchene;

b) alcooli;

c) acizi carboxilici;

d) glucide.

3. Aminoacizii reacţionează

a) polimerizare;

b) policondensare;

c) neutralizare.

4. Legătura dintre aminoacizi dintr-un polimer:

a) hidrogen;

b) ionică;

c) peptidă.

5. Aminoacizii esențiali sunt...

Opțiunea 2.

1. Formula generală a aminoacizilor:

a) R-CH2(NH2)-COOH;

2. Într-o soluție de aminoacizi, mediul

a) alcalin;

b) neutru;

c) acid.

3. Aminoacizii pot interacționa între ei pentru a forma:

a) glucide;

b) acizi nucleici;

c) polipeptide;

d) amidon.

4. Aminoacizii sunt...

a) baze organice;

b) acizi

c) compuşi organici amfoteri.

5. Aminoacizii sunt folosiți în...

ü Din ce substanţe anorganice se poate obţine acidul aminoacetic? Scrieți ecuațiile de reacție corespunzătoare.

ü Sarcină. Determinați formula aminoacizilor dacă fracțiunile de masă ale carbonului, hidrogenului, oxigenului și azotului sunt, respectiv, egale: 48%, 9,34%, 42,67% și 18,67%. Scrieți toate formulele structurale posibile și denumiți-le.

PLAN DE LECȚIE Nr. 16

Disciplina: Chimie.

Subiect: Veverițe.

Scopul lecției: Studiați structurile primare, secundare și terțiare ale proteinelor. Proprietățile chimice ale proteinelor: ardere, denaturare, hidroliză, reacții de culoare. Funcțiile biologice ale proteinelor.

Rezultate planificate

Subiect: formarea ideilor despre locul chimiei în tabloul științific modern al lumii; înțelegerea rolului chimiei în modelarea orizontului unei persoane și a alfabetizării funcționale pentru rezolvarea problemelor practice;

Metasubiect: utilizarea diferitelor tipuri de activitate cognitivă și operații intelectuale de bază (enunțarea unei probleme, formularea de ipoteze, analiza și sinteza, compararea, generalizarea, sistematizarea, identificarea relațiilor cauză-efect, căutarea analogilor, formularea concluziilor) la rezolva problema;

Personal: un sentiment de mândrie și respect pentru istoria și realizările științei chimice autohtone; comportament chimic competent în activități profesionale și acasă la manipularea substanțelor chimice, materialelor și proceselor;

Timp standard: 2 ore

Tip de lecție: Lectura.

Planul lecției:

Echipament: Manual.

Literatură:

1. Chimie clasa a X-a: manual. pentru învăţământul general organizatii cu adj. pe electron Media (DVD) / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. – M.: Educație, 2014. -208 p.: ill.

2. Chimie pentru profesii și specialități tehnice: un manual pentru studenți. instituţiilor prof. educație / O.S. Gabrielyan, I.G. Ostroumov. – Ed. a V-a, șters. – M.: Centrul de Editură „Academia”, 2017. – 272 p., cu culori. bolnav.

Profesor: Tubaltseva Yu.N.

Tema 16. PROTEINE.

1. Proteine. Structuri primare, secundare, terțiare ale proteinelor.

2. Proprietăţile chimice ale proteinelor: combustie, denaturare, hidroliză, reacţii de culoare.

3. Funcţiile biologice ale proteinelor.

1) Veverițe. Structuri primare, secundare, terțiare ale proteinelor.

1 – Compoziția proteinelor: C – 54%, O – 23%, H – 7%, N – 17%, S – 2% și altele: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

În 1903, omul de știință german E.G. Fischer a propus teoria peptidelor, care a devenit cheia secretului structurii proteinelor. Fischer a propus că proteinele sunt polimeri ai reziduurilor de aminoacizi legați printr-o legătură peptidică NH-CO. Ideea că proteinele sunt formațiuni polimerice a fost exprimată încă din 1888 de omul de știință rus A.Ya.Danilevsky.

2 - Proteine ​​– DIU – proteine

„Protos” din greacă înseamnă „primar, cel mai important”. Proteinele sunt polimeri naturali constând din AA.

Mr (albumina)=36000

Mr (miozina)=150000

Mr (hemoglobina)=68000

Mr (colagen)=350000

Mr (fibrinogen)=450000

Formula cu proteine ​​din lapte - cazeină C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

Proteinele sunt compuși naturali naturali cu greutate moleculară mare (biopolimeri), construiți din aminoacizi alfa legați printr-o legătură peptidică specială. Proteinele conțin 20 de aminoacizi diferiți, ceea ce înseamnă că există o mare varietate de proteine ​​cu diferite combinații de aminoacizi. Așa cum putem forma un număr infinit de cuvinte din 33 de litere ale alfabetului, putem forma un număr infinit de proteine ​​din 20 de aminoacizi. Există până la 100.000 de proteine ​​în corpul uman.

Numărul de resturi de aminoacizi incluse în molecule este diferit: insulina - 51, mioglobină - 140. Prin urmare, M r al proteinei variază de la 10.000 la câteva milioane.

Proteinele sunt împărțite în proteine ​​(proteine ​​simple) și proteine ​​(proteine ​​complexe).

4 - 20 de AK sunt „blocurile de bază” ale unei construcții de proteine; combinându-le în ordine diferite, puteți construi o varietate nenumărată de substanțe cu proprietăți foarte diferite. Chimiștii încearcă să descifreze structura moleculelor de proteine ​​gigantice. Această sarcină este foarte dificilă: natura ascunde cu grijă „planurile” conform cărora aceste particule sunt construite.

În 1888, biochimistul rus A.Ya. Danilevsky a subliniat că moleculele proteice conțin grupări peptidice repetate de atomi –C–N–

La începutul secolului al XX-lea, omul de știință german E. Fischer și alți cercetători au reușit să sintetizeze compuși în molecule care includeau 18 reziduuri de diferite AA conectate prin legături peptidice.

5 - Structura primară a proteinei este o alternanță secvențială a AA (lanțul polipeptidic PPC). Configurația spațială a unei molecule de proteine, asemănătoare unei spirale, se formează datorită numeroaselor legături de hidrogen între grupuri.

– CO– și –NH–

Această structură proteică se numește secundară. În spațiu, helixul răsucit al PPC formează structura terțiară a proteinei, care este menținută prin interacțiunea diferitelor grupuri funcționale ale PPC.

–S–S– (punte disulfură)

–COOH și –OH (punte de ester)

–COOH și –NH2 (punte de sare)

Unele macromolecule proteice se pot combina între ele și pot forma molecule mari. Formațiunile polimerice ale proteinelor se numesc structuri cuaternare (hemoglobina numai cu o astfel de structură este capabilă să se atașeze și să transporte O 2 în organism)

2) Proprietățile chimice ale proteinelor: ardere, denaturare, hidroliză, reacții de culoare.

1. Proteinele se caracterizează prin reacții care au ca rezultat apare precipitatul. Dar, în unele cazuri, precipitatul rezultat se dizolvă cu exces de apă, iar în altele, are loc o coagulare ireversibilă a proteinelor, adică. denaturare.

Denaturarea este o modificare a structurilor terțiare și cuaternare ale unei macromolecule proteice sub influența factorilor externi (creșterea sau scăderea temperaturii, presiunii, stres mecanic, acțiunea reactanților chimici, radiații UV, radiații, otrăvuri, săruri de metale grele (plumb). , mercur etc.))

Fiecare persoană este „construită” din proteine. Indiferent de sex, vârstă sau rasă. Iar unitatea structurală a tuturor proteinelor sunt aminoacizii, legați între ei printr-un tip special de legătură. Este atât de important încât a primit chiar și un nume separat - legătură peptidică.

Asociațiile de aminoacizi pot avea denumiri diferite în funcție de câte „blocuri de construcție” conțin. Dacă nu se reunesc mai mult de 10 aminoacizi, atunci acestea sunt peptide, dacă de la 10 la 40, atunci vorbim despre o polipeptidă, iar dacă există mai mult de patruzeci de cărămizi de aminoacizi, atunci aceasta este o proteină, o unitate structurală a corpul nostru.

Dacă vorbim despre teorie, structura unei legături peptidice este o legătură între gruparea α-amino (–NH 2) a unui aminoacid și gruparea α-carboxil (–COOH) a altuia. Astfel de reacții compuse sunt însoțite de eliberarea de molecule de apă. Pe acest principiu sunt construite toate proteinele și, prin urmare, fiecare persoană.

Dacă vorbim despre întreaga natură, atunci se găsesc în ea aproximativ 300 de aminoacizi. Cu toate acestea, proteinele constau din doar 20 de α-aminoacizi. Și în ciuda unui număr atât de mic dintre ele, există proteine ​​diferite, ceea ce se datorează ordinii diferite de aminoacizi din ele.

Proprietățile aminoacizilor înșiși sunt determinate de radicalul R. Acesta poate fi un rest de acid gras și include un ciclu aromatic sau heterocicli. În funcție de ce aminoacizi cu care radicalii au format proteina, aceasta va prezenta anumite proprietăți fizice, precum și proprietăți chimice și funcții fiziologice pe care le va îndeplini în corpul uman.

Proprietățile unei legături peptidice

Proprietățile legăturii peptidice determină unicitatea acesteia. Printre acestea se numără:

Trebuie spus că dintre toți aminoacizii de care avem nevoie pentru viață, unii sunt sintetizați cu destul de mult succes chiar de corpul nostru.

Conform unei clasificări, aceștia sunt numiți aminoacizi neesențiali. Și există și altele 8 care nu pot apărea în corpul uman în niciun alt mod decât prin hrană. Iar al treilea grup este foarte mic, doar 3 denumiri: arginina, histidina si tirozina. În principiu, ele se formează aici, dar cantitatea este atât de mică încât este imposibil să faci fără ajutor din exterior. Au fost numite parțial de neînlocuit. Un fapt interesant este că plantele produc ele însele toți acești aminoacizi.

Rolul proteinelor în organism

Indiferent de organ sau țesut din corpul tău pe care îl numești, acesta va fi format din proteine. Ele fac parte din inimă, sânge, mușchi și rinichi. Oamenii au aproximativ cinci milioane de tipuri diferite, iar în masă acest lucru va fi exprimat în 15-20%.

Niciunul dintre procesele la om nu are loc fără participarea proteinelor. Acestea includ procesele metabolice, digestia alimentelor și procesele energetice. Cu ajutorul unei game largi de proteine, sistemul imunitar va putea, de asemenea, să protejeze în mod corespunzător organismul, iar carbohidrații, grăsimile, vitaminele și microelementele vor fi absorbite de persoană la nevoie.

Proteinele din corpul nostru sunt în mod constant „în mișcare”. Unele dintre ele se descompun în cărămizi de aminoacizi, altele sunt formate din aceleași cărămizi, formând structura organelor și țesuturilor. Atunci când consumați alimente, merită luat în considerare faptul că nu numai faptul consumului este important, ci și caracteristicile de calitate ale produselor. Majoritatea aminoacizilor, care provin în principal din hrana „greșită”, sunt pur și simplu excretați de la noi fără a fi reținuți. Și dacă multe proteine ​​deosebit de importante se pierd în acest fel, cum ar fi, de exemplu, insulina sau hemoglobina, atunci pierderile de sănătate pot fi ireparabile.

Unii aleg diete la modă bazate pe un aport insuficient de proteine. În primul rând, calciul începe să fie slab absorbit. Aceasta înseamnă că oasele devin fragile și va începe procesul de atrofie a țesutului muscular. Apoi, ceea ce este deosebit de neplăcut pentru fete, pielea începe să se decojească, unghiile se rupe în mod constant și părul cade în grădini.

Structura cuaternară

Structura terțiară

Diferite moduri de a descrie structura tridimensională a unei proteine ​​folosind triozofosfat izomeraza ca exemplu. În stânga este un model „tijă”, înfățișând toți atomii și legăturile dintre ei; Culorile arată elementele. În mijloc este motivul de styling. În dreapta este suprafața de contact a proteinei, construită ținând cont de razele van der Waals ale atomilor; Culorile arată caracteristicile de activitate ale zonelor

Structura terțiară este structura spațială a lanțului polipeptidic. Din punct de vedere structural, este alcătuit din elemente de structură secundară stabilizate prin diferite tipuri de interacțiuni, în care interacțiunile hidrofobe joacă un rol critic. La stabilizarea structurii terțiare participă următoarele:

– legături covalente (între două reziduuri de cisteină – punți disulfură);

– legături ionice între grupările laterale încărcate opus ale resturilor de aminoacizi;

- legături de hidrogen;

– interacțiuni hidrofobe. Când interacționează cu moleculele de apă din jur, molecula de proteină se pliază astfel încât grupările laterale nepolare ale aminoacizilor sunt izolate din soluția apoasă; pe suprafața moleculei apar grupări laterale hidrofile polare.

Structura cuaternară (sau subunitate, domeniu) - aranjamentul relativ al mai multor lanțuri polipeptidice ca parte a unui singur complex proteic. Moleculele proteice care alcătuiesc o proteină cu structură cuaternară se formează separat pe ribozomi și numai după terminarea sintezei formează o structură supramoleculară comună. O proteină cu o structură cuaternară poate conține atât lanțuri polipeptidice identice, cât și diferite. La stabilizarea structurii cuaternare participă aceleași tipuri de interacțiuni ca și la stabilizarea celei terțiare. Complexele de proteine ​​supramoleculare pot consta din zeci de molecule.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Squirrels

Legătura peptidică - principalii parametri și caracteristici

O legătură peptidică este un tip de legătură amidă care apare în timpul formării proteinelor și peptidelor ca rezultat al interacțiunii grupării α-amino (– NH 2) a unui aminoacid cu gruparea α-carboxil (– COOH) a alt aminoacid.

Din doi aminoacizi (1) și (2) se formează o dipeptidă (un lanț de doi aminoacizi) și o moleculă de apă. După aceeași schemă, ribozomul generează lanțuri mai lungi de aminoacizi: polipeptide și proteine. Diferiții aminoacizi, care sunt „blocurile de construcție” ale proteinei, diferă în radicalul R.

Ca și în cazul oricăror amide, într-o legătură peptidică, datorită rezonanței structurilor canonice, legătura C-N dintre carbonul grupării carbonil și atomul de azot este parțial dublă în natură:

Acest lucru se manifestă, în special, printr-o scădere a lungimii sale la 1,33 angstromi:

Acest lucru are ca rezultat următoarele proprietăți:

– 4 atomi de legătură (C, N, O și H) și 2 atomi de carbon sunt în același plan. Grupurile R de aminoacizi și hidrogenii de la atomi de carbon se află în afara acestui plan.

– H și O în legătura peptidică, precum și carbonii α a doi aminoacizi sunt trans-orientate (izomerul trans este mai stabil). În cazul L-aminoacizilor, ceea ce este cazul în toate proteinele și peptidele naturale, grupările R sunt de asemenea trans-orientate.

– Rotația în jurul legăturii C-N este dificilă, este posibilă rotația în jurul legăturii C-C.

Pentru a detecta proteinele și peptidele, precum și determinarea lor cantitativă în soluție, se utilizează reacția biuretului.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Peptide bond

Literatură:

1) Alberts B., Bray D., Lewis J. și colab., Molecular biology of cells. În 3 volume. – M.: Mir, 1994.

2) Leninger A. Fundamentele biochimiei. În 3 volume. – M.: Mir, 1985.

3) Strayer L. Biochimie. În 3 volume. – M.: Mir, 1984.

1.3. Aminoacizii sunt monomeri structurali ai proteinelor. Structura, nomenclatura, clasificarea și proprietățile aminoacizilor.

Aminoacizi(acizi aminocarboxilici) sunt compuși organici a căror moleculă conține simultan grupări carboxil și amină. Aminoacizii pot fi considerați derivați ai acizilor carboxilici în care unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amine.