Peptid aloqasi. peptidlarning tuzilishi va biologik xossalari

Polipeptidlar yuqori darajada kondensatsiyaga ega bo'lgan oqsillardir. Ular o'simlik va hayvon kelib chiqishi organizmlari orasida keng tarqalgan. Ya'ni, bu erda biz majburiy bo'lgan komponentlar haqida gapiramiz. Ular juda xilma-xildir va bunday moddalar va oddiy oqsillar o'rtasida aniq chegara yo'q. Agar bunday moddalarning xilma-xilligi haqida gapiradigan bo'lsak, shuni ta'kidlash kerakki, ular hosil bo'lganda, bu jarayonda protenogen turdagi kamida 20 ta aminokislotalar ishtirok etadi va agar biz izomerlar soni haqida gapiradigan bo'lsak, unda ular bo'lishi mumkin. noaniq.

Shuning uchun oqsil tipidagi molekulalar juda ko'p imkoniyatlarga ega bo'lib, ularning ko'p funktsionalligi haqida gap ketganda deyarli cheksizdir. Shunday qilib, nima uchun oqsillar Yerdagi barcha tirik mavjudotlarning asosiylari deb atalishi aniq. Proteinlar, shuningdek, tabiat tomonidan yaratilgan eng murakkab moddalardan biri deb ataladi va ular ham juda noyobdir. Protein kabi, oqsillar ham tirik organizmlarning faol rivojlanishiga hissa qo'shadi.

Iloji boricha aniqroq bo'lish uchun biz aminokislotalar turidagi kamida yuz qoldiqni o'z ichiga olgan aminokislotalarga asoslangan biopolimerlar bo'lgan moddalar haqida gapiramiz. Bundan tashqari, bu erda ham bo'linish mavjud - past molekulyar guruhga tegishli moddalar mavjud, ular faqat bir necha o'nlab aminokislotalar qoldiqlarini o'z ichiga oladi, shuningdek, yuqori molekulyar guruhlarga tegishli moddalar mavjud, ular tarkibida bunday qoldiqlar sezilarli darajada ko'p. Polipeptid - bu o'zining tuzilishi va tuzilishida juda xilma-xilligi bilan ajralib turadigan moddadir.

Polipeptidlar guruhlari

Ushbu moddalarning barchasi shartli ravishda ikki guruhga bo'linadi, bu bo'linish ularning funksionalligiga bevosita ta'sir ko'rsatadigan tuzilish xususiyatlarini hisobga oladi:

• Birinchi guruhga odatdagi oqsil tuzilishida farq qiluvchi moddalar kiradi, ya'ni bu chiziqli zanjir va aminokislotalarning o'zini o'z ichiga oladi. Ular barcha tirik organizmlarda uchraydi va gormonal faolligi oshgan moddalar bu erda katta qiziqish uyg'otadi.
• Ikkinchi guruhga kelsak, bu erda tuzilishi oqsillar uchun eng tipik xususiyatlarga ega bo'lmagan birikmalar mavjud.

Polipeptid zanjiri nima

Polipeptid zanjiri aminokislotalarni o'z ichiga olgan oqsil tuzilishi bo'lib, ularning barchasi peptid tipidagi birikmalar bilan chambarchas bog'langan. Agar biz birlamchi struktura haqida gapiradigan bo'lsak, u holda biz oqsil tipidagi molekula tuzilishining eng oddiy darajasi haqida gapiramiz. Ushbu tashkiliy shakl barqarorlikning oshishi bilan tavsiflanadi.

Hujayralarda peptid aloqalari shakllana boshlaganda, birinchi navbatda bitta aminokislotaning karboksil guruhi faollashadi va shundan keyingina boshqa shunga o'xshash guruh bilan faol aloqa boshlanadi. Ya'ni, polipeptid zanjirlari bunday bog'larning doimiy almashinadigan bo'laklari bilan tavsiflanadi. Birlamchi turdagi strukturaning shakliga sezilarli ta'sir ko'rsatadigan bir qator o'ziga xos omillar mavjud, ammo ularning ta'siri bu bilan cheklanmaydi. Bunday zanjirning eng yuqori darajaga ega bo'lgan tashkilotlariga faol ta'sir ko'rsatadi.

Agar ushbu tashkiliy shaklning xususiyatlari haqida gapiradigan bo'lsak, ular quyidagilardir:

• qattiq turga mansub tuzilmalarning muntazam almashinuvi mavjud;
• Nisbiy harakatchanlikka ega bo'lgan joylar mavjud; ular bog'lanishlar atrofida aylanish qobiliyatiga ega. Aynan shu turdagi xususiyatlar polipeptid zanjirining kosmosda joylashishiga ta'sir qiladi. Bundan tashqari, ko'plab omillar ta'siri ostida peptid zanjirlari bilan har xil turdagi tashkiliy muammolar paydo bo'lishi mumkin. Peptidlar alohida guruhga aylanganda va bitta zanjirdan ajratilganda, tuzilmalardan birining ajralishi bo'lishi mumkin.

Proteinning ikkilamchi tuzilishi

Bu erda biz tartibli tuzilmani tashkil etadigan tarzda zanjir yotqizish varianti haqida gapiramiz; bu boshqa zanjirning bir xil guruhlari bilan bir zanjirning peptid guruhlari o'rtasidagi vodorod aloqalari tufayli mumkin bo'ladi. Agar bunday tuzilmaning konfiguratsiyasini hisobga olsak, u quyidagicha bo'lishi mumkin:

1. Spiral turi, bu nom o'zining noyob shaklidan kelib chiqqan.
2. Qatlamli buklama turi.

Agar spiral guruh haqida gapiradigan bo'lsak, unda bu bitta polipeptid tipidagi zanjirdan tashqariga chiqmasdan hosil bo'lgan spiral shaklida hosil bo'lgan oqsil tuzilishi. Agar tashqi ko'rinish haqida gapiradigan bo'lsak, u ko'p jihatdan oddiy elektr spiralga o'xshaydi, u elektr toki bilan ishlaydigan plitkalarda mavjud.

Qatlamli qatlamli tuzilishga kelsak, bu erda zanjir egri konfiguratsiya bilan ajralib turadi, uning shakllanishi vodorod tipidagi bog'lanishlar asosida amalga oshiriladi va bu erda hamma narsa ma'lum bir zanjirning bir qismi chegaralari bilan cheklangan.

Peptid bog'i kimyoviy tabiatiga ko'ra kovalent bo'lib, oqsil molekulasining birlamchi tuzilishiga yuqori kuch beradi. Polipeptid zanjirining takrorlanuvchi elementi bo'lib, o'ziga xos tuzilish xususiyatlariga ega bo'lgan peptid bog'lanish nafaqat birlamchi strukturaning shakliga, balki polipeptid zanjirining yuqori darajadagi tashkil etilishiga ham ta'sir qiladi.

Oqsil molekulasining tuzilishini oʻrganishga L.Pauling va R.Kori katta hissa qoʻshgan. Protein molekulasi eng ko'p peptid aloqalarini o'z ichiga olganligini payqab, ular birinchi bo'lib ushbu bog'lanishning rentgenologik tadqiqotlarini o'tkazdilar. Biz bogʻlanish uzunliklarini, atomlar joylashgan burchaklarni va bogʻlanishga nisbatan atomlarning yoʻnalishini oʻrgandik. Tadqiqotlar asosida peptid bog'lanishning quyidagi asosiy xarakteristikalari aniqlandi.

1. Peptid bog'ining to'rtta atomi (C, O, N, H) va ikkita biriktirilgan
a-uglerod atomlari bir tekislikda yotadi. a-uglerod atomlarining R va H guruhlari bu tekislikdan tashqarida yotadi.

2. Peptid bog'ining O va H atomlari va ikkita a-uglerod atomlari, shuningdek, R-guruhlari peptid bog'iga nisbatan transorientatsiyaga ega.

3. 1,32 Å ga teng C–N bog’lanish uzunligi qo’sh kovalent bog’lanish (1,21 Å) va bitta kovalent bog’lanish (1,47 Å) uzunligi o’rtasida oraliq hisoblanadi. Bundan kelib chiqadiki, C-N bog'i qisman to'yinmagan. Bu enol shaklining hosil bo'lishi bilan qo'sh bog'lanishda tautomerik qayta tashkil etish uchun zarur shart-sharoitlarni yaratadi, ya'ni. peptid aloqasi keto-enol shaklida mavjud bo'lishi mumkin.

–C=N– bog‘i atrofida aylanish qiyin va peptidlar guruhiga kiritilgan barcha atomlar planar trans konfiguratsiyasiga ega. Cis konfiguratsiyasi energetik jihatdan kamroq qulay va faqat ba'zi siklik peptidlarda topiladi. Har bir planar peptid fragmentida aylanish qobiliyatiga ega a-uglerod atomlari bo'lgan ikkita bog'lanish mavjud.

Proteinning birlamchi tuzilishi va uning ma'lum organizmdagi funktsiyasi o'rtasida juda yaqin bog'liqlik mavjud. Proteinning o'ziga xos funktsiyasini bajarishi uchun ushbu oqsilning polipeptid zanjirida aminokislotalarning juda aniq ketma-ketligi talab qilinadi. Aminokislotalarning bu o'ziga xos ketma-ketligi, sifat va miqdoriy tarkibi genetik jihatdan mustahkamlangan (DNK→RNK→oqsil). Har bir oqsil aminokislotalarning ma'lum bir ketma-ketligi bilan tavsiflanadi; oqsildagi kamida bitta aminokislota o'rnini bosish nafaqat tarkibiy o'zgarishlarga, balki fizik-kimyoviy xususiyatlar va biologik funktsiyalarning o'zgarishiga olib keladi. Mavjud birlamchi tuzilma keyingi (ikkilamchi, uchinchi, to'rtlamchi) tuzilmalarni oldindan belgilab beradi. Misol uchun, sog'lom odamlarning qizil qon hujayralarida aminokislotalarning ma'lum bir ketma-ketligi bilan gemoglobin deb ataladigan protein mavjud. Odamlarning kichik bir qismi gemoglobin tuzilishida tug'ma anomaliyaga ega: ularning qizil qon hujayralarida gemoglobin mavjud bo'lib, u bir pozitsiyada glutamik kislota (zaryadlangan, qutbli) o'rniga valin aminokislotasini (gidrofobik, qutbsiz) o'z ichiga oladi. Bunday gemoglobin fizik-kimyoviy va biologik xususiyatlarda odatdagidan sezilarli darajada farq qiladi. Hidrofobik aminokislotalarning paydo bo'lishi "yopishqoq" hidrofobik kontaktning paydo bo'lishiga (qizil qon tanachalari qon tomirlarida yaxshi harakat qilmaydi), qizil qon tanachalari shaklining o'zgarishiga (bikonkavdan yarim oy shakliga) olib keladi. , shuningdek, kislorod uzatishning yomonlashishiga va hokazo. Ushbu anomaliya bilan tug'ilgan bolalar erta bolalik davrida o'roqsimon hujayrali anemiyadan vafot etadilar.

Biologik faollik aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilanadi degan bayonot foydasiga keng qamrovli dalillar ribonukleaza (Merrifild) fermentining sun'iy sintezidan so'ng olingan. Tabiiy ferment bilan bir xil aminokislotalar ketma-ketligiga ega sintezlangan polipeptid bir xil fermentativ faollikka ega edi.

So'nggi o'n yilliklardagi tadqiqotlar shuni ko'rsatdiki, birlamchi tuzilma genetik jihatdan mustahkamlangan, ya'ni. polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning ketma-ketligi DNKning genetik kodi bilan belgilanadi va, o'z navbatida, oqsil molekulasining ikkilamchi, uchinchi va to'rtlamchi tuzilmalarini va uning umumiy konformatsiyasini aniqlaydi. Birlamchi tuzilishi aniqlangan birinchi protein protein gormoni insulin (tarkibida 51 ta aminokislotalar mavjud). Bu 1953 yilda Frederik Sanger tomonidan qilingan. Bugungi kunga kelib, o'n mingdan ortiq oqsillarning birlamchi tuzilishi deşifrlangan, ammo tabiatda 10 12 ga yaqin oqsil mavjudligini hisobga olsak, bu juda kichik raqam. Erkin aylanish natijasida polipeptid zanjirlari turli tuzilmalarga burish (katlama) qodir.

Ikkilamchi tuzilma. Protein molekulasining ikkilamchi tuzilishi polipeptid zanjirining kosmosda joylashishini anglatadi. Oqsil molekulasining ikkilamchi tuzilishi polipeptid zanjiridagi a-uglerod atomlarini tutashtiruvchi bog`lar atrofida u yoki bu turdagi erkin aylanish natijasida hosil bo`ladi.Bu erkin aylanish natijasida polipeptid zanjirlari burish (buklanish) qobiliyatiga ega bo`ladi. kosmosda turli tuzilmalarga kiradi.

Tabiiy polipeptid zanjirlarida uchta asosiy tuzilish turi mavjud:

- a-spiral;

- b-struktura (katlanmış varaq);

- statistik chalkashlik.

Globulyar oqsillar tuzilishining eng ehtimolli turi hisoblanadi a-spiral Burish soat yo'nalishi bo'yicha sodir bo'ladi (o'ng spiral), bu tabiiy oqsillarning L-aminokislota tarkibiga bog'liq. Uning paydo bo'lishida harakatlantiruvchi kuch a-spirallar aminokislotalarning vodorod aloqalarini hosil qilish qobiliyatidir. Aminokislota R guruhlari markaziy o'qdan tashqariga ishora qiladi a-spirallar. qo'shni peptid bog'larining >C=O va >N–H dipollari dipol o'zaro ta'siri uchun optimal yo'naltirilgan bo'lib, shu bilan a-spiralni barqarorlashtiradigan molekulyar kooperativ vodorod bog'larining keng tizimini hosil qiladi.

5,4Å bo'lgan spiral qadami (bir to'liq burilish) 3,6 aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi.

2-rasm – Protein a-spiralining tuzilishi va parametrlari

Har bir oqsil o'zining polipeptid zanjirining ma'lum darajadagi spiralligi bilan tavsiflanadi

Spiral tuzilishi ikki omil bilan buzilishi mumkin:

1) siklik tuzilishi polipeptid zanjirida uzilishni keltirib chiqaradigan zanjirda prolin qoldig'ining mavjudligi - NH 2 guruhi yo'q, shuning uchun zanjir ichidagi vodorod bog'ini hosil qilish mumkin emas;

2) agar polipeptid zanjirida ketma-ket musbat zaryadli (lizin, arginin) yoki manfiy zaryadga (glutamik, aspartik kislotalar) ega bo'lgan ko'plab aminokislotalar qoldiqlari bo'lsa, bu holda bir xil zaryadlangan guruhlarning kuchli o'zaro itarilishi (- COO- yoki –NH 3+) vodorod aloqalarining barqarorlashtiruvchi ta'siridan sezilarli darajada oshadi a-spirallar.

Soch, ipak, mushak va boshqa fibrilyar oqsillarda joylashgan polipeptid zanjiri konfiguratsiyasining yana bir turi deyiladi. b-tuzilmalar yoki katlanmış varaq. Buklangan varaq strukturasi bir xil dipollar – NH ...... O=C orasidagi vodorod aloqalari bilan ham barqarorlashadi.<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные

bir xil yo'naltirilgan yoki antiparallel bo'lgan polipeptid zanjirlari;

bu zanjirlar orasidagi vodorod aloqalari tufayli mustahkamlanadi. Bunday tuzilmalar b-katlamali choyshablar deb ataladi (2-rasm).

3-rasm - polipeptid zanjirlarining b-tuzilmasi

a-Spiral va buklangan varaqlar tartibli tuzilmalar bo'lib, ular kosmosda aminokislotalar qoldiqlarining muntazam joylashishiga ega. Polipeptid zanjirining ba'zi hududlari muntazam davriy fazoviy tashkilotga ega emas, ular tartibsiz yoki tartibsiz deb belgilanadi. statistik chalkashlik.

Ushbu tuzilmalarning barchasi ma'lum bir polipeptid genetik jihatdan oldindan aniqlangan ma'lum bir aminokislotalar ketma-ketligiga ega bo'lganligi sababli o'z-o'zidan va avtomatik ravishda paydo bo'ladi. a-spirallar va b-tuzilmalar oqsillarning ma'lum biologik funktsiyalarni bajarish qobiliyatini aniqlaydi. Shunday qilib, a-spiral struktura (a-keratin) tashqi himoya tuzilmalarini - patlar, sochlar, shoxlar, tuyoqlarni hosil qilish uchun yaxshi moslangan. B-tuzilishi moslashuvchan va cho'zilmaydigan ipak va to'r iplarining shakllanishiga yordam beradi va kollagen oqsili konformatsiyasi tendonlar uchun zarur bo'lgan yuqori kuchlanish kuchini ta'minlaydi. Faqat a-spiral yoki b-tuzilmalarning mavjudligi filamentli (fibrillyar) oqsillarga xosdir. Globulyar (sferik) oqsillar tarkibida a-spirallar va b-tuzilmalar va strukturasiz hududlarning tarkibi juda katta farq qiladi. Masalan: insulin 60% spirallangan, ribonukleaza fermenti - 57%, tovuq tuxumi oqsili lizozim - 40%.

Uchinchi darajali tuzilish. Uchinchi darajali struktura polipeptid zanjirining ma'lum hajmda fazoda joylashishini anglatadi.

Proteinlarning uchinchi darajali tuzilishi a-spiral, b-tuzilmalari va tasodifiy spiral mintaqalarini o'z ichiga olgan peptid zanjirining qo'shimcha katlanishi natijasida hosil bo'ladi. Proteinning uchinchi darajali tuzilishi to'liq avtomatik ravishda, o'z-o'zidan va to'liq birlamchi struktura tomonidan oldindan belgilanadi va oqsil molekulasining shakli bilan bevosita bog'liq bo'lib, u har xil bo'lishi mumkin: sferikdan to filamentligacha. Protein molekulasining shakli assimetriya darajasi (uzun o'qning qisqa o'qga nisbati) kabi ko'rsatkich bilan tavsiflanadi. U fibrillar yoki filamentli oqsillar, assimetriya darajasi 80 dan katta. Assimetriya darajasi 80 dan kam bo'lsa, oqsillar quyidagicha tasniflanadi. sharsimon. Ularning ko'pchiligi 3-5 assimetriya darajasiga ega, ya'ni. uchinchi darajali struktura to'p shakliga yaqinlashib, polipeptid zanjirining etarlicha zich o'rashi bilan tavsiflanadi.

Globulyar oqsillarning hosil bo'lishi jarayonida qutbsiz hidrofobik aminokislota radikallari oqsil molekulasida guruhlanadi, qutbli radikallar esa suvga yo'naltiriladi. Bir nuqtada molekulaning termodinamik jihatdan eng qulay barqaror konformatsiyasi - globul paydo bo'ladi. Ushbu shaklda oqsil molekulasi minimal erkin energiya bilan tavsiflanadi. Hosil boʻlgan globulaning konformatsiyasiga eritmaning pH darajasi, eritmaning ion kuchi, shuningdek, oqsil molekulalarining boshqa moddalar bilan oʻzaro taʼsiri kabi omillar taʼsir koʻrsatadi.

Uch o'lchovli strukturaning paydo bo'lishida asosiy harakatlantiruvchi kuch aminokislotalar radikallarining suv molekulalari bilan o'zaro ta'siridir.

Fibrillyar oqsillar. Uchinchi darajali strukturaning hosil bo'lishi jarayonida ular globulalar hosil qilmaydi - ularning polipeptid zanjirlari katlanmaydi, lekin tolali tolalarga guruhlangan chiziqli zanjirlar shaklida cho'zilgan holda qoladi.

Chizma – Kollagen fibrillasining tuzilishi (fragment).

So'nggi paytlarda uchinchi darajali strukturaning shakllanishi jarayoni avtomatik emas, balki maxsus molekulyar mexanizmlar tomonidan tartibga solinishi va boshqarilishi haqida dalillar paydo bo'ldi. Bu jarayonga maxsus oqsillar - chaperonlar kiradi. Ularning asosiy funktsiyalari polipeptid zanjiridan nospetsifik (xaotik) tasodifiy sariqlarning shakllanishiga yo'l qo'ymaslik va ularni hujayra osti maqsadlariga etkazib berishni (tashishini) ta'minlash, oqsil molekulasining katlanishini yakunlash uchun sharoit yaratish qobiliyatidir.

Yon radikallarning atom guruhlari o'rtasidagi kovalent bo'lmagan o'zaro ta'sirlar tufayli uchinchi darajali strukturaning barqarorlashuvi ta'minlanadi.

4-rasm - Oqsilning uchinchi darajali tuzilishini barqarorlashtiruvchi bog'lanish turlari

A) elektrostatik kuchlar qarama-qarshi zaryadlangan ion guruhlarini (ion-ion o'zaro ta'siri) tashuvchi radikallar o'rtasidagi tortishish, masalan, aspartik kislotaning manfiy zaryadlangan karboksil guruhi (- COO -) va (NH 3 +) lizin qoldig'ining musbat zaryadlangan e-amino guruhi.

b) vodorod aloqalari yon radikallarning funktsional guruhlari o'rtasida. Masalan, tirozinning OH guruhi va aspartik kislotaning karboksilik kislorodi o'rtasida

V) hidrofobik o'zaro ta'sirlar qutbsiz aminokislota radikallari orasidagi Van der Vaals kuchlari ta'sirida yuzaga keladi. (Masalan, guruhlarda
–CH 3 – alanin, valin va boshqalar.

G) dipol-dipol o'zaro ta'siri

d) disulfid aloqalari(–S–S–) sistein qoldiqlari orasida. Bu aloqa juda kuchli va barcha oqsillarda mavjud emas. Bu bog'liqlik don va unning oqsil moddalarida muhim rol o'ynaydi, chunki kleykovina sifatiga, xamirning strukturaviy va mexanik xususiyatlariga va shunga mos ravishda tayyor mahsulot - non va boshqalar sifatiga ta'sir qiladi.

Protein globulasi mutlaqo qattiq tuzilma emas: ma'lum chegaralar doirasida peptid zanjiri qismlarining bir-biriga nisbatan teskari harakati oz miqdordagi zaif bog'lanishlarning uzilishi va yangilarining paydo bo'lishi bilan mumkin. Molekula nafas olayotganga o'xshaydi, uning turli qismlarida pulsatsiyalanadi. Bu pulsatsiyalar molekulaning asosiy konformatsiya rejasini buzmaydi, xuddi kristalldagi atomlarning termal tebranishlari, agar harorat erish sodir bo'ladigan darajada yuqori bo'lmasa, kristalning tuzilishini o'zgartirmaydi.

Protein molekulasi tabiiy, uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgandan keyingina u o'ziga xos funktsional faollikni namoyon qiladi: katalitik, gormonal, antigen va boshqalar. Aynan uchinchi darajali strukturaning shakllanishi jarayonida fermentlarning faol markazlari, oqsillarni ko'p fermentli kompleksga integratsiyalashuvi uchun mas'ul bo'lgan markazlar, supramolekulyar tuzilmalarning o'z-o'zidan yig'ilishi uchun javob beradigan markazlar paydo bo'ladi. Shuning uchun oqsilning ushbu tabiiy konformatsiyasini yo'q qilishga olib keladigan har qanday ta'sir (termik, fizik, mexanik, kimyoviy) (bog'larning uzilishi) oqsilning biologik xususiyatlarini qisman yoki to'liq yo'qotish bilan birga keladi.

Ba'zi oqsillarning to'liq kimyoviy tuzilmalarini o'rganish shuni ko'rsatdiki, ularning uchinchi darajali tuzilishida hidrofobik aminokislota radikallari to'plangan hududlar aniqlangan va polipeptid zanjiri aslida hidrofobik yadroga o'ralgan. Bundan tashqari, ba'zi hollarda, oqsil molekulasida ikki yoki hatto uchta hidrofobik yadro ajralib chiqadi, buning natijasida 2 yoki 3 yadroli tuzilish paydo bo'ladi. Bu turdagi molekulyar struktura katalitik funktsiyaga ega bo'lgan ko'plab oqsillarga (ribonukleaza, lizozim va boshqalar) xosdir. Protein molekulasining ma'lum darajada strukturaviy va funksional avtonomiyaga ega bo'lgan alohida qismi yoki mintaqasi domen deb ataladi. Bir qator fermentlar, masalan, alohida substrat-bog'lovchi va koenzim-bog'lovchi domenlarga ega.

Biologik jihatdan fibrillyar oqsillar hayvonlarning anatomiyasi va fiziologiyasi bilan bog'liq juda muhim rol o'ynaydi. Umurtqali hayvonlarda bu oqsillar ularning umumiy tarkibining 1/3 qismini tashkil qiladi. Fibrillyar oqsillarga misol qilib ipak oqsili fibroinini keltirish mumkin, u buklangan qatlamli tuzilishga ega bo'lgan bir nechta antiparallel zanjirlardan iborat. Protein a-keratin 3-7 zanjirdan iborat. Kollagen murakkab tuzilishga ega bo'lib, unda 3 ta bir xil levorotator zanjirlar bir-biriga buralib, dekstrorotatsion uch spiral hosil qiladi. Ushbu uch tomonlama spiral ko'plab molekulalararo vodorod aloqalari bilan barqarorlashadi. Gidroksiprolin va gidroksilizin kabi aminokislotalarning mavjudligi ham uch spiralning tuzilishini barqarorlashtiradigan vodorod aloqalarining shakllanishiga yordam beradi. Barcha fibrilyar oqsillar suvda yomon eriydi yoki to'liq erimaydi, chunki ular tarkibida hidrofobik, suvda erimaydigan R-guruhlari izolösin, fenilalanin, valin, alanin, metioninni o'z ichiga olgan ko'plab aminokislotalar mavjud. Maxsus ishlov berishdan so'ng, erimaydigan va hazm bo'lmaydigan kollagen jelatinda eriydigan polipeptid aralashmasiga aylanadi, keyinchalik u oziq-ovqat sanoatida qo'llaniladi.

Globulyar oqsillar. Turli xil biologik funktsiyalarni bajaring. Ular transport funktsiyasini bajaradilar, ya'ni. ozuqa moddalarini, noorganik ionlarni, lipidlarni va boshqalarni tashish. Gormonlar, shuningdek, membranalar va ribosomalarning tarkibiy qismlari oqsillarning bir sinfiga kiradi. Barcha fermentlar ham globulyar oqsillardir.

To'rtlamchi tuzilish. Ikki yoki undan ortiq polipeptid zanjirlarini o'z ichiga olgan oqsillar deyiladi oligomerik oqsillar, ular to'rtlamchi strukturaning mavjudligi bilan tavsiflanadi.

Rasm - uchinchi (a) va to'rtlamchi (b) oqsil tuzilmalarining sxemalari

Oligomer oqsillarda polipeptid zanjirlarining har biri o'zining birlamchi, ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilishi bilan tavsiflanadi va subbirlik yoki protomer deb ataladi.Bunday oqsillardagi polipeptid zanjirlar (protomerlar) bir xil yoki har xil bo'lishi mumkin. Oligomerik oqsillar, agar protomerlari bir xil bo'lsa, bir jinsli, protomerlari boshqacha bo'lsa, geterogen deyiladi. Masalan, gemoglobin oqsili 4 ta zanjirdan iborat: ikkita -a va ikkita -b protomerlari. A-amilaza fermenti 2 ta bir xil polipeptid zanjiridan iborat. To'rtlamchi struktura polipeptid zanjirlarining (protomerlarning) bir-biriga nisbatan joylashishini anglatadi, ya'ni. ularni qo'shma stacking va qadoqlash usuli. Bunda protomerlar bir-biri bilan o'z sirtining biron bir qismi bilan emas, balki ma'lum bir maydon (kontakt yuzasi) bilan o'zaro ta'sir qiladi. Aloqa yuzalarida vodorod, ion va hidrofobik aloqalar paydo bo'ladigan atom guruhlari shunday joylashadi. Bundan tashqari, protomerlarning geometriyasi ham ularning ulanishiga yordam beradi. Protomerlar qulf kaliti kabi bir-biriga mos tushadi. Bunday sirtlar qo'shimcha deb ataladi. Har bir protomer boshqasi bilan bir necha nuqtada o'zaro ta'sir qiladi, bu esa boshqa polipeptid zanjirlari yoki oqsillari bilan aloqani imkonsiz qiladi. Molekulalarning bunday bir-birini to'ldiruvchi o'zaro ta'siri organizmdagi barcha biokimyoviy jarayonlarning asosida yotadi.

a-aminokislotalar bir-biri bilan kovalent bog'lanishi mumkin peptid aloqalari. Bir aminokislotaning karboksil guruhi boshqa aminokislotalarning aminokislotalari bilan kovalent bog'langan. Bunday holda, R- CO-NH-R bog'i, peptid bog'i deyiladi. Bunday holda, suv molekulasi bo'linadi.

Peptid aloqalari yordamida aminokislotalardan oqsillar va peptidlar hosil bo'ladi. 10 tagacha aminokislotalarni o'z ichiga olgan peptidlar deyiladi oligopeptidlar. Ko'pincha bunday molekulalarning nomi oligopeptid tarkibiga kiradigan aminokislotalarning sonini ko'rsatadi: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid va boshqalar. 10 dan ortiq aminokislotalarni o'z ichiga olgan peptidlar deyiladi "polipeptidlar" va 50 dan ortiq aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan polipeptidlar odatda oqsillar deb ataladi. Oqsillarni tashkil etuvchi aminokislotalarning monomerlari deyiladi "aminokislota qoldiqlari". Erkin aminokislotalarga ega bo'lgan aminokislota qoldig'i N-terminal deb ataladi va chap tomonda, erkin C-karboksil guruhi bo'lgan esa C-terminal deb ataladi va o'ng tomonda yoziladi. Peptidlar N-terminusdan yoziladi va o'qiladi.

A-uglerod atomi va a-amino guruhi yoki a-karboksil guruhi o'rtasidagi bog'lanish polipeptid zanjirining turli xil konfiguratsiyalarni qabul qilishiga imkon beruvchi erkin aylanadi (radikallarning hajmi va tabiati bilan cheklangan bo'lsa ham).

Peptid aloqalari odatda trans konfiguratsiyasida joylashgan, ya'ni. a-uglerod atomlari peptid bog'ining qarama-qarshi tomonlarida joylashgan. Natijada, aminokislotalarning yon radikallari kosmosda bir-biridan eng uzoq masofada joylashgan. Peptid bog'lari juda kuchli va kuchli kovalent.

Inson tanasi turli biologik jarayonlarni tartibga solishda ishtirok etadigan va yuqori fiziologik faollikka ega bo'lgan ko'plab peptidlarni ishlab chiqaradi. Bular qator gormonlar - oksitotsin (9 aminokislota qoldig'i), vazopressin (9), qon tomir tonusini tartibga soluvchi bradikinin (9), qalqonsimon bez gormonlari (3), antibiotiklar - gramitsidin, analjezik ta'sirga ega peptidlar (enkefalinlar (5) va). endorfinlar va boshqa opioidlar peptidlari). Ushbu peptidlarning analjezik ta'siri morfinning analjezik ta'siridan yuzlab marta katta;

Aminokislotalarning xossalari asosida qo'llanilishi.

Aminokislotalar, asosan, a-aminokislotalar, tirik organizmlarda oqsillarni sintez qilish uchun zarurdir. Odamlar va hayvonlar buning uchun zarur bo'lgan aminokislotalarni turli xil oqsillarni o'z ichiga olgan oziq-ovqat shaklida oladi. Ikkinchisi ovqat hazm qilish traktida alohida aminokislotalarga bo'linib, keyinchalik ma'lum bir organizmga xos bo'lgan oqsillar sintezlanadi. Ba'zi aminokislotalar tibbiy maqsadlarda ishlatiladi. Ko'pgina aminokislotalar hayvonlarni boqish uchun ishlatiladi.

Aminokislota hosilalari neylon kabi tolalarni sintez qilish uchun ishlatiladi.

O'z-o'zini nazorat qilish uchun savollar

· Azot va vodorodning elektron tuzilishini yozing.

· Ammiakning elektron va struktur formulasini yozing.

· Uglevodorod radikali nima?

· Qanday uglevodorod radikallarini bilasiz?

· Ammiak molekulasidagi bitta vodorodni metil radikali bilan almashtiring.

· Sizningcha, bu aloqa nima va u qanday nomlanadi?

· Qolgan vodorod atomlarini uglevodorod radikallari, masalan, metil radikallari bilan almashtirsangiz, qanday moddani olasiz?

· Hosil bo‘lgan birikmalarning xossalari qanday o‘zgaradi?

· Organik moddaning formulasini aniqlang, agar uning vodorod uchun bug’ zichligi 22,5, uglerodning massa ulushi 0,533, vodorodning massa ulushi 0,156 va azotning massa ulushi 0,311 ekanligi ma’lum bo’lsa. (Javob: C 2 H 7 N.)

· Darslik G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. 173-bet, No 6, 7.

ü Kislota nima?

ü Funktsional guruh nima?

ü Qanday funktsional guruhlarni eslaysiz?

ü Aminoguruh nima?

ü Aminoguruh qanday xususiyatlarga ega?

ü Kislota qanday xususiyatlarga ega?

ü Tarkibida kislotali va asosli guruh bo‘lgan molekula muhitda qanday reaksiya beradi deb o‘ylaysiz?

ü TEST

Variant 1.

1) Aminokislotalar funktsional guruhlarni o'z ichiga oladi:

a) -NH2 va –OH

b) -NH2 va -SON

c) -NH2 va -COOH

d) -OH va -COOH

2. Aminokislotalarni hosilalar deb hisoblash mumkin:

a) alkenlar;

b) spirtli ichimliklar;

v) karboksilik kislotalar;

d) uglevodlar.

3. Aminokislotalar reaksiyaga kirishadi

a) polimerlanish;

b) polikondensatlanish;

c) neytrallash.

4. Polimerdagi aminokislotalar orasidagi bog‘lanish:

a) vodorod;

b) ionli;

c) peptid.

5. Muhim aminokislotalar...

Variant 2.

1.Aminokislotalarning umumiy formulasi:

a) R-CH2 (NH2)-COOH;

2. Aminokislotalar eritmasida, muhit

a) ishqoriy;

b) neytral;

c) kislotali.

3. Aminokislotalar bir-biri bilan oʻzaro taʼsirlanib, hosil boʻlishi mumkin:

a) uglevodlar;

b) nuklein kislotalar;

v) polipeptidlar;

d) kraxmal.

4. Aminokislotalar...

a) organik asoslar;

b) kislotalar

v) organik amfoter birikmalar.

5. Aminokislotalar...

ü Aminosirka kislotani qanday noorganik moddalardan olish mumkin? Tegishli reaksiya tenglamalarini yozing.

ü Vazifa. Aminokislota formulasini aniqlang, agar uglerod, vodorod, kislorod va azotning massa ulushlari mos ravishda teng bo'lsa: 48%, 9,34%, 42,67% va 18,67%. Barcha mumkin bo'lgan strukturaviy formulalarni yozing va ularni nomlang.

DARS REJASI No 16

Intizom: Kimyo.

Mavzu: Sincaplar.

Darsning maqsadi: Oqsillarning birlamchi, ikkilamchi, uchinchi darajali tuzilmalarini o'rganish. Oqsillarning kimyoviy xossalari: yonish, denaturatsiya, gidroliz, rang reaksiyalari. Oqsillarning biologik funktsiyalari.

Rejalashtirilgan natijalar

Mavzu: dunyoning zamonaviy ilmiy suratida kimyoning o‘rni haqidagi tasavvurlarni shakllantirish; amaliy masalalarni yechishda inson ufqlari va funksional savodxonligini shakllantirishda kimyoning rolini tushunish;

Metamavzu: turli xil kognitiv faoliyat turlaridan va asosiy intellektual operatsiyalardan (muammoni bayon qilish, gipotezalarni shakllantirish, tahlil qilish va sintez qilish, taqqoslash, umumlashtirish, tizimlashtirish, sabab-oqibat munosabatlarini aniqlash, analoglarni izlash, xulosalarni shakllantirish) foydalanish. muammoni hal qilish;

Shaxsiy: mahalliy kimyo fanining tarixi va yutuqlaridan faxrlanish va hurmat hissi; kimyoviy moddalar, materiallar va jarayonlar bilan ishlashda professional faoliyatda va uyda kimyoviy jihatdan malakali xatti-harakatlar;

Standart vaqt: 2 soat

Dars turi: Leksiya.

Dars rejasi:

Uskunalar: Darslik.

Adabiyot:

1. Kimyo 10-sinf: darslik. umumiy ta'lim uchun adj bilan tashkilotlar. elektron uchun Media (DVD) / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. – M.: Ta'lim, 2014. -208 b.: kasal.

2. Kasblar va texnik mutaxassisliklar uchun kimyo: talabalar uchun darslik. muassasalar prof. ta'lim / O.S. Gabrielyan, I.G. Ostroumov. – 5-nashr, oʻchirilgan. – M.: “Akademiya” nashriyot markazi, 2017. – 272 b., ranglar bilan. kasal.

O'qituvchi: Tubaltseva Yu.N.

Mavzu 16. PROTEINLAR.

1. Proteinlar. Oqsillarning birlamchi, ikkilamchi, uchinchi darajali tuzilmalari.

2. Oqsillarning kimyoviy xossalari: yonish, denaturatsiya, gidroliz, rang reaksiyalari.

3. Oqsillarning biologik funktsiyalari.

1) Sincaplar. Oqsillarning birlamchi, ikkilamchi, uchinchi darajali tuzilmalari.

1 – Protein tarkibi: C – 54%, O – 23%, H – 7%, N – 17%, S – 2% va boshqalar: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn.

1903 yilda nemis olimi E.G.Fisher peptidlar nazariyasini taklif qildi, bu nazariya oqsil tuzilishi sirining kalitiga aylandi. Fisher oqsillar NH-CO peptid bog'i bilan bog'langan aminokislotalar qoldiqlarining polimerlari ekanligini taklif qildi. Oqsillar polimer hosilalari degan fikrni 1888 yilda rus olimi A.Ya.Danilevskiy ifodalagan.

2 - Proteinlar - IUD - oqsillar

"Protos" yunoncha "asosiy, eng muhim" degan ma'noni anglatadi. Proteinlar AA dan tashkil topgan tabiiy polimerlardir.

Janob (albumin) = 36000

Janob (miozin) = 150000

Mr (gemoglobin) = 68000

Janob (kollagen) = 350000

Mr (fibrinogen)=450000

Sut oqsili formulasi - kazein C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

Proteinlar maxsus peptid bog'i bilan bog'langan alfa aminokislotalardan qurilgan tabiiy yuqori molekulyar og'irlikdagi tabiiy birikmalar (biopolimerlar). Proteinlar 20 xil aminokislotalarni o'z ichiga oladi, ya'ni aminokislotalarning turli birikmalariga ega bo'lgan juda ko'p turli xil oqsillar mavjud. Alifboning 33 ta harfidan cheksiz sonli so‘z hosil qilganimizdek, 20 ta aminokislotadan ham cheksiz ko‘p oqsil hosil qilishimiz mumkin. Inson tanasida 100 000 tagacha oqsil mavjud.

Molekulalar tarkibiga kiradigan aminokislotalar qoldiqlari soni har xil: insulin - 51, miyoglobin - 140. Demak, oqsilning M r i 10000 dan bir necha milliongacha.

Proteinlar oqsillar (oddiy oqsillar) va oqsillar (murakkab oqsillar) ga bo'linadi.

4 - 20 AK oqsillar qurilishining "qurilish bloklari" bo'lib, ularni turli xil tartibda birlashtirib, siz juda xilma-xil xususiyatlarga ega son-sanoqsiz turli xil moddalarni yaratishingiz mumkin. Kimyogarlar ulkan oqsil molekulalarining tuzilishini ochishga harakat qilmoqdalar. Bu vazifa juda qiyin: tabiat bu zarralar qurilgan "loyihalarni" ehtiyotkorlik bilan yashiradi.

1888 yilda rus biokimyogari A.Ya. Danilevskiy ta'kidlaganidek, oqsil molekulalarida -C-N- atomlarining takrorlanuvchi peptid guruhlari mavjud.

20-asr boshlarida nemis olimi E.Fisher va boshqa tadqiqotchilar peptid bogʻlari bilan bogʻlangan turli AAlarning 18 ta qoldigʻini oʻz ichiga olgan molekulalarga birikmalarni sintez qilishga muvaffaq boʻldilar.

5 - Proteinning birlamchi tuzilishi AA larning ketma-ket almashinishi (PPC polipeptid zanjiri). Spiralga o'xshash oqsil molekulasining fazoviy konfiguratsiyasi guruhlar orasidagi ko'p sonli vodorod aloqalari tufayli hosil bo'ladi.

– CO– va –NH–

Ushbu protein tuzilishi ikkilamchi deb ataladi. Kosmosda PPC ning o'ralgan spirali oqsilning uchinchi darajali tuzilishini hosil qiladi, bu PPC ning turli funktsional guruhlari o'zaro ta'sirida saqlanadi.

–S–S– (disulfid ko‘prigi)

-COOH va -OH (ester ko'prigi)

-COOH va -NH 2 (tuz ko'prigi)

Ba'zi oqsil makromolekulalari bir-biri bilan qo'shilib, katta molekulalar hosil qilishi mumkin. Oqsillarning polimer shakllanishi to'rtlamchi tuzilmalar deb ataladi (gemoglobin faqat shunday tuzilishga ega bo'lgan holda O 2 ni tanaga biriktirishi va tashishi mumkin).

2) Oqsillarning kimyoviy xossalari: yonish, denaturatsiya, gidroliz, rang reaksiyalari.

1. Proteinlar natijasida yuzaga keladigan reaktsiyalar bilan tavsiflanadi cho'kma paydo bo'ladi. Ammo ba'zi hollarda hosil bo'lgan cho'kma ortiqcha suv bilan eriydi, boshqalarida esa qaytarilmas oqsil koagulyatsiyasi paydo bo'ladi, ya'ni. denaturatsiya.

Denaturatsiya - tashqi omillar (harorat, bosim, mexanik kuchlanish, kimyoviy reagentlar ta'siri, ultrabinafsha nurlanish, nurlanish, zaharlar, og'ir metallar tuzlari (qo'rg'oshin) ta'sirida) oqsil makromolekulasining uchinchi va to'rtlamchi tuzilmalarining o'zgarishi. , simob va boshqalar))

Har bir inson oqsillardan "qurilgan". Jins, yosh yoki irqdan qat'i nazar. Va barcha oqsillarning tarkibiy birligi aminokislotalar bo'lib, ular bir-biriga maxsus turdagi bog'lanish orqali bog'langan. Bu juda muhim, u hatto alohida nom oldi - peptid aloqasi.

Aminokislota assotsiatsiyalari tarkibida qancha "qurilish bloklari" mavjudligiga qarab turli nomlar bo'lishi mumkin. Agar 10 dan ortiq aminokislotalar birlashmasa, bu peptidlar, agar 10 dan 40 gacha bo'lsa, biz polipeptid haqida gapiramiz va agar qirqdan ortiq aminokislota g'ishtlari bo'lsa, bu protein, tarkibiy birlikdir. bizning tanamiz.

Agar nazariya haqida gapiradigan bo'lsak, peptid bog'ining tuzilishi bir aminokislotaning a-amino guruhi (-NH 2) va boshqasining a-karboksil (-COOH) guruhi o'rtasidagi bog'liqlikdir. Bunday birikma reaktsiyalari suv molekulalarining chiqishi bilan birga keladi. Aynan shu printsip asosida barcha oqsillar va shuning uchun har bir inson qurilgan.

Agar butun tabiat haqida gapiradigan bo'lsak, unda 300 ga yaqin aminokislotalar mavjud. Biroq, oqsillar faqat 20 ta a-aminokislotadan iborat. Va ularning soni juda oz bo'lsa-da, turli xil oqsillar mavjud, bu ulardagi aminokislotalarning har xil tartibiga bog'liq.

Aminokislotalarning xossalari R radikali bilan belgilanadi.U yog 'kislotasi qoldig'i bo'lishi mumkin va aromatik halqa yoki geterosikllarni o'z ichiga oladi. Protein qaysi aminokislotalar bilan radikallar hosil qilganiga qarab, u ma'lum fizik xususiyatlarni, shuningdek, inson tanasida bajaradigan kimyoviy xususiyatlar va fiziologik funktsiyalarni ko'rsatadi.

Peptid bog'lanishning xossalari

Peptid bog'ining xossalari uning o'ziga xosligini aniqlaydi. Ular orasida:

Aytish kerakki, hayotimiz uchun zarur bo'lgan barcha aminokislotalarning ba'zilari tanamiz tomonidan muvaffaqiyatli sintezlanadi.

Bir tasnifga ko'ra, ular muhim bo'lmagan aminokislotalar deb ataladi. Shuningdek, inson tanasida oziq-ovqatdan tashqari boshqa yo'l bilan paydo bo'lishi mumkin bo'lmagan yana 8 ta narsa bor. Va uchinchi guruh juda kichik, faqat 3 ta nom: arginin, histidin va tirozin. Asos sifatida, ular bu erda shakllanadi, ammo miqdori shunchalik kichikki, tashqi yordamisiz buni amalga oshirish mumkin emas. Ularni qisman almashtirib bo'lmaydigan deb atashdi. Qizig'i shundaki, o'simliklar barcha bu aminokislotalarni o'zlari ishlab chiqaradi.

Oqsillarning organizmdagi roli

Tanangizdagi qaysi organ yoki to'qimalarni atasangiz, u oqsildan iborat bo'ladi. Ular yurak, qon, mushaklar va buyraklarning bir qismidir. Odamlarda besh millionga yaqin turli xil turlari mavjud va bu massa 15-20% da ifodalanadi.

Odamlardagi jarayonlarning hech biri oqsillar ishtirokisiz sodir bo'lmaydi. Bularga metabolik jarayonlar, oziq-ovqat hazm qilish va energiya jarayonlari kiradi. Turli xil oqsillar yordamida immunitet tizimi ham tanani to'g'ri himoya qila oladi va uglevodlar, yog'lar, vitaminlar va mikroelementlar inson tomonidan kerak bo'lganda so'riladi.

Bizning tanamizdagi oqsillar doimo "harakatda" bo'ladi. Ulardan ba'zilari aminokislota g'ishtlariga bo'linadi, boshqalari bir xil g'ishtlardan hosil bo'lib, organlar va to'qimalarning tuzilishini hosil qiladi. Oziq-ovqat iste'mol qilayotganda, nafaqat iste'mol qilish haqiqati, balki mahsulotning sifat xususiyatlari ham muhimligini hisobga olish kerak. Aminokislotalarning ko'pchiligi, asosan, "noto'g'ri" oziq-ovqatdan kelib chiqqan holda, bizdan saqlanmagan holda oddiygina chiqariladi. Va agar shu tarzda ko'plab muhim oqsillar, masalan, insulin yoki gemoglobin yo'qolsa, sog'liq uchun yo'qotishlar tuzatib bo'lmaydigan bo'lishi mumkin.

Ba'zilar proteinni etarli darajada iste'mol qilmaslik asosida moda dietalarini tanlaydilar. Avvalo, kaltsiy yomon so'rila boshlaydi. Bu shuni anglatadiki, suyaklar mo'rtlashadi va mushak to'qimalarining atrofiyasi jarayoni boshlanadi. Keyin, ayniqsa, qizlar uchun yoqimsiz bo'lib, teri tozalana boshlaydi, tirnoqlar doimiy ravishda sinadi va sochlar to'planib tushadi.

To'rtlamchi tuzilish

Uchinchi darajali tuzilish

Misol tariqasida triosefosfat izomeraza yordamida oqsilning uch o'lchovli tuzilishini tasvirlashning turli usullari. Chap tomonda barcha atomlar va ular orasidagi bog'lanishlar tasvirlangan "yadro" modeli mavjud; Ranglar elementlarni ko'rsatadi. O'rtada uslublash motivi joylashgan. O'ng tomonda atomlarning van der Waals radiuslarini hisobga olgan holda tuzilgan oqsilning aloqa yuzasi; Ranglar hududlarning faollik xususiyatlarini ko'rsatadi

Uchinchi darajali struktura polipeptid zanjirining fazoviy tuzilishidir. Strukturaviy jihatdan u har xil turdagi o'zaro ta'sirlar bilan barqarorlashtirilgan ikkilamchi tuzilish elementlaridan iborat bo'lib, ularda hidrofobik o'zaro ta'sirlar hal qiluvchi rol o'ynaydi. Uchinchi darajali tuzilmani barqarorlashtirishda quyidagilar ishtirok etadi:

- kovalent aloqalar (ikkita sistein qoldig'i - disulfid ko'prigi o'rtasida);

- aminokislotalar qoldiqlarining qarama-qarshi zaryadlangan yon guruhlari orasidagi ionli aloqalar;

-vodorod aloqalari;

- hidrofobik o'zaro ta'sirlar. Atrofdagi suv molekulalari bilan o'zaro ta'sirlashganda, oqsil molekulasi aminokislotalarning qutb bo'lmagan yon guruhlari suvli eritmadan ajratib olinadigan tarzda katlanadi; molekula yuzasida qutbli gidrofil yon guruhlar paydo bo'ladi.

To'rtlamchi tuzilish (yoki subbirlik, domen) - bitta protein kompleksining bir qismi sifatida bir nechta polipeptid zanjirlarining nisbiy joylashishi. To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsilni tashkil etuvchi oqsil molekulalari ribosomalarda alohida hosil bo'ladi va faqat sintez tugagandan so'ng umumiy supramolekulyar tuzilmani hosil qiladi. To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsil bir xil va turli xil polipeptid zanjirlarini o'z ichiga olishi mumkin. Bir xil turdagi o'zaro ta'sirlar to'rtlamchi tuzilmani barqarorlashtirishda uchinchi darajali tuzilishni barqarorlashtirishda ishtirok etadi. Supramolekulyar oqsil komplekslari o'nlab molekulalardan iborat bo'lishi mumkin.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Squirrels

Peptid bog'lanish - asosiy parametrlari va xususiyatlari

Peptid bog'lanish - bu bitta aminokislotaning a-amino guruhining (- NH 2) a-karboksil guruhi (- COOH) bilan o'zaro ta'siri natijasida oqsillar va peptidlar hosil bo'lishida yuzaga keladigan amid bog'lanish turi. boshqa aminokislota.

Ikki aminokislotadan (1) va (2) dipeptid (ikkita aminokislota zanjiri) va suv molekulasi hosil bo'ladi. Xuddi shu sxemaga ko'ra, ribosoma aminokislotalarning uzunroq zanjirlarini hosil qiladi: polipeptidlar va oqsillar. Proteinning "qurilish bloklari" bo'lgan turli xil aminokislotalar R radikalida farqlanadi.

Har qanday amidlarda bo'lgani kabi, peptid bog'lanishda, kanonik tuzilmalarning rezonansi tufayli, karbonil guruhining uglerod va azot atomi o'rtasidagi C-N aloqasi tabiatda qisman ikki baravar ko'pdir:

Bu, xususan, uning uzunligi 1,33 angstromgacha qisqarishida namoyon bo'ladi:

Bu quyidagi xususiyatlarni keltirib chiqaradi:

– 4 ta bog‘ atomi (C, N, O va H) va 2 ta a-uglerod bir tekislikda joylashgan. Aminokislotalarning R-guruhlari va a-uglerodlardagi vodorodlar bu tekislikdan tashqarida joylashgan.

- Peptid bog'idagi H va O, shuningdek, ikkita aminokislotalarning a-uglerodlari trans-yo'naltirilgan (trans izomeri barqarorroq). L-aminokislotalar holatida, bu barcha tabiiy oqsillar va peptidlarda bo'ladi, R-guruhlari ham trans-yo'naltirilgan.

- C-N aloqasi atrofida aylanish qiyin, CC aloqasi atrofida aylanish mumkin.

Proteinlar va peptidlarni aniqlash, shuningdek ularni eritmada miqdoriy aniqlash uchun biuret reaktsiyasi qo'llaniladi.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Peptid aloqasi

Adabiyot:

1) Alberts B., Bray D., Lyuis J. va boshqalar Hujayralarning molekulyar biologiyasi. 3 jildda. – M.: Mir, 1994 yil.

2) Leninger A. Biokimyo asoslari. 3 jildda. – M.: Mir, 1985 yil.

3) Strayer L. Biokimyo. 3 jildda. – M.: Mir, 1984 yil.

1.3. Aminokislotalar oqsillarning strukturaviy monomerlaridir. Aminokislotalarning tuzilishi, nomenklaturasi, tasnifi va xossalari.

Aminokislotalar(aminokarboksilik kislotalar) molekulasi bir vaqtning o'zida karboksil va amin guruhlarini o'z ichiga olgan organik birikmalardir. Aminokislotalarni karboksilik kislotalarning hosilalari deb hisoblash mumkin, ularda bir yoki bir nechta vodorod atomlari amin guruhlari bilan almashtiriladi.