아미노산은 간단히 화학 물질입니다. 화학적 특성

아미노산은 특성과 산 및 아민을 보여줍니다. 그래서 그들은 염을 형성합니다 (카르복실 그룹의 산성 특성으로 인해) :

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) NA + H 2 O

글리신 Glycinat 나트륨

및 에스테르 (다른 유기산처럼) :

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 ONNH 2 CH 2 C (O) OC 2 H 5 + H 2 O

글리신 에틸 글리신

더 강한 아미노산 산을 사용하면 아미노 그룹의 주요 특성으로 인해 염기의 특성이 표시되고 염을 형성합니다.

글리신 염화물 glicia.

가장 간단한 단백질은 구조체에서 적어도 70 아미노산 잔기를 함유 한 폴리 펩타이드이며 분자량이 10,000 이상 (Dalton)을 갖는 것입니다. Dalton. - 단백질의 질량을 측정하는 단위, 1 달러줄은 1,66054 · 10 -27 kg (탄소 단위)입니다. 아미노산 잔기가 적은 유사한 화합물은 펩티드에 속합니다. 자연에 의한 펩타이드는 insulin, oxytocin, vasopressin입니다. 일부 펩타이드는 면역 조절 자입니다. 펩타이드 자연에는 일부 항생제 (시클로 스포린 A, 그라되어 딘 딘 A, B, C, S), 알칼로이드, 뱀 및 OS, 뱀, 유독 한 곰팡이 (탈로틴 및 amanitin 창백한 독소), 콜레라 및 보툴리눔 독소 등이 있습니다.

단백질 분자의 구조 조직의 수준.

단백질 분자는 복잡한 구조를 갖는다. 단백질 분자의 구조적 조직의 여러 수준은 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차 구조물을 분리합니다.

주요 구조 펩타이드 결합과 관련된 단백질 생성 아미노산 잔기의 선형 서열로 정의됩니다 (그림 5) :

그림 5. 기본 단백질 분자 구조

단백질 분자의 주요 구조는 정보 RNA 뉴클레오타이드 서열에서 각각의 특정 단백질에 대해 유 전적으로 결정된다. 주요 구조는 단백질 분자의 조직의 높은 수준을 결정합니다.

2 차 구조 - 단백질 분자의 개별 섹션의 각 구조 (즉, 공간의 위치). 단백질의 2 차 구조는  - 나선형,  구조 (접힌 시트 구조)로 표시 될 수 있습니다 (그림 6).

그림 6. 단백질의 2 차 구조

단백질의 2 차 구조는 펩타이드 그룹 사이의 수소 결합에 의해 유지된다.

3 차 구조 - 전체 단백질 분자의 형태, 즉. 사이드 라디칼을 놓는 것을 포함하여 전체 폴리 펩타이드 사슬의 공간에 놓이는 것. X 선 구조 분석에 의해 상당한 수의 단백질의 경우, 수소 원자의 좌표를 제외하고, 모든 단백질 원자의 좌표가 얻어진다. 3 차 구조의 형성 및 안정화에서, 모든 유형의 상호 작용은 소수성, 정전기 (이온 성), 디설파이드 공유 결합, 수소 결합을 포함한다. 이러한 상호 작용에서 아미노산 잔기 라디칼이 관련되어 있습니다. 3 차 구조를 보유하는 Tias 중에는 다음과 같이 유의해야합니다. a) Disulfide Bridge (- s - s -); b) 에스테르 브릿지 (카르복실기와 히드 록 실기 사이); c) 소금 브리지 (카르복실기와 아미노기 사이); d) 수소 결합.

단백질 분자의 형태에 따라 3 차 구조로 인해 다음과 같은 단백질 그룹이 구별됩니다.

1) 구상 단백질 누가 Globule (분야)의 형태를 가지고 있습니다. 이들 단백질은 예를 들어, 5 α- 나선형 세그먼트를 갖는 Moglobin과 α를 갖지 않는 단일 β- 배, 면역 글로불린을 갖는 Moglobin을 포함하고, 2 차 구조의 주요 요소는 β- 상점이다.

2) 섬유소 단백질 ...에 이 단백질은 연장 된 나사체를 가지며, 이들은 구조적 기능을 시체에서 수행합니다. 일차 투쟁에서는 반복적 인 영역이 있으며 전체 폴리 펩타이드 채플 구조에 대해 충분히 유사한 것으로 형성됩니다. 그래서 단백질 α는 케라틴 (손톱, 머리카락, 피부의 주 단백질 성분)이 연장 된 α- 나선으로 지어졌습니다. 2 차 구조의 공통 요소가 덜 있으며, 예를 들어 왼쪽 나선을 파라미터 α- 나선과 상이한 파라미터로 상이한 파라미터로 형성하는 폴리펩티드 콜라겐 체인이있다. 콜라겐 섬유에서는 3 개의 나선형 폴리 펩타이드 사슬이 하나의 권리 슈퍼 스피오로 트위스트 (그림 7)로 꼬입됩니다.

그림 7 3 차 콜라겐 구조

4 차 단백질 구조. 단백질의 Quarte 구조 하에서, 3 차 구조로 개별 폴리펩티드 사슬 (동일 또는 상이한)의 공간에 놓이는 방법은 거대 분자 교육 (멀티 미터)의 구조적 및 기능적 비율에서 단일의 형성을 유도하는 방법이다. 4 차 구조는 모든 단백질이 아닙니다. 4 급 구조를 갖는 단백질의 예는 4 개의 서브 유닛으로 구성된 헤모글로빈이다. 이 단백질은 신체의 가스 운반에 참여합니다.

깨질 때 disulfide I.분자의 약한 종류의 링크가 일차, 파괴 (전체 또는 부분적으로) 이외의 모든 단백질 구조를 잃은 반면 단백질은 원시 속성 (자연, 자연스러운 (원주민) 상태에서 내재 된 단백질 분자의 특성). 이 프로세스가 호출됩니다 변성 단백질 ...에 단백질 변성을 일으키는 요인은 고온, 자외선 조사, 농축산 및 알칼리, 중금속 염 및 기타 소금을 포함합니다.

단백질은로 나뉩니다 단순한 (단백질) 아미노산과 매우 복잡한 (proteids) 아미노산을 제외하고, 탄수화물, 지질, 핵산과 같은 다른 비 단백질 물질을 제외하고. 복합 단백질의 비 칠골 부분을 보철기라고합니다.

간단한 단백질아미노산 잔류 물만 이루어진 동물과 야채 세계에서 널리 퍼져 있습니다. 현재이 연결에 대한 명확한 분류가 없습니다.

히스톤

알칼리성 특성의 우세한 상대적으로 낮은 분자량 (12-13,000)을 갖는다. 주로 현지화 된 세포 핵, 용해성 약한 산, 암모니아와 알코올을 증착했습니다. 3 차 구조 만 가지고 있습니다. 자연 조건 하에서 DNA는 단단히 연결되어 핵 단백질에 포함됩니다. 주요 기능은 DNA 및 RNA (전송 잠금 가능)에서 유전 정보 전송의 조절입니다.

양도자

이 단백질은 가장 낮은 분자량 (최대 12,000)을 갖는다. 발음 된 기본 속성을 보여줍니다. 물과 약산에 잘 녹을 수 있습니다. 그것은 생식 세포에 함유되어 있으며 염색질 단백질의 벌크를 구성합니다. 히스톤이 DNA와 복합체를 형성하고 DNA 화학적 안정성을 제공하지만 히스톤과는 대조적으로 규제 기능이 있습니다.

버그

식물성 단백질은 곡물의 씨앗과 식물의 녹색 부분에있는 다른 작물에 포함되어 있습니다. 물, 염 및 에탄올 용액에 용해되지 않지만 약한 알칼리 솔루션에 잘 해소됩니다. 필수 불가결 한 아미노산을 모두 포함하고있어 영양 식품이 있습니다.

Prolamines.

야채 단백질. 그것은 시리얼 식물의 글루텐에 포함되어 있습니다. 알코올의 70 %에서만 가용성 (이것은 프롤린과 비극성 아미노산의 이들 단백질의 높은 함량으로 인한 것입니다).

단백질.

Proteinoids는 지원 직물 (뼈, 연골, 인대, 힘줄, 손톱, 머리카락)의 단백질을 포함합니다. 높은 황 함량이 특징이 있습니다. 이들 단백질은 물, 염 및 물 - 알코올 혼합물에 가용성이 불용성이거나 어렵고, 단백질 로이드는 케라틴, 콜라겐, 피브로인을 포함한다.

알부민

이들은 저 분자량 (15-17,000)의 산성 단백질이며 물 및 약한 식염수 용액에 용해됩니다. 100 % 채도에서 중성 염으로 침전된다. 삼투압 혈압을 유지하는 데 참여하여 다양한 물질을 혈액으로 운반했습니다. 그것은 혈청, 우유, 계란 단백질에 포함되어 있습니다.

글로불린스

물 분자량은 물이 100,000이지만 식염수 용액이 약하고 농축 된 솔루션 (이미 50 % 채도)으로 증착됩니다. 식물 종자, 특히 콩과 식물과 승객에 포함되어 있습니다. 혈장 및 일부 다른 생물학적 유체에서. 면역 보호 기능을 수행하고 바이러스 전염병에 대한 신체의 저항을 보장하십시오.

아미노산은 유기 양성 화합물이다. 이들은 분자의 일부와 반대의 두 가지 기능성 그룹을 함유하고 있으며, 염기성 특성 및 산성 특성이있는 카르복실기가있는 아미노기. 아미노산은 산과 염기와 반응합니다.

H 2 N -CH 2 -CL + HCL → CL [H 3 N-CH 2-CO),

H 2 N -CH 2 -COUON + NAOH → H 2 N-CH 2 -COONA + H 2 O.

아미노산이 물 중에 용해 될 때, 카르복실기는 아미노기에 합류 할 수있는 수소 이온을 제거한다. 이 경우, 내부 염이 형성되며, 그 분자는 바이폴라 이온이다 :

h 2 n-ch 2 -chon + h 3 n -ch 2 --o -.

다양한 환경에서의 아미노산의 산성 염기성 변형은 다음의 일반적인 계획으로 묘사 될 수 있습니다.

아미노산의 AMIC 용액은 작용기의 수에 따라 중성, 알칼리성 또는 산성 매질을 갖는다. 따라서 글루탐산은 산성 용액 (2 족 - 논, 1-NH2), 라이신 알칼리 (하나의 그룹 -Oson, 2-NH2)을 형성한다.

1 차 아민과 마찬가지로 아미노산은 질산염 산에 반응하고 아미노기는 히드 록토기로 변하고 아미노산 - 히드 록시 산에서 :

H 2 N-CH (R) -COOH + HNO 2 → HO-CH (R) -COOH + N 2 + H 2 O

강조 표시된 질소의 부피 측정을 통해 아미노산의 양을 결정할 수 있습니다 ( 왕 Slact 방법).

아미노산은 복합 에테르 (더 정확하게 에테르의 염화물 염)로 전환되는 가스 클로라이드 수소의 존재하에 알콜과 반응 할 수 있습니다.

H 2 N-CH (R) -COOH + R'OH H 2 N-CH (R) - + H 2 O.

아미노산 에스테르는 바이폴라 구조를 가지지 않고 휘발성 화합물이다.

아미노산의 가장 중요한 특성은 펩타이드의 형성으로 응축 할 수있는 능력입니다.

질적 반응.

1) 모든 아미노산은 Ningidrin에 의해 산화됩니다

파란색 보라색 색상으로 그려진 제품의 형성으로. 프롤린 이민 산은 닝 린린으로 노란색 염색을줍니다. 이 반응은 분광 광도 측정법에 의해 아미노산을 정량화하는데 사용될 수있다.

2) 방향족 아미노산이 농축 된 가열 될 때 질산 벤젠 고리의 질산화가 발생하고 황색 색으로 그린 \u200b\u200b화합물이 형성된다. 이 반응이 불리신다 xantoproteinova. (그리스어에서. xantos - yellow).

아미노산은 구조 화학 단위 또는 단백질을 형성하는 "건물 벽돌"입니다. 아미노산은 16 %의 질소로 구성되어 있으며, 그것은 그들의 주요입니다 화학적 차이점 2 개의 다른 필수 배터리 - 탄수화물 및 지방. 신체의 아미노산의 중요성은 거대한 역할모든 과정에서 단백질을 재생하는 동안.

가장 큰 동물의 모든 살아있는 유기체가 작은 미생물은 단백질로 구성됩니다. 다양한 형태의 단백질은 살아있는 유기체에서 발생하는 모든 공정에 참여합니다. 단백질 근육, 번들, 힘줄, 모든 장기 및 땀샘, 머리카락, 손톱이 형성됩니다. 단백질은 액체와 뼈의 일부입니다. 신체의 모든 공정을 촉매하고 조절하는 효소 및 호르몬도 단백질이기도합니다. 본체 의이 배터리의 결핍은 부종을 일으키는 물 균형을 위반할 수 있습니다.

각 유기체 단백질은 독특하고 특별한 목적으로 존재합니다. 단백질은 상호 교환 할 수 없습니다. 그들은 식품에서 단백질 분할 결과로 형성된 아미노산으로부터 유기체에서 합성됩니다. 따라서, 그것은 아미노산이며, 단백질 자체가 가장 가치있는 공급 요소 인 것이 아닙니다. 아미노산이 인체의 조직과 기관의 일부인 단백질을 형성한다는 사실 이외에, 일부는 신경 전달 물질 (신경 전달 물질) 또는 전임자의 역할을 수행한다는 사실 이외에

신경 세이자는 화학 물질하나의 신경 세포로부터의 긴밀한 임펄스를 다른 신경 세포로 전달한다. 따라서 일부 아미노산은 뇌의 정상적인 작동에 필요합니다. 아미노산은 비타민과 미네랄이 적절하게 기능을 적절하게 수행한다는 사실에 기여합니다. 일부 아미노산은 직접 근육 조직 에너지를 공급합니다.

인체에서는 간에서 많은 아미노산이 합성됩니다. 그러나 그 중 일부는 신체에서 합성 될 수 없으므로 그 사람은 음식을 먹어야 만합니다. 이러한 필수 불가결 한 아미노산은 히스티딘, 이소 노산, 류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판 및 발린을 포함한다. 간에서 합성 된 아미노산 : 알라닌, 아르기닌, 아스파라긴, 아스파라긴 산, citrullin, 시스테인, 감마 - 아미노 부티르산, 글루타민 및 글루탐산, 글리신, 오르니 틴, 프롤린, 세린, 타우린, 티로신.

단백질 합성 과정은 신체에 끊임없이 있습니다. 적어도 하나의 필수 아미노산이없는 경우, 단백질의 형성이 일시 중지된다. 이는 소화 장애에서 우울증 및 성장 둔화로 인한 다양한 심각한 문제가 발생할 수 있습니다.

그러한 상황은 어떻게 발생합니까? 상상할 수있는 것보다 쉽습니다. 많은 요인이 당신의 영양이 균형을 이루고 당신이 충분한 양의 단백질을 소비 하더라도이이를 이끌어냅니다. 위장관, 감염, 부상, 스트레스, 일부 약물의 수신, 노화의 과정 및 신체의 다른 영양소의 불균형의 흡입 장애가있는 흡입 -이 모든 것은 필수 아미노산의 적자로 이어질 수 있습니다.

위의 모든 부분은 많은 수의 단백질의 소비가 어떤 문제를 해결하는 데 도움이된다는 것을 염두에 두어야합니다. 실제로, 그것은 건강 보존에 기여하지 않습니다.

과량의 단백질은 재활용 단백질 대사 제품이어야하는 신장과 간을위한 추가적인 스트레스를 창출합니다. 이는 암모니아입니다. 그것은 신체에 매우 독성이 있으므로 간은 즉시 그것을 필터링하고 사라지는 신장에 혈액 흐름과 함께 제공됩니다.

단백질의 양이 너무 크지 않고 간은 잘 작동하는 한 암모니아는 즉시 중화되어 해를 입히지 않습니다. 그러나 그것이 너무 많고 간은 중화 효과 (불규칙 영양, 소화 장애 및 / 또는 간 질환의 결과로) - 암모니아의 독성 수준이 혈액에서 생성됩니다. 그것은 많은 심각한 건강 문제를 일으킬 수 있으며, 간 뇌증과 혼합물까지.

너무 높은 우레아 농도는 또한 신장과 허리 통증이 손상됩니다. 따라서 그것은 금액이 아니라 식품에서 소비되는 단백질의 품질이 중요합니다. 현재 생물학적으로 활성적인 영양 보충제의 형태로 필수 불가결하고 교체 가능한 아미노산을 얻을 수 있습니다.

이것은 특히 다양한 질병에 중요하고 감소식이 요법을 적용 할 때 중요합니다. 채식주의 자들은 신체가 정상적인 단백질 합성에 필요한 모든 것을 얻을 수 있도록 필수적인 아미노산을 함유 한 첨가제가 필요합니다.

아미노산을 함유 한 다른 유형의 첨가제가 있습니다. 아미노산은 일부 폴리 바티타민, 단백질 혼합물의 일부입니다. 아미노산 복합체를 함유하거나 1 또는 2 개의 아미노산을 함유하는 화학식이있다. 그들은 B로 표현됩니다. 다양한 형태: 캡슐, 정제, 액체 및 분말에서.

대부분의 아미노산은 두 가지 형태의 형태로 존재하며, 하나의 화학적 구조는 다른 것의 거울 이미지입니다. 이들은 D- 시스틴 및 L- 시스틴과 같은 D- 및 L- 형태라고합니다.

D는 Dextra (라틴어 오른쪽), L-Levo (각각 왼쪽)를 의미합니다. 이 용어는이 분자의 화학적 구조 인 나선의 회전 방향을 나타냅니다. 동물과 식물성 유기체의 단백질은 주로 아미노산의 L- 형태로 생성됩니다 (D, L 형태로 표시되는 페닐알라닌을 제외하고).

L- 아미노산을 함유 한 식품 첨가물은 인체의 생화학 적 공정에 더 적합한 것으로 간주됩니다.
무료 또는 관련이없는 아미노산은 클렌 폼입니다. 따라서 아미노산을 함유하는 첨가제를 선택할 때, 미국 약전 (USP)에 의해 표준화 된 L- 결정질 아미노산을 함유 한 제품에 선호가 있어야한다. 그들은 소화가 필요하지 않으며 혈류로 직접 흡수됩니다. 안쪽을 섭취 한 후에 매우 빠르게 흡수되고, 알레르기 반응은 알레르기 반응이 알레르기 반응을 일으키지 않습니다.

별도의 아미노산은 아침에 또는 소량의 비타민 B6과 C를 가진 식사 사이에서 빈 복장을 가져옵니다. 모두 필수 불가결 한 것을 포함하여 아미노산을 복잡하게하는 경우 30 분 후에 30 분 또는 30 분이 더 낫습니다. 식사 전. 개별 필요한 아미노산과 아미노산의 복합체를 복용하는 것이 가장 좋습니다. 다른 시간...에 별도로 아미노산은 특히 높은 복용량에서 오랫동안 복용해서는 안됩니다. 2 개월 휴식을 취하여 2 개월 이내에 리셉션을 추천하십시오.

앨라닌

알라닌은 포도당 신진 대사의 정상화를 촉진합니다. Epstein-Barra 바이러스뿐만 아니라 만성 피로 증후군과의 과도한 과도한 관계 사이의 관계. 알라닌의 형태 중 하나는 판토텐산 및 코엔자임 A의 필수적인 부분이며, 신체의 가장 중요한 촉매 중 하나입니다.

아르기닌

아르기닌은 신체의 면역계의 자극으로 인해 암을 포함한 종양의 성장을 느리게합니다. 그것은 활동을 증가시키고 T- 림프구를 생산하는 포크 \u200b\u200b글 랜드의 크기를 증가시킵니다. 이와 관련하여 아르고닌은 HIV 감염 및 악성 신 생물로 고통받는 인간에게 유용합니다.

또한 간 (간경변 및 지방 이영양증)의 질병에 사용되며 간 (주로 중화 암모니아)의 소독 과정에 기여합니다. 씨앗 유체는 아르기닌을 함유하므로 때로는 남성의 불임의 통합 요법에 때때로 사용됩니다. 연결 조직과 피부에는 많은 수의 아르기닌이 있으므로 수신이 다른 부상에서 효과적입니다. 아르기닌은 근육 조직에서의 신진 대사의 중요한 구성 요소입니다. 본체에서 과량의 질소를 운반하고 중화시키는 것에 따라 신체의 최적 질소 균형을 유지하는 데 기여합니다.

아르기닌은 체중을 줄이는 데 도움이되므로 신체의 지방이 감소합니다.

아르기닌은 많은 효소와 호르몬의 일부입니다. 그것은 췌장의 인슐린의 생산에 휘발성 성분 (뇌하수체 호르몬)의 구성 요소로서 자극적 인 영향을 미치며 성장 호르몬의 합성을 돕습니다. 아르기닌은 신체에서 합성되었지만 신생아에서 교육을 줄일 수 있습니다. 아르기닌의 출처는 초콜릿, 코코넛, 유제품 제품, 젤라틴, 고기, 귀리, 땅콩, 콩, 호두, 백색 가루, 밀 및 밀 태아입니다.

단면체를 포함한 바이러스 감염을 갖는 사람들은 식품 첨가물의 형태로 아르기닌을 복용해서는 안되며 아르기닌 풍부한 제품의 소비를 피해야합니다. 임신 및 수유 가슴은 아르기닌으로 식품 첨가물을 사용해서는 안됩니다. 아르기닌의 작은 투여 량의 수신은 관절 및 결합 조직의 질병에 권장되며, 포도당, 간 질환 및 부상에 대한 관용을 위반하는 것입니다. 장기간의 수신은 권장되지 않습니다.

아스파라긴

중앙에서 발생하는 프로세스에서 균형을 유지하려면 아스파라긴이 필요합니다. 신경계: 과도한 여기와 과도한 제동을 방지합니다. 그것은 간에서 아미노산의 합성에 관여합니다.

이 아미노산은 활력을 증가 시키므로 첨가제는 피로 중에 기준으로 적용됩니다. 또한 대사 과정에서 중요한 역할을합니다. 아스파르트 산은 종종 신경계의 질병에 대해 처방됩니다. 그것은 간 기능을 위반하는 것뿐만 아니라 도움이되는 운동 선수입니다. 또한 면역 글로불린과 항체의 생성물을 증가시킴으로써 면역력을 자극합니다.

대량의 아스파르 산산은 발아 씨앗 및 육류 제품에서 유래 된 식물 기원의 단백질에 포함됩니다.

카르니틴

엄격하게 말하면, 카르니틴은 아미노산이 아니지만 화학 구조는 아미노산의 형태와 유사하므로 일반적으로 함께 고려됩니다. 카르니틴은 단백질 합성에 참여하지 않으며 신경 전달 물질이 아닙니다. 본체의 주요 기능은 에너지가 구별되는 산화 과정에서 장쇄 지방산의 운송입니다. 이것은 근육 조직의 주요 에너지 원천 중 하나입니다. 따라서 카르니틴은 지방의 재활용을 에너지로 증가시키고 주로 심장, 간, 골격 근육에서 신체의 지방의 증착을 방지합니다.

Carnitine은 보디 빌딩 장애와 관련된 당뇨병의 합병증 개발 가능성을 줄이고 만성 알코올 중독에서 간 지방 재연스와 심장 질환의 위험을 느리게합니다. 그것은 혈액에서 트리글리 세라이드 수준을 줄이는 능력을 가지고 있으며 신경근 질환 환자에서 체중을 줄이고 근육의 힘을 증가시키는 데 도움이되며 비타민 C와 E의 항산화 효과를 향상시킵니다.

근육의 영리증의 일부 변형은 카르니틴의 결핍과 관련이 있다고 믿어집니다. 이러한 질병의 경우 사람들은 표준에 있어야하는 것 보다이 물질을 더 많이 받아야합니다.

그것은 철, 티아민, 피리독신 및 아미노산 라이신과 메티오닌이 존재하에 몸에서 합성 될 수 있습니다. 카르니틴의 합성은 충분한 양의 비타민 C의 존재 하에서 수행된다. 신체 내의 이러한 영양소 중 어느 하나의 불충분 한 수가 카르니틴의 결핍을 유도한다. Carnitine은 주로 고기 및 기타 동물 제품으로 식품으로 몸에 들어갑니다.

Karnitin 결핍의 대부분의 경우는 합성 과정에서 유 전적으로 결정된 결함과 관련이 있습니다. 카르니틴의 부족의 가능한 징후는 의식, 심장 통증, 근육의 약화, 비만의 장애가 있습니다.

더 큰 근육 질량의 결과로 남성은 여성보다 더 많은 수의 카르니틴이 필요합니다. 채식주의자는이 영양소의 부족의 출현은 식물 원산지의 단백질에서 카르니틴이 발견되지 않는다는 사실 때문에 말도 안되는 것으로 나타납니다.

더욱이, 메티오닌 및 라이신 (카르니틴 합성에 필요한 아미노산)은 또한 충분한 양의 식물 제품에 포함되지 않습니다.

채식주의 자의 요구량을 얻으려면 채식주의자는 영양 보충제를 가져 가야하거나 콘플레이크와 같은 풍부한 라이신 제품이 있습니다.

Carnitine은 D, L- 카르니틴, D- 카르니틴, L- 카르니틴, 아세틸 -L- 카르니틴의 형태로 다양한 형태의 생물학적 활성 식품 첨가제에서 제시된다.
바람직하게는 L- 카르니틴을 취한다.

Citrullin.

Citrullin은 주로 간에서입니다. 에너지 공급이 증가하고 신진 대사 과정에서 면역계를 자극합니다. L-Arginine으로 바뀝니다. 그는 암모니아를 중화하고 간 세포를 손상시킵니다

시스테인과 시스틴

이 두 아미노산은 서로 밀접하게 관련되어 있으며 각 시스틴 분자는 서로 연결된 두 개의 시스테인 분자로 구성됩니다. 시스테인은 매우 불안정하고 쉽게 L- 시스틴으로 통과하므로 필요한 경우 하나의 아미노산이 다른 경우 쉽게 전송됩니다.

두 아미노산은 모두 유황 함유에 속하며 피부 조직의 형성 과정에서 중요한 역할을 수행하는 것이 소독하는 데 중요합니다. 시스테인은 손톱, 가죽 및 머리카락의 주요 단백질 인 알파 케라틴의 일부입니다. 그것은 콜라겐의 형성에 기여하고 피부의 탄력과 질감을 향상시킵니다. 시스테인은 일부 소화 효소를 포함하여 유기체 다른 단백질의 일부입니다.

시스테인은 일부 독성 물질을 결정하고 방사선의 손상된 효과로부터 신체를 보호하는 데 도움이됩니다. 가장 강력한 항산화 제 중 하나이며, 비타민 C와 셀레늄으로 동시에 수령하여 항산화 효과가 향상됩니다.

시스테인은 글루타티온의 전구체입니다 - 간과 뇌의 세포에 보호 효과가있는 물질, 담배 연기에 포함 된 일부 약물 및 독성 물질. 시스테인은 시스틴보다 더 잘 녹으며 신체에서 신체에서 재활용되므로 종종 다양한 질병의 복잡한 치료에 사용됩니다. 이 아미노산은 비타민 B6의 필수 존재로 L- 메티오닌의 유기체에서 형성된다.

Cysteine의 추가 수신은 류마티스 성 관절염, 동맥 질환, 암에서 필요합니다. 운영, 화상, 중금속 및 가용성 철인을 결합 한 후 회복 속도를 높입니다. 이 아미노산은 또한 불타는 지방 및 근육 조직 형성을 가속화합니다.

L-Cysteine은 호흡기에서 점액을 파괴 할 수있는 능력을 가지고 있으며, 이로 인해 폐의 기관지염 및 폐기종에 종종 사용됩니다. 호흡기 질환의 회복 프로세스를 가속화하고 백혈구와 림프구의 활성화에 중요한 역할을합니다.

이 물질은 폐, 신장, 간 및 붉은 골수의 상뇌의 양을 증가 시키므로 노화 과정은 예를 들어 노화 안료 지점의 양을 줄이는 것입니다. N-Acetylcysteine은 시스틴 또는 심지어 신체보다 신체의 글루 타곤 수준을보다 효과적으로 증가시킵니다.

당뇨병 환자는 인슐린을 비활성화시키는 능력이 있으므로 시스테인으로 첨가제를 복용 할 때 조심해야합니다. 시스틴 루아 (Cystinuria)를 사용하여 시스틴 돌의 형성으로 이어지는 희귀 한 유전자는 시스테인을 복용하는 것이 불가능합니다.

Dimethylglicin

디메틸 글리신은 가장 간단한 아미노산의 글리신의 유도체입니다. 그것은 메티오닌 및 콜린 아미노산, 일부 호르몬, 신경 세포 및 DNA와 같은 많은 중요한 물질의 필수 요소입니다.

소량의 경우, 디메틸 글리신은 육류 제품, 씨앗 및 곡물에서 발견됩니다. 디메틸 글리신 적자와의 증상이 없지만, 디메틸 글리신을 갖는 식품 첨가물의 수신은 에너지 공급 및 정신 활동을 개선하는 것을 포함하여 다양한 긍정적 효과를 갖는다.

Dimethylglicin은 또한 면역력을 자극하고 혈액에서 콜레스테롤 및 트리글리 세라이드의 함량을 줄이고 혈압과 포도당 수준의 정상화를 돕고 많은 기관의 기능의 정상화에 도움이됩니다. 그것은 또한 간질 발작에도 사용됩니다.

감마 - 아민 - 오일 산

Gamma-Amine-Oil Acid (GABA)는 체질 신경계의 신경 전달 물질의 기능을 체내에서 수행하고 뇌의 신진 대사에 필수 불가결합니다. 다른 아미노산 - 글루타민으로 형성됩니다. 그것은 뉴런 활성을 감소시키고 신경 세포의 과발현을 방지합니다.

감마 - 아민 - 오일 산은 흥분을 제거하고 진정 효과를 가지며, 조용한 자로 취해질 수 있지만 중독의 위험이 없습니다. 이 아미노산은 간질 및 동맥 고혈압의 복잡한 치료에 사용됩니다. 편안한 효과가 있으므로 성적 기능을 위반하는 치료에 사용됩니다. 또한 GABA는 적자 증후군으로 처방됩니다. 그러나 과량의 감마 - 아미노 바이싱 산은 불안을 증가시킬 수 있고, 호흡 곤란, 떨림 사지가 발생합니다.

글루탐산

글루탐산은 중추 신경계에서 펄스를 전달하는 신경 전달 물질입니다. 이 아미노산은 탄수화물 교환에서 중요한 역할을하고 Hematorecephalic 장벽을 통해 칼슘의 침투에 기여합니다.

이 아미노산은 뇌 세포에서 에너지 원으로 사용될 수 있습니다. 또한 다른 아미노산 - 글루타민의 형성 과정에서 암모니아, 완전 질소 원자를 중화시킨다. 이 과정은 암모니아를 뇌에서 중화시키는 유일한 방법입니다.

글루탐산은 아동의 행동 장애의 교정뿐만 아니라 간질, 근육 영양력, 궤양, 저혈당 상태, 당뇨병 및 정신 질환의 인슐린 요법의 합병증의 치료에도 사용됩니다.

글루타민

글루타민은 자유 형태의 근육에서 가장 흔한 아미노산입니다. Hematorecephalic 장벽을 통해 매우 쉽게 관통하고 뇌 세포에서 글루탐산과 등을 뒤로 들어갑니다. 또한 뇌의 정상적인 작동을 유지하는 데 필요한 감마 - 아민 오일 산의 양을 증가시킵니다.

이 아미노산은 또한 신체 내에서 정상산 알칼리성 평형을 유지하고 위장관의 건강 상태는 DNA 및 RNA의 합성에 필요합니다.

글루타민은 질소 교환의 활성 부재입니다. 그 분자는 두 개의 질소 원자를 함유하고 하나의 질소 원자를 부착하여 글루탐산으로 형성된다. 따라서 글루타민의 합성은 뇌에서 주로 뇌에서 과량의 암모니아를 제거하고 신체 내부의 질소를 옮깁니다.

글루타민은 근육에서 다량의 대량으로 위치하며 골격근 세포의 단백질을 합성하는 데 사용됩니다. 따라서 글루타민이있는 영양 보충제는 보디 빌더와 다른 다이어트가뿐만 아니라 악성 신 생물 및 에이즈, 작업 후 및 긴 침대 모드와 같은 질병의 근육 손실을 예방하는 것뿐만 아니라 다른 다이어트가 사용합니다.

또한, 글루타민은 관절염,자가 면역 질환, 섬유증, 위장관, 소화성 궤양의 질병, 결합 조직의 질병의 치료에도 사용됩니다.

이 아미노산은 뇌의 활성을 향상시켜 간질, 만성 피로 증후군, 발기 부전, 정신 분열증 및 노인성 치매에 사용됩니다. L- 글루타민은 병리학 적 추력을 알코올에 감소시켜 만성 알코올 중독 치료에 사용됩니다.

글루타민은 야채와 동물 기원 모두의 많은 제품에 포함되어 있지만 가열하면 쉽게 파괴됩니다. 시금치와 파슬리는 글루타민의 좋은 원인이지만 원시 형태로 소비됩니다.

글루타민을 함유 한 식품 첨가물은 건조한 곳에서만 유지되어야합니다. 그렇지 않으면 글루타민이 암모니아와 피로 글루타민산으로 들어갑니다. 간경, 신장 질환, 재조향 증후군의 간경변에서 글루타민을 복용하지 마십시오.

신문

뿐만 아니라 카르니틴뿐만 아니라 아미노산이 아닙니다. 화학 구조로 이것은 시스테인, 글루탐산 및 글리신의 신체에서 수득 된 트리 펩티드이다.

글래스는 항산화 제입니다. 가장 높은 평온은 간 (일부 수량 중 일부는 혈류에서 직접 방출됩니다)뿐만 아니라 폐 및 위장관에서뿐만 아니라 폐 및 위장관입니다.

탄수화물 신진 대사에 필요하고 지질 교환에 영향을 미치는 노화를 느리게하고 죽상 경화증을 방지합니다. 상뇌 적자는 신경계에 영향을 미치며, 조정, 정신적 과정, 떨림의 위반을 유발합니다.

신체의 상뇌의 양은 연령에 따라 감소합니다. 이와 관련하여 노인들은 그것을 추가로 받아야합니다. 그러나 시스테인, 글루탐산 및 글리신을 함유 한 영양 보충제를 사용하는 것이 바람직합니다. 즉, 신문을 합성하는 물질입니다. 가장 효과적인 것은 N-Acetylcysteine의 수신입니다.

글리신

글리신은 근육 조직의 원천이기 때문에 근육 조직의 원천이며 DNA와 RNA의 합성에 사용되는 물질로 근육 조직의 퇴행을 느리게합니다. 글리신은 합성에 필요합니다 핵산, 담즙산 및 신체의 교체 가능한 아미노산.

그것은 위장 질병에 사용되는 많은 항암제의 일부이며 피부와 결합 조직에 다량이 함유되어 있기 때문에 손상된 조직을 회수하는 데 유용합니다.

이 아미노산은 중추 신경계를 정상적으로 재미 있고 전립선 글 랜드의 양호한 상태를 지원하는 데 필요합니다. 그것은 브레이크 신경 자터의 기능을 수행하고 따라서 간질 경련을 방지 할 수 있습니다.

글리신은 조선 - 우울 정신병의 치료에 사용되며 과다 활동에도 효과적 일 수 있습니다. 몸의 과도한 글리신은 피로감을 일으키지 만 적절한 양은 신체를 에너지로 제공합니다. 필요한 경우 몸체의 글리신이 세린으로 변할 수 있습니다.

기리 딘.

Gistidine은 필수 불가결 한 아미노산이며, 보호 된 myelin 껍질의 일부인 조직의 성장 및 복원에 기여합니다. 신경 세포또한 적색 및 백혈구의 형성에 필요합니다. Gistidine은 신체를 방사선의 손상으로부터 보호하고 신체에서 중금속 제거에 기여하고 에이즈를 돕습니다.

너무 높은 히스티딘 함량은 스트레스와 정신 질환 (여기 및 정신병)으로 이어질 수 있습니다.

신체의 히스티딘의 부적절한 함량은 류마티스 성 관절염과 청각 신경의 손상과 관련된 청각 장애가있는 상태를 악화시킵니다. metionine은 신체의 히스티딘 수준을 낮추는 데 기여합니다.

많은 면역 반응의 매우 중요한 구성 요소 인 히스타인은 히스티딘에서 합성됩니다. 그것은 또한 성적인 흥분의 출현에 기여합니다. 이와 관련하여, 히스티딘, 니아신 및 피리딘을 함유하는 생물학적 활성 식품 첨가물의 동시 수신 (히스타민의 합성에 필요한 경우)은 성적 질환에서 효과적 일 수 있습니다.

히스타민은 위 주스의 분비를 자극하기 때문에, 히스티딘의 사용은 위 주스의 산성 감소와 관련된 소화 장애를 돕는다.

이 아미노산의 적자가 정확하게 설치되는 경우를 제외하고는 매니어 - 우울 정신병으로 고통받는 사람들은 히스티딘을 가져 오지 않아야합니다. Gistidine은 쌀, 밀 및 호밀에 위치하고 있습니다.

이소 루신

Isolecine은 BCAA 아미노산 중 하나이며 헤모글로빈의 합성에 필요한 필수 아미노산입니다. 또한 혈당 수치와 에너지 공급 공정을 안정화시키고 조절합니다. 이소 루이신의 신진 대사는 근육 조직에서 발생합니다.

이소 루이신과 발린 (BCAA)과의 협력은 지구력을 증가시키고 근육 조직의 회복에 기여하며, 이는 특히 운동 선수에게 특히 중요합니다.

isolecin은 많은 정신 질환에서 필요합니다. 이 아미노산의 결핍은 저혈당과 유사한 증상의 출현으로 이어진다.

이소 루신의 음식원은 아몬드, 캐슈, 닭고기, 터키 완두콩, 계란, 생선, 렌즈 콩, 간, 고기, 호밀, 대부분의 씨앗, 콩 단백질이 있습니다.

이소 루신을 함유 한 생물학적 활성 식품 첨가제가 있습니다. 동시에, isolecin과 BCAA - 류신과 발린의 두 개의 다른 분 지형 아미노산 사이의 올바른 균형을 관찰해야합니다.

류신

류신은 이삭 아미노산이 아닌 아미노산과 BCAA의 3 개의 분 지형 아미노산에 속하는 불가결 한 아미노산입니다. 함께 행동하고 근육 조직을 보호하고 에너지 원이며 뼈, 피부, 근육의 회복에 기여하므로 부상 및 운영 후 회복 기간에 수신이 종종 권장됩니다.

류신은 또한 혈당 수치를 약간 낮추고 성장 호르몬의 방출을 자극합니다. 류신의 음식원은 현미, 콩, 고기, 견과류, 콩 및 밀가루가 있습니다.

류신을 함유하는 생물학적으로 활성적인 영양 보조제는 발린과 이소 루신과 복합체에 사용됩니다. 그들은 저혈당을 일으키지 않도록주의해야합니다. 초과 류신은 신체의 암모니아의 양을 증가시킬 수 있습니다.

라이신

Lizin은 거의 모든 단백질의 일부인 필수적인 아미노산입니다. 뼈의 정상적인 형성과 어린이의 성장이 필요하며, 칼슘의 흡수와 성인에서 정상적인 질소 교환을 유지하는 데 필요합니다.

이 아미노산은 항체, 호르몬, 효소, 콜라겐 형성 및 조직 복원의 합성에 관여합니다. Lizin은 운영 및 스포츠 부상 후 회복 기간에 사용됩니다. 또한 혈청에서 트리글리 세라이드의 수준을 낮 춥니 다.

라이신은 특히 바이러스와 관련하여 헤르페스와 급성 호흡기 감염을 일으키는 바이러스와 관련하여 항 바이러스 작용 을가집니다. 비타민 C와 바이오 플라보노이드와 함께 라이신을 함유 한 첨가제를 복용하는 것은 바이러스 성 질환에 권장됩니다.

이 필수 불가결 한 아미노산의 결핍은 빈혈, 유아 보코, 효소 장애, 과민 반응, 피로 및 약화, 성장의 빈약성, 성장의 둔화 및 생식 시스템의 위반뿐만 아니라 생식 시스템의 위반을 초래할 수 있습니다.

라이신의 음식원은 치즈, 계란, 생선, 우유, 감자, 붉은 고기, 콩 및 효모 제품입니다.

씨 섬유

메티오닌은 지방의 가공을 돕는 필수 불가결 한 아미노산이며 간과 동맥의 벽에 증착되는 것을 방지합니다. 타우린과 시스테인의 합성은 신체의 메티오닌 수에 달려 있습니다. 이 아미노산은 소화에 기여하고, 민성 공정 (주로 독성 금속을 중화)하고 근육 약화를 줄이고, 골다공증 및 화학 알레르기에서 유용한 방사선 노출을 방지합니다.

이 아미노산은 류마티스 관절염 및 임신의 독성증의 복합 치료에 사용됩니다. Metionine은 유황의 좋은 공급원이므로 자유 라디칼을 비활성화 시킴에 따라 발음 된 항산화 효과가 있습니다. 그것은 주택 엔진 증후군, 간 기능 장애에 사용됩니다. 핵산, 콜라겐 및 기타 많은 단백질의 합성에도 필요한 metionine도 필요합니다. 구강 호르몬 피임약을받는 여성을 데려가는 것이 유용합니다. 메티오닌은 히스타민 양의 양이 증가 할 때 정신 분열증에서 유용 할 수있는 신체의 히스타민의 수준을 낮 춥니 다.

신체의 메티오닌은 신기의 전임자 인 시스테인으로 들어갑니다. 이것은 독소를 중화시키고 간을 보호하기 위해 많은 양의 상뇌가 필요할 때 중독에서 매우 중요합니다.

메티오닌의 음식원 : 콩, 계란, 마늘, 렌즈 콩, 고기, 양파, 콩, 씨앗 및 요구르트.

오르 틴

Ornithine은 신체의 지방의 연소에 기여하는 성장 호르몬의 방출을 돕습니다. 이 효과는 아르기닌과 카르니틴과 조합하여 오르니 틴을 적용함으로써 향상됩니다. 오르 틴은 면역 체계와 간 작업에도 필요하고 간 세포의 공정 및 복원에 참여해야합니다.

신체의 오르니 틴은 아르기닌으로부터 합성되며, 차례로 Citrulline, Proline, Glutamic Acid를위한 전임자 역할을합니다. 고농도의 오르니 틴은 피부와 결합 조직에서 발견 되므로이 아미노산은 손상된 조직의 복원에 기여합니다.

오르니 틴, 어린이, 임신 및 간호 어머니뿐만 아니라 역사상 정신 분열증이있는 사람들을 함유 한 생물학적 활성 영양 보충제를 제공하는 것은 불가능합니다.

페닐알라닌

페닐알라닌은 필수 불가결 한 아미노산입니다. 신체에서는 또 다른 아미노산 - 티로신으로 변할 수 있으며, 이는 2 개의 주요 신경 전달 물질의 합성에 사용됩니다 : 도파민 및 노르핀피프린. 따라서이 아미노산은 기분에 영향을 미치고 통증을 줄이고 기억력과 학습 능력이 향상되고 식욕을 억제합니다. 그것은 관절염, 우울증, 월경, 편두통, 비만, 파킨슨 병 및 정신 분열증의 통증 치료에 사용됩니다.

페닐알라닌은 3 가지 형태로 발견됩니다 : L- 페닐알라닌 (자연 모양 및 대부 인체 단백질의 일부), D- 페닐알라닌 (합성 미러 형상, 분해 효과, 분해 효과, 분해 효과), DL 페닐알라닌 (단위 유익한 특징 이전의 두 가지 형태는 일반적으로 프리 펜 스타트 런드에서 사용됩니다.

페닐알라닌을 함유하는 생물학적 활성 식품 첨가제는 임신 한 여성에게 불안, 당뇨병, 높은 동맥압, 페닐 케톤 루아, 안료 흑색 종의 공격을 가진 사람을 제공하지 않습니다.

프롤린

프롤린은 콜라겐 제품을 증가시키고 나이와의 손실을 줄임으로써 피부의 상태를 향상시킵니다. 그것은 조인트의 연골 표면의 회복을 돕고, 인대와 심장 근육을 강화시킵니다. 프롤린 연결 조직을 강화하기 위해 비타민 C와 조합하여 적용하는 것이 좋습니다.

Proline은 주로 육체적 인 제품에서 몸에 들어갑니다.

세린

세린은 지방과 지방산의 정상적인 교환, 근육 조직의 성장을 위해 필요하며 면역 체계의 정상 상태를 유지하는 데 필요합니다.

세린은 글리신 유기체에서 합성됩니다. 보습제로서는 많은 화장품 제품 및 피부병 조제술의 일부입니다.

타우린

고농도의 타우린은 심장 근육, 백혈구, 골격근, 중추 근육, 중추 신경계에 포함되어 있습니다. 그것은 많은 다른 아미노산의 합성에 참여하며, 지방을 소화하고 지방성 비타민의 흡수를 소화하고 혈액에서 콜레스테롤의 정상적인 수준을 유지하기 위해 담즙의 주성분을 포함합니다.

따라서 타우린은 죽상 경화증, 부종, 심장병, 동맥 고혈압 및 저혈당에서 유용합니다. 타우린은 정상적인 나트륨, 칼륨, 칼슘 및 마그네슘을 공유하는 데 필요합니다. 그것은 심장 근육에서 칼륨 제거를 방지하므로 심박수 장애의 예방에 기여합니다. 타우린은 특히 탈수 동안 뇌에 보호 효과가 있습니다. 그것은 관심사와 여기, 간질, 과다 활동, 발작의 치료에 사용됩니다.

타우린이있는 생물학적 활성 식품 첨가제는 다운 증후군과 근육 이영양증을 가진 아이들을줍니다. 일부 클리닉 에서이 아미노산은 유방암의 복합 치료를 포함합니다. 신체의 과도한 타우린 제거는 다양한 주 및 교환 장애에서 발견됩니다.

부정맥, 혈소판 형성 공정, 칸디다증, 물리적 또는 정서적 스트레스, 장 질환, 아연 결핍 및 알코올 남용의 위반은 신체의 타우린 결핍으로 이어집니다. 알코올 남용은 또한 타우린을 흡수하는 신체의 능력을 방해합니다.

당뇨병에서는 타우린에서 신체의 필요성이 증가하고, 타우린과 시스틴의 수신, 타우린 및 시스틴의 수신은 인슐린의 필요성을 감소시킵니다. 타우린은 계란, 생선, 고기, 우유에 있지만 식물 기원의 단백질에서는 발생하지 않습니다.

시스테인 및 시체의 다른 장기 및 조직에서의 메티오닌으로부터의 간에서 간에서 합성되며, 충분한 양의 비타민 B6이 적용됩니다. 타우린 합성을 방해하는 유전 적 또는 대사 장애 로이 아미노산으로식이 보충제를받을 필요가 있습니다.

혈통

트레오닌은 신체의 정상적인 단백질 교환의 유지에 기여하는 필수적인 아미노산입니다. 콜라겐과 엘라스틴의 합성이 중요하고 간의 작업을 돕고 아스파르 륨 산과 메티오닌과 함께 지방 교환에 참여합니다.

Thronin은 심장, 중추 신경계, 골격 근육이며 간에서 보류중인 지방을 방지합니다. 이 아미노산은 항체의 생산에 기여하기 때문에 면역력을 자극합니다. Treonine은 곡물에서 매우 작습니다. 그래서 채식주의자는이 아미노산 적자가 채식주의 자에게 발생합니다.

트립토판

Tiptophan은 니아신 제품에 필요한 필수적인 아미노산입니다. 가장 중요한 신경 전달 물질 중 하나 인 세로토닌 뇌의 합성에 사용됩니다. Tiptophan은 불면증, 우울증 및 기분을 안정시키는 데 사용됩니다.

그것은 심장 질환에 사용되는 어린이의 과다 활동 증후군에 도움이되며, 체중을 조절하고 식욕을 줄이고 성장 호르몬의 방출을 증가시킬 수 있습니다. 편두통 공격에 도움이되며 니코틴의 해로운 영향을 줄이는 데 도움이됩니다. 트립토판과 마그네슘의 결핍은 관상 동맥의 경련을 향상시킬 수 있습니다.

트립토판의 가장 부유 한 음식 원천은 현미, 소박한 치즈, 고기, 땅콩, 콩 단백질이 있습니다.

티로신

티로신은 노르핀피프린 신경 전달 물질 및 도파민의 전임자입니다. 이 아미노산은 기분 조절에 참여합니다. 티로신의 부족은 노르핀피핀의 결핍으로 이어져 우울증으로 이어진다. 티로신은 식욕을 억제하고 지방 예금을 줄이는 데 도움이되며 멜라토닌 생산에 기여하고 부신 땀샘, 갑상선 및 뇌하수체의 기능을 향상시킵니다.

티로신은 또한 페닐알라닌 교환에 참여합니다. 갑상선 호르몬은 요오드 원자가 티로신에 연결될 때 형성됩니다. 따라서 플라즈마의 낮은 티로신 함량이 갑상선 기능 항진증과 관련되어 있다는 것은 놀라운 일이 아닙니다.

티로신 결핍증의 증상은 혈압, 낮은 체온 및 불안한 다리 증후군을 감소시킵니다.

티로신이있는 생물학적 활성 식품 첨가제는 스트레스를 제거하는 데 사용되며 만성 피로와 나날 수있는 증후군을 도울 수 있다고 믿어집니다. 그들은 불안, 우울증, 알레르기 및 두통과 마약에서 희석 될 때 사용됩니다. 티로신은 파킨슨 병에 유용 할 수 있습니다. 티로신의 천연 원 - 아몬드, 아보카도, 바나나, 유제품, 호박 씨앗 및 참깨.

티로신은 인체에서 페닐알라닌으로부터 합성 될 수 있습니다. 페닐알라닌과 나쁜 것은 취침 시간이나 많은 양의 탄수화물을 함유 한 음식을 가지고 다니는 것이 좋습니다.

모노 아미노 옥시 다제의 억제제에서의 치료의 배경 (일반적으로 우울증 중에 규정되어 있음)은 티로신을 함유 한 제품으로부터 거의 완전히 포기되어야하며, 이로 인해 예기치 않은 피해가 생길 수 있으므로 타이 딘식이 보충제를 취하지 않아야합니다. 압력.

송곳니

Valin은 BCAA 아미노산 중 하나가 에너지 원으로서 근육과 함께 사용될 수있는 자극적 인 효과를 갖는 필수 불가결 한 아미노산이다. Valin은 근육의 신진 대사, 손상된 조직의 복원 및 신체에서 정상적인 질소 교환을 유지하기 위해 필요합니다.

Valin은 종종 의약품에 중독성이있는 발음 된 아미노산 적자를 수정하는 데 종종 사용됩니다. 그것의 과도한 높은 레벨 신체에서는 감정 (피부에 거위 덩어리의 감각)이며 환각까지의 증상을 이끌 수 있습니다.
Valin은 곡물, 고기, 버섯, 유제품, 땅콩, 콩 단백질 다음과 같은 음식에 포함되어 있습니다.

식품 첨가물의 형태로 발린을 복용하는 것은 다른 분 지형 아미노산 BCAA-L- 류신 및 L- 이소 루신의 수신으로 균형을 이루어야합니다.

아미노산은 분자 내의 작용기를 함유하는 유기 화합물이다 : 아미노 및 카르복실.

아미노산 명명법. 체계적인 명명법에 따르면, 아미노산의 이름은 해당의 이름으로 형성된다. 카르 복실 산 "아미노"라는 단어를 추가합니다. 아미노 그룹의 위치는 숫자를 나타냅니다. 계수는 카본 카르복실 그룹에서 수행됩니다.

이성질체 아미노산. 그들의 구조적 이성질체는 아미노기의 위치 및 탄소 라디칼의 구조에 의해 결정된다. -NH 2 그룹은 - -¼ 아미노산을 구별합니다.

분자 단백질은 ¼- 아미노산으로 지어졌습니다.

또한 기능성 기 (아미노산 또는 아미드 히드 록시 백산의 홀수 아미노산 에스테르)의 이성질체 화에 의해 특징 지워진다. 예를 들어, 2- 아미노 프로판 산 CH3 용 – CH (NH) 2 – Cooh Probants 다음 이성질체

α- 아미노산의 물리적 특성

아미노산은 무색의 결정질 물질, 비 휘발성 (작은 포화 증기 압력)이 고온에서 분해로 녹았다. 그 중 대부분은 물에 잘 녹고 유기 용제가 나쁘다.

모노 소스 아미노산의 수용액은 중성 반응을 갖는다. - 아미노산은 내부 염 (양극 이온)으로 볼 수 있습니다 : + NH 3  CH 2.  coo . 산성 환경에서 그들은 음이온과 같은 양이온과 같은 양이온처럼 행동합니다. 아미노산은 동시에 산성 및 기본 특성을 동시에 운동하는 양쪽 성형 화합물입니다.

 아미노산을 얻는 방법

1. 염소 산염에 암모니아에 영향을 미친다.

Cl.  CH 2.  COONH 4 + NH 3.
NH 2.  CH 2 Cooh.

2. 암모니아와 푸른 산의 알데히드에의 효과.

단백질의 가수 분해는 25 가지 다른 아미노산에 의해 얻어진다. 그들을 분리하는 것은 간단한 작업이 아닙니다.

 아미노산을 얻는 방법

1. 암모니아를 불포화 카르 복실 산에 부착합니다.

CH 2. = Sn.  Soam + 2NH 3  NH 2.  CH 2.  CH 2.  coonh 4.

2. 2 결합 된 말 론산을 기반으로하는 합성.

아미노산의 화학적 성질

1. 카르복실기에 의한 반응.

1.1. 알콜의 작용 하에서 에테르의 교육.

2. 아미노 그룹에 대한 반응.

2.1. 미네랄 산과의 상호 작용.

NH 2.  CH 2 COOH + HCL  H 3 N +  CH 2.  COOH + CL 

2.2. 질소산과의 상호 작용.

NH 2.  CH 2 COOH + HNO 2  HO.  CH 2.  COOH + N 2 + H 2 O.

3. 가열 될 때 아미노산의 형질 전환.

3.1.1- 아미노산은 순환 아미드를 형성합니다.

3.2.- 아미노산은 아미노기 및 수소 - 탄소 원자의 수소 원자에 의해 절단된다.

대표자를 구분하십시오

글리신 NH 2 CH 2 Cooh (글리코콜). 단백질에 속하는 가장 일반적인 아미노산 중 하나. 정상적인 조건에서 - T PL \u003d 232-236 ℃의 무색 결정. 물에 잘 녹고 절대 알코올과 에테르에 불용성이 좋습니다. 수용액의 수소 지표 \u003d 6.8; rk a \u003d 1.5 \u003d 10 × 10; rk b \u003d 1.7 \u003d 10 ÷ 12.

-alanine - aminopropionic acid.

자연에서 널리 퍼진다. 그것은 혈장에서 그리고 대부분의 단백질의 일부로 발견됩니다. T PL \u003d 295 \u003d 296˚, 물에 잘 녹을 수 있으며, 에탄올이 가난하고, 공기에 불용성. rk a (coxy) \u003d 2.34; rk a (nh. ) = 9,69.

-alanine NH 2 CH 2 CH 2 CooH-Fine Crystal t Pt Pl \u003d 200 ° C, 물에 잘 녹고, 에탄올이 아프거나 공기 및 아세톤에 불용성이 좋지 않습니다. rk a (coxy) \u003d 3.60; rk a (nh. ) \u003d 10.19; 단백질이 없습니다.

복합체. 이 용어는 2 개 또는 3 개의 카르복실기를 함유 한 χ 아미노산의 열을 지정하는 데 사용됩니다. 가장 간단한 방법 :

엔. aya는 가장 일반적인 복합체입니다 - 에틸렌 디아 넷 테트라 아세트산입니다.

그것의 ditrium 염 - 트릴론 B는 분석 화학에서 매우 널리 사용됩니다.

β- 아미노산의 잔류 물 사이의 연결을 펩티드라고하며, 생성 된 펩티드의 펩티드 화합물.

¼- 아미노산의 두 잔기는 디 펩티드, 3 개의 트리핀 펩티드를 형성한다. 많은 잔기가 폴리 펩타이드를 형성합니다. 폴리펩티드뿐만 아니라 아미노산, amphoterns, 각 캐릭터는 자체 등전점을 특징으로합니다. 단백질 - 폴리 펩타이드.

아미노산의 화학적 거동 두 가지 기능 그룹 -nn 2 및 -son에 의해 결정됩니다. 아미노산은 아미노기, 카르복실기 및 라디칼 부에 따른 반응을 특징으로하고, 시약에 따라 물질의 상호 작용은 하나 이상의 반응 센터로 이동할 수있다.

아미노산의 양쪽 성격.분자 중에 산성 및 주요기를 갖는 아미노산 수성 용액 전형적인 양성 화합물처럼 행동합니다. 에 산성 용액 그들은 염기체로서 알칼리로 반응하는 기본 특성을 보여줍니다. 산산으로 두 개의 소금 그룹을 구성합니다.

양극성 덕분에 살아있는 유기체에서 아미노산은 일정한 농도의 수소 이온을지지하는 완충 물질의 역할을합니다. 아미노산과 강한 염기와의 상호 작용에서 얻어진 완충액은 바이오 모기 및 화학적 관행에 널리 사용됩니다. 미네랄 산과 아미노산 염은 유리 아미노산보다 물에 더 용해되지 않습니다. 유기산이있는 염은 물에 단단한 용해성이며 아미노산을 확인하고 나누는 데 사용됩니다.

아미노 그룹에 의한 반응.아미노산의 아미노산의 참여가 암모늄 염, 아실 화 된 알킬화 된 암모늄염을 형성함으로써 , 다음과 같은 계획에 따라 질산염과 알데히드와 반응시킵니다.

알킬화는 R-1 또는 AR-NL의 참여로 수행됩니다.

아실 화 반응 과정에서, 클로로 하이드 라이드 또는 산 무수물이 사용된다 (아세틸 클로라이드, 아세트산 무수물, 벤질 옥시 카보 닐 클로라이드) :

아 실화 및 알킬 리아 반응은 펩타이드 합성 과정에서 아미노산의 NN2 그룹을 보호하기 위해 사용된다.

카르복실기로 인한 반응.참여 그룹의 아미노산은 아래의 계획에 따라 대장균, 에스테르, 아미드, chrananhydrides를 형성합니다.

탄소 원자로 탄화수소 라디칼에는 전자 - 용기 치환기 (-NO2, -SS13, -OSON, -COR 등)가 있고, 편광 통신 C®son이고,이어서 카르 복실 산이 쉽게 흐를 수있다. decarboxylation 반응...에 Decarboxylation 치환체 + NH3기로 함유하는 아미노산은 생체 생성 아민의 형성을 유도합니다. 살아있는 장기 바닥 에서이 공정은 효소 decarboxylase 및 비타민 피리 톡 알 포스페이트의 작용하에 진행됩니다.

실험실 조건에서는, 예를 들면 Va (OH) 2의 존재 하에서 CO2 흡수제의 존재하에 - 아미노산 구동시 반응을 수행한다.

B- 페닐 -A- 알라닌의 디카 르 복실 화함으로써, 각각, 페나민, 1,5- 디아 나노 펜탄 (칼라빈), 2- 아미 틴산 올 -1 (콜라민) 및 트립 민을 형성한다.

측면 그룹의 참여와 함께 아미노산 반응. 때때로 오렌지색 (Xanthoprotein 샘플)으로 때때로 질산이 발생한 아미노산 티로신을 질소하는 경우 :

산화 환원 전환은 시스테인 - 시스틴 시스템에서 발생합니다.

2ns.CH 2 CH (NH 2) COOH ¾¾¾® HOOCCH (NH 2) CH 2 S-s.CH 2 CH (NH 2) COOH.

Hoocch (NH 2) CH 2. S-s.CH 2 CH (NH 2) COOH ¾¾¾® 2 ns.CH 2 CH (NH 2) COOH.

일부 아미노산 반응은 동시에 기능 그룹 모두에 응답합니다.

금속이있는 복합체의 형성. 거의 모든 A- 아미노산은 2 가의 금속의 이온과 복합체를 형성합니다. 가장 안정은 수산화 구리 (II)와 상호 작용하여 파란색으로 칠한 구리 (킬레이트 화합물)의 복잡한 내부염입니다.

질산 작용지방족 아미노산에서는 방향족 디아조 화합물에 대해 히드 록시 옥스가 명확해질 수 있습니다.

히드 록시 클로트 형성 :

Diazotization 반응 :

(디아조 화합물)

1. 분자 질소 N 2의 방출로 :

2. 분자 질소 N 2의 할당없이 :

아조 화합물의 아조 벤젠 -N \u003d N의 발색단 그룹은 가시 광선 영역 (400-800 nm)에서 흡수 할 때 물질의 색의 황색, 황색, 주황색 또는 다른 색을 일으 킵니다. AuxChrome Group.

π, π - π - π - π - π와의 coxy가 변경되고 색상을 강화합니다. 전자 시스템 발색단의 주요 그룹.

아미노산의 비율은 가열합니다.아미노산을 가열하면 유형에 따라 다양한 제품의 형성으로 분해됩니다. 가열 될 때 아미노산 분자간 탈수의 결과로, 환형 아미드가 형성된다 - 디케 팟 페 라진 :

valin (val) 디 이소 프로필 유도체

dickecperazine.

가열 될 때 b- 아미노산 암모니아 α의 형성을 가진 β- β- 무인도가있는 β- 무인도 시스템이 이중 넥타이 시스템이 절단됩니다.

β-aminicarian acid enten-2-shear 산

(3- 아미노 펜탄산)

가열 g- 및 D- 아미노산 내부 환상 아미드의 분자 탈수 및 형성을 동반했다. - Lactamov :

γ- 아미노 이소 밸리 리아 산 락탐 γ- 아미노 이소 밸러 리아

(4- 아미노 -3- 메틸 부탄산) 산